导图社区 生物化学——酶化学
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英语词性
生物必修一
酶化学
酶的概述
含义
是由活细胞产生，具有特殊催化能力和高度专一性的特殊蛋白质或RNA
特点
高效
高度专一性
能够被调控
容易失活
需要辅助因子
组成以及本质
根据化学组成
单纯酶
仅由Aa组成
结合酶（全酶）
酶蛋白（决定专一性）
辅助因子（决定反应类型）
金属离子or有机小分子
辅酶
非共价结合，可透析超滤去除
辅基
共价结合，用化学处理法去除
结合形成全酶，单独存在无催化作用
根据结构
单体酶
寡聚酶
多酶复合体
命名
习惯命名
根据底物名称（蛋白酶）、反应性质（脱氢酶）、结合物质（谷丙转氨酶）、酶的来源（胃蛋白酶）
系统命名
格式
底物1：底物2 反应类型 酶
例子
脂肪：（水） 水解 酶
酶的分类（记忆，顺序不许错！）
EC1：氧化还原酶类
氧化酶
脱氢酶
EC2：转移酶类
EC3:水解酶类
EC4：裂合酶类
EC5:异构酶类
EC6:合成酶类
EC7：易位酶类
定义见纸质笔记
酶的专一性和学说
专一性
结构专一性
绝对专一性
只作用在一种底物，其他不作用
相对专一性
结构相似即可作用
族专一性
作用在底物某化学键和其一端的基团
键专一性
作用在特定化学键，如酯酶
立体异构专一性
旋光异构专一性
作用在特定的旋光异构体上
几何异构专一性
作用在其中一个具有几何异构体上
学说
锁钥学说
认为酶是刚性结构
诱导契合学说
认为酶是柔性结构
酶活性调节
方式
可逆共价调节酶
通过其他酶的催化作用下，使肽链中的某些基团发生可逆共价修饰作用，使酶分子在高活性形式/低活形式的转化过程
例如：糖原磷酸化酶
第14位的Ser被修饰
别构酶
概念
通过别构酶的非共价结合作用，通过改变酶的构象而调节酶活性的过程，分为别构激活剂与别构抑制剂
都是具有四级结构的多亚基寡聚酶
作用于代谢第一步，控制整个代谢速度
其活性中心与别构中心在空间独立，彼此分开
影响后续分子的结合，具有协同效应
与底物的反应速度不符合米氏方程（S型曲线）
酶原的激活
酶原(合成初的酶）经过特定的蛋白水解酶催化下，切割肽链，形成并暴露活性中心的过程（本质）
同工酶
能够催化相同反应，但分子结构，理化性质等不同的一组酶
同一个体，同一组织，同一个细胞都存在
eg：乳酸脱氢同工酶
5种分子形式
酶的提纯与活力测定
提纯
与蛋白质类似，不过要注意条件的控制
评价标准
回收率
纯化倍数
活力测定（酶的定量测定）
酶活力
定义
酶催化某一反应的能力
衡量依据
最适条件下酶促反应速度
要求
测定初速度
最适合条件
产物浓度远大于酶浓度
酶活力单位
每分钟催化1umol底物为产物所需的酶量（IU）
每秒钟催化1mol底物所需要的酶量（Kat）
1Kat=6×10^7 IU
比活力
随着提纯次数增加而增加
总活力
随着提纯次数增加而减小
酶的作用机制
本质
降低反应活化能
必须基团与活性中心
必须基团
与酶活性相密切关的基团
酶活性中心
酶分子中必须基团较集中并构成一定空间构象，与底物直接结合，与催化直接相关的结构区域
组成
结合基团
决定专一性
催化基团
决定高效性
与底物形成中间产物
高效催化机制
邻近效应
使底物集中在酶活性中心
定向效应
酶与底物的基团正确取向
非共价作用使底物形变
诱导底物分子构象改变，进入过渡态
酸碱催化（广义酸碱）
共价催化
形成不稳定共价中间复合物
金属催化
例如Mg2+
活性部位微环境
利于结合与作用，特别是疏水环境
酶促反应动力学
影响因素
底物浓度
最大速度下：酶饱和
PH
PH影响构象、解离状态
温度
温度升高，反应速度加快，变性速度加快
酶浓度
激活剂
无机离子（Mg2+）
有机分子（能还原二硫键的物质）
有蛋白质性质的大分子
即：酶原的激活
抑制剂
不可逆抑制剂
共价结合失活，无法去除
可逆抑制剂
非共价结合，可以透析超滤去除
竞争型抑制剂
可以增大浓度消除
Vmax不变、Km增大
非竞争型抑制剂
Vmax下降、Km不变
反竞争型抑制剂
Vmax下降、Km下降
概念，表示，曲线特点
米氏方程（太多了没法写）
双曲线
