蛋白质的三维结构

关于蛋白质的三维结构的思维导图，三级结构：指整条肽链当中，全部氨基酸残基的相对空间位置，称为蛋白质三级结构，主要有离子键、氢键等。”

蛋白质的三维结构

• 一、蛋白质的三维结构概述
  • （一）蛋白质构像主要由弱相互作用稳定
    • 氢键
    • 范德华力
    • 疏水相互作用
    • 离子对
    • 二硫键
    • 肽键
  • （二）肽键具有刚性和平面的性质
    • 共振后果是肽键具有部分双键性质，不能绕键轴自由旋转
    • 与肽键关联的6个原子构成肽基或肽单位，具有刚平面性质，称酰胺平面或肽平面
    • 在一个平面内，羰基的氧原子与酰胺氮的氢原子呈反式构型
    • 氮上的氢永远不解离，肽链以锯齿状的方式构成了链的主体
    • 影响二面角变动的因素
      • R基侧链基团的大小和性质
      • 非键合原子之间的最小接触距离
  • （三）多肽链的折叠受到空间维族的限制
• 二、测定蛋白质三维结构的方法
  • （一）X射线衍射可以用于晶体结构的测定
    • 经典，准确，样品需结晶，大分子结构分析
  • （二）核磁共振可用于生物大分子动态结构的研究
    • 经典，准确，可测定高浓度溶液样品大分子结构分析
  • （三）研究溶液中蛋白质构像的其他方法
    • 紫外差光谱
    • 荧光和荧光偏振
    • 简单方便，主要用于结构变化研究
    • 圆二色性
      • 简单方便，主要用于二级结构分析
    • 冷冻电镜
      • 最新技术，准确，样品需结晶并冷冻。大分子结构分析
• 三、蛋白质的二级结构
  • （一）α螺旋是常见的蛋白质二级结构
    • 结构
      • 一个α螺旋段中相邻螺圈之间形成氢键，氢键的取向几乎与螺旋轴平行
    • 手性
      • α螺旋体有右手螺旋和左手螺旋之分，具有旋光能力
  • （二）氨基酸序列影响α螺旋的稳定性
  • （三）β构像把多肽链组织成片层结构
    • 多肽链骨架伸展成锯齿结构，而不是螺旋结构
      • 平行
      • 反平行
  • （四）β转角和Π环是蛋白质中部分规正的二级结构
    • β转角是180°转折的结构，涉及4个氨基酸残基第一个残基与第四个残基形成一个氢键，使其稳定
  • （五）无规卷曲也有确定的构像
• 四、纤维状蛋白质
  • （一）α-角蛋白是α螺旋蛋白质
  • （二）丝心蛋白和β角蛋白是β折叠片
    • 丝心蛋白多肽链序列，主要是由小侧链的甘基酸、丝氨酸和丙氨酸所组成，并且每隔一个残基就是Gly
    • 丝纤维具有柔软的特性，丝心蛋白不能拉伸
  • （三）胶原蛋白是三股螺旋
  • （四）弹性蛋白是结缔组织中另一种硬蛋白
  • （五）血纤蛋白原凝血作用
• 五、蛋白质超二级结构和结构域
  • （一）超二级结构是诶二级结构的组合体
    • 由两个或多个相邻的二级结构单元和它们的连接部件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的，内能继续降低的、有规则的二级机构组合或二级结构簇或串
  • （二）结构域是三级结构中相对独立的部分折叠
    • 多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体
• 六、球状蛋白质与三级结构
  • （一）三级结构的形成
    • 蛋白质分子的肽链中所有肽键和氨基酸残基（包括侧链R基）的空间位置
  • （二）球状蛋白三级结构特征
    • 多数球状蛋白质以螺旋和折叠片构成分子的核心
    • 球状蛋白质三维结构具有明显的折叠层次
    • 球状蛋白质分子是紧密的球状或椭圆状实体
    • 球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在分子表面
    • 球状蛋白质分子的表面有一个空穴（裂沟、凹槽和口袋）
  • （三）球状蛋白三维结构（结构域）的解破学
    • 全α蛋白质
    • 全β蛋白质
    • α/β蛋白质
    • α+β蛋白质
    • 富含金属或二硫键蛋白质
• 七、膜蛋白的结构
  • （一）内在膜蛋白
    • 具有单跨膜肽段的膜蛋白
    • 具有七个跨膜肽段的膜蛋白
    • β桶型蛋白——孔蛋白
  • （二）膜锚定蛋白
  • (三）周边蛋白
    • 酰胺连接的豆蔻酰基锚钩
    • 硫酯连接的脂肪酰基锚钩
    • 硫醚连接的异戊二烯基锚钩
    • 羰基磷脂酰基醇锚钩
• 八、四级结构和亚基缔合
  • （一）四级结构概念
    • 亚基
      • 具有三级结构的多肽链
    • 四级结构
      • 亚基通过非共价相互作用彼此缔合在一起的方式或组织方式
    • 单体
    • 寡聚蛋白质
    • 多聚蛋白质
    • 单体蛋白质
    • 原聚体或原体
  • （二）四级结构缔合驱动力
  • （三）四级结构对称性
  • （四）亚基的相互作用方式
• 九、蛋白质的变性、折叠和结构预测
  • （一）蛋白质变性
    • 物理性质变化
      • 吸光性，溶解性，黏度等
    • 化学性质变化
      • 功能基团反应性
    • 生物活性变化
      • 减少或完全丧失
    • 结构发生变化
    • 有时能部分复性
    • 营养性不但消化性增强
  • （二）氨基酸序列规定蛋白质三维结构
    • 核糖核酸酶变性复性实验
    • 二硫键在稳定蛋白质构像中的作用
  • （三）肽链折叠热力学
  • （四）肽链折叠动力学
  • （五）蛋白质结构预测
    • 二级结构预测
      • Chou-Fasman算法
    • 三级结构预测
      • 折叠的计算机模拟
• 肽键的特性
  • 肽主链
  • 肽键的特性
    • p轨道电子共振使肽键具双键特性
    • 肽键以共振杂化形式存在
• 第 3 章