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在四级结构中，各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。在2个亚基组成的四级结构蛋白质中，若亚基分子结构相同，称之为同二聚体，若亚基分子不同，则称之为异二聚体。
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蛋白质的结构与功能
组成蛋白质的氨基酸
一、L-a氨基酸是蛋白质的基本结构单位
组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，均属于L-α氨基酸(甘氨酸除外)
注：体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有重要生理作用的L-a氨基酸，如鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸代琥珀酸
二、根据侧链结构和理化性质进行分类
非极性脂肪族氨基酸(侧链含烃链的氨基酸)
甘氨酸Gly 丙氨酸Ala 缬氨酸Val 亮氨酸Leu 异亮氨酸Ile 脯氨酸Pro 蛋氨酸Met (谱写一两个甲丙甘)
极性中性氨基酸(侧链有极性但不带电荷的氨基酸)
丝氨酸Ser 半胱氨酸Cys 天冬酰胺Asn 谷氨酰胺Gln 苏氨酸Thr
芳香族氨基酸(侧链含芳香基团的氨基酸)
苯丙氨酸Phe 色氨酸Trp 酪氨酸Tyr(芳香-老本色)
酸性氨基酸(侧链含负性解离基团的氨基酸)
肽键：是由一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键
天冬氨酸Asp 谷氨酸Glu(酸-谷-天)
碱性氨基酸(侧链含正性解离基团的氨基酸)
精氨酸Arg 赖氨酸Lys 组氨酸His(碱-赖精组)
三、氨基酸具有共同或特异的理化性质
氨基酸具有两性解离的性质
在某一ph的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点(pl)。
含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质
含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近
氨基酸与印三酮反应生成蓝紫色化合物
四、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或肽
由2-20个氨基酸相连而成的肽称为寡肽，蛋白质的氨基酸残基数通常在50个以上，50个氨基酸残基以下则称为多肽。肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。
五、生物活性肽具有生理活性及多样性
谷胱甘肽(GSH)是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。GSH的巯基具有还原性，GSH在过氧化酶的催化下被氧化成谷胱甘肽(GSSG)，GSSG在还原酶催化下再生成GSH,这样以保护机体免遭毒物损害。
多肽类激素及神经肽体
蛋白质的分子结构
一级结构
氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构
定义：蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
二级结构
高级结构
多肽链的局部有规则重复的主链构象为蛋白质二级结构
蛋白质二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象，主要包括：α-螺旋、β-折叠、β-转角、Ω环(无规卷曲) 主要化学键：氢键
(一)参加肽键形成的6个原子在同一平面上
参加肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元
(二)α-螺旋是常见的蛋白质二级结构
(三)β-折叠使多肽链形成片层结构
(四)β-转角和Ω-环存在于球状蛋白质中
(五)氨基酸残基的侧链影响二级结构的形成
三级结构
多肽链进一步折叠成蛋白质三级结构
(一)三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
即蛋白质三级结构就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键如疏水键、盐键、氢键和范德华力。
(二)结构模体可由2个或2个以上二级结构肽段组成
二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体，模体是具有特殊功能的超二级结构。
结构模体是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分，常见的有以下几种形式：α-螺旋-β-转角(或环)-α-螺旋、链-β转角-链、链-β转角-α-螺旋-β转角-链
(三)结构域是三级结构层次上具有独立结构和功能的区域
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域
大多数结构域含有序列上连续的100至200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质分解出独立的结构域，而各结构域的构象可以基本不变，并保持其功能。超二级结构不具备这种特点。
(四)蛋白质的多肽链须折叠成正确的空间构象
分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。即在这一类被称为分子伴侣的蛋白质辅助下，合成中的蛋白质才能折叠成正确的空间构象。
四级结构
含有两条以上多肽链的蛋白质可具有四级结构
每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
在四级结构中，各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。在2个亚基组成的四级结构蛋白质中，若亚基分子结构相同，称之为同二聚体，若亚基分子不同，则称之为异二聚体
蛋白质可依其组成、结构或功能进行分类
蛋白质家族：氨基酸序列相似而且空间结构与功能也十分相近的蛋白质。属于同一蛋白质家族的成员，称为同源蛋白质。蛋白质超家族：2个或2个以上的蛋白质家族之间，其氨基酸序列的相似性并不高，但含有发挥相似作用的同一模体结构。
蛋白质结构与功能的关系
一.蛋白质的主要功能
(一)蛋白质是生物体重要组成成分(结构蛋白)
构成细胞和生物体结构
(二)蛋白质具有重要的生物学功能(功能蛋白)
物质运输、催化功能、信息交流、免疫功能、氧化供能、维持机体的酸碱平衡、维持正常的血浆渗透压
二.蛋白质执行功能的主要方式
①蛋白质与小分子相互作用 ②蛋白质与核酸的相互作用 ③蛋白质相互作用是蛋白质执行功能的主要方式
三.蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
1.一级结构是空间构象的基础 2.一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能 3.氨基酸序列提供重要的生物进化信息 4.重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病（镰刀型细胞贫血症）
四.蛋白质的功能依赖特定空间结构
血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似，都含有血红素辅基
血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同作用。此种一个氧分子与Hb亚基结合后引起其他亚基构象变化，称为别构效应。别构激活剂，别构抑制剂。
此种一个氧分子与Hb亚基结合后引起其他亚基构象变化，称为别构效应。别构激活剂，别构抑制剂
蛋白质构象改变可引起疾病
蛋白质疾病：阿尔茨海默症、疯牛病、亨廷顿舞蹈病等
蛋白质的理化性质
蛋白质具有两性电离性质
蛋白质具有胶体性质
蛋白质的变性与复性
变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。若蛋白质变性程度较轻，去掉变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复原有构象和功能，称为复性，大多数不可恢复。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。变性后加热可凝固。
蛋白质在紫外光谱区有特征性光吸收
应用蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质含量
茚三酮反应、双缩脲反应
