生化第三章酶与酶促反应

ATP和酶 酶促反应 1.概念: 由酶催化的化学反应。 2.酶活性:在酶促反应中,酶对化学反应的催化效率称为酶活性。 影响酶促反应速率的因素许多无机催化剂能在高温、高压、 强酸或强碱条..

酶与酶促反应

• 酶的分子结构与功能
  • 酶的化学本质：蛋白质
  • 组成
    • 按结构
      • 单体酶：一条肽链
      • 寡聚酶：多亚基非共价连接
    • 按代谢途径
      • 多酶体系：催化完成一组连续反应的几种不同功能酶
      • 多功能酶（串联酶）：一条肽链上同时具有多种不同催化功能的酶
    • 按分子组成
      • 单纯酶：仅含蛋白质成分（脲酶、淀粉酶、核糖核酸酶）
      • 缀合酶（结合酶）：含非蛋白成分
        • 酶蛋白：决定酶促反应的特异性及催化机制
        • 辅因子：决定反应类型
          • 按结合程度
            • 辅酶
            • 辅基
          • 按化学本质
            • 有机化合物
            • 金属离子
              • 金属酶
              • 金属激活酶
        • 反应条件：只有全酶具有催化作用
  • 酶的活性中心
    • 必需基团在一定空间结构上彼此靠近，组成具有一定空间结构的区域，可将底物特异性转化为产物
    • 必需基团
      • 酶活性中心内必需基团
        • 催化基团
        • 结合基团
      • 酶活性中心外必需基团
• 酶的工作原理
  • 酶的特点
    • 酶对底物有极高的催化效率
    • 酶对底物有高度的特异性
    • 酶具有可调节性
    • 酶具有不稳定性
  • 提高反应速率
    • 酶比一般催化剂更有效的降低反应的活化能
    • 酶与底物结合形成中间产物
    • 酶的催化机制呈现多元催化作用
• 酶促反应动力学
  • 底物浓度对酶促反应的影响
    • 影响因素
      • 底物浓度（S）
      • 酶浓度（E）
      • 反应温度
      • PH值
      • 抑制剂
      • 激活剂
    • 米-曼氏方程
      • V=Vmax【S】/Km+【S】——S为底物浓度，Km为米氏常数，Vmax为最大反应速度
      • Km值等于酶促反应速度为最大反应速度的一半时的底物浓度
      • Km值越大，亲和力越小；Km值越小，亲和力越大
  • 抑制剂对酶促反应的影响
    • 不可逆性
      • 和酶活性中心必需基团共价结合，使酶活性丧失，不能恢复活性（有机磷农药中毒）
    • 可逆性
      • 和酶活性中心必需基团非共价结合，使酶活性降低或消失，能恢复活性
      • 分类
        • 竞争性抑制：Vmax不变，表现Km增大
        • 非竞争性抑制：Vmax降低，表现Km不变
        • 反竞争性抑制：Vmax降低，表现Km降低
• 酶在医学中的应用
  • 在临床上的应用
    • 酶和疾病的发生
    • 酶与疾病的诊断
    • 酶与疾病的治疗
  • 在科研上的应用
    • 酶偶联测定法
    • 酶标记测定法
    • 工具酶广泛地应用于分子克隆领域
• 酶的分类与命名
  • 命名
    • 习惯命名法
      • 反应类型
      • 底物+反应类型
      • 上述加上酶的来源和其他特点
    • 系统命名法：以酶催化的整体反应为基础
  • 分类
    • 氧化还原酶
    • 转移酶
    • 水解酶
    • 裂合酶
    • 异构酶
    • 连接酶
• 酶的调节
  • 酶原处于无活性状态，酶原激活实际上是酶的活性中心形成暴露的过程
  • 别构调节
    • 可逆结合代谢物与活性中心外非共价
  • 共价修饰
    • 概念：基团在其他酶影响下，与某些化学基团共价结合，又可在另一种酶催化下，去掉已结合化学基团，从而影响酶活性
    • 酶发生形式互变：有活性和无活性
    • 酶共价修饰形式：磷酸化和去磷酸化