酶

这是一篇关于酶的思维导图，酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。

酶enzyme

• 概述
  • 概念
    • 酶是一类由活细胞产生，对其特异底物具有高效催化能力的蛋白质或RNA。不改变反应的平衡，只是通过降低活化能来加快反应的速度。
    • 有酶的反应称酶促反应，在酶的催化作用下进行化学变化的物质称为底物，酶促反应生成的物质称为产物
  • 命名
    • 习惯命名（1961年之前)
      • 优点-命名简单，应用历史长，使用方便 缺点-一名数酶，一酶数名
    • 国际系统命名
      • 第一个数字代表的六大类 1.氧化还原酶类 2.转移酶类 3.水解酶类 4.聚合酶类 5.异构酶类 6.合成酶类
      • 基本原则-明确标明酶的底物及其催化反应的性质（底物为水时可省略不写）
      • 国际系统分类法及编号
        • 每一个酶的编号由四个数字组成，中间以“·”隔开
        • 每一种酶有一个编号eg.乙醇脱氢酶 EC1·1·1·1
  • 化学本质
    • 绝大多数是蛋白质，少数是RNA（核酶），某些抗体有酶催化活性
    • 酶分子组成
      • 单纯蛋白质类
      • 结合蛋白质类
        • 酶蛋白质
        • 辅助因子--主要是金属离子和有机化合物
          • 辅酶-与酶蛋白结合较松，可透析除去
          • 辅基-与酶蛋白结合较紧，不可透析除去
  • 结构
    • 单体酶（一般是胞外酶）--由一条或多条共价相连的肽链组成的酶分子
    • 寡聚酶-大多数寡聚酶是胞内酶
      • 含相同亚基的寡聚酶，苹果酸脱氢酶
      • 含不同亚基的寡聚酶，琥珀酸脱氢酶
• 酶促反应动力学
  • 是研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学，是酶工程研究中一个重要内容
  • 底物浓度对酶促反应速度的影响
    • 当底物浓度较低时，反应速度与反应浓度成正比，为一级反应 ；随着底物浓度的升高，反应速度不再成正比例加速，反应为混合级反应；当底物浓度高达一定的程度时，达最大速度，反应为零级反应
    • 米-曼氏方程式 v=Vmax【s】/Km+【s】 求法--双倒数作图法
      • 意义1v=Vmax/2时，Km=【s】，因此Km=酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度 2米氏常数Km时酶的特征常数，只与1酶的性质有关，而与酶的浓度无关
  • pH对酶反应速度的影响--最适pH
  • 温度对酶反应速度的影响--最适温度
  • 酶浓度对酶反应速度的影响，如果底物浓度足够大，足以使酶饱和，则反应速度与酶浓度成正比
  • 抑制剂对酶活性的影响
    • 不可逆抑制作用--抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活，且不能采用透析等方法除去
      • 专一性抑制
      • 非专一性抑制
    • 可逆抑制作用--抑制剂与酶反应中心的活性基团以非·共价形式结合，引起酶的暂时性失活，且能采用透析等方法除去，并能全部或部分恢复酶的活性
      • 竞争性抑制作用--磺胺类药物的抑菌机制
      • 反竞争性抑制作用
      • 非竞争性抑制作用
  • 激活剂对酶活性的影响--无机离子、有机分子、具蛋白质性质的大分子
• 活性中心
  • 活性中心内的必需基团
    • 结合基团-与底物结合
    • 催化基团-催化底物变为产物
  • 活性中心结构特点
    • 酶活性中心只占酶分子总体积的很小一部分
    • 酶的活性部位是一个三维实体，具三维空间结构
    • 活性中心的空间构象在与底物接触时表现出一定的柔性和运动性
• 特性和作用机制
  • 特性
    • 极高的催化效率（高效率）
    • 高度的专一性（特异性）
      • 结构专一性
      • 立体异构专一性
        • 旋光异构专一性
        • 几何异构专一性
    • 活性可调节（可调控） 别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解等
    • 酶不稳定（易失活）-反应条件温和
    • 酶的催化离不开辅酶、辅基、金属离子
  • 作用机制
    • 酶催化的中间产物理论
    • 酶的活性中心和必需基团 酶分子中直接和底物结合，并和催化作用直接有关的区域叫活性中心，参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团为酶分子的必需基团
    • 酶作用的专一性机理--锁钥学说vs诱导契合学说
• 酶的共价调节
  • 概念--酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，这种调节称为酶的共价修饰调节
  • 不可逆的共价调节-酶原的激活 无活性的酶前体，在特定条件下水解掉一个或几个短肽，使其分子构象发生变化，形成或者暴露出酶的活性中心，产生酶活力
    • 特点
      • 酶原的激活通常伴有酶蛋白一级结构的变化
      • 通过级联系统实现的快速的信号放大过程，以完成特定功能
      • 不可逆激活、“一次性”
  • 可逆的共价调节
    • 磷酸化和去磷酸化
    • 乙酰化和脱乙酰
    • 甲基化和去甲基
    • 腺苷化和脱腺苷
    • SH与-S-S-互变
  • 共价修饰调节的特点
    • 受其它调节因素（如激素）的调节 共价修饰一般与激素的调节相联系，其调节方式为级联反应
    • 酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在
    • 有共价键的变化
    • 一般为耗能过程
    • 存在放大效应
• 酶的别构调节
  • 概念--某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度
  • 别构效应物
    • 别构激活剂--别构激活--增加活性 正协同
      • 正协同效应--底物或调节物的结合大大增加了酶对后续底物分子的亲和性
    • 别构抑制剂--别构抑制--降低活性 负协同
      • 负协同效应--底物浓度较小的范围内，酶活力上升很快，随后底物浓度虽有较大的提高，但反应速率升高很小，表现为负协同
  • 别构酶的性质
    • 别构酶一般是寡聚酶，通过次级键由多亚基构成
    • 因别构酶有协同反应，故其底物浓度对速率的动力学曲线不符合米氏方程
    • 别构酶经加热或化学试剂处理，可引起别构酶解离，失去调节作用，称为脱敏作用