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蛋白质化学知识总结，包括蛋白质的功能、氨基酸的结构分类和理化性质、蛋白质的分子结构、蛋白质结构与功能的关系、蛋白质的重要性质等内容。
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中心主题
生物化学蛋白质
定义：是由许多氨基酸通且肽键祖连形成的高分子含氯化合物1
蛋白质是生物体重要组成成分含量高
作为生物催化剂
分布广
含量高
生物学重要性蛋白质具有重要的生物学功能
代时调节作用
免变保护作用
物质的转运和存储
氧化供能（相对不重要
运动与支持作用
参与细胞间信息传递
主要为C.H.O.N、S元素
元素量为P.金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别有硬
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%
元素组成特点100g样品中蛋白质的含量＝每克样品含氮克数x6.25x100
氨酸Glg丙氨酸Ala缬氧酸 Val非极性脂肪族氨基酸亮氨酸leu异亮氨酸Ile
白质的基本组成人体蛋白的20种上－x-氨基酸－根据侧链结构（侧链含）
碱急酸 Pro-属氨基酸，在蛋白质合成加工明，被修饰成
构与性质极性中性氨基酸
丝氨酸Ser差脯胞酸。
（被生物体直接用于合成蛋白质，均和理化性质1（侧链有极性但不需电）
甲硫氨酸Mex属L-一氨基酸不同的氨基酸其含芳香环的氨基酸苯丙氨酸 Phe
（侧链含芳香基团）
酪氨酸TyY色氨酸Tp天冬氨酸 Asp20种AA酸性氨基酸
（避含负性解离，基力谷氨酸Glu
Glu鸟氨酸碱性氨基酸精氨酸 Ang（有4个N)
不参与蛋白质合成但具有重要生理作用
瓜氨酸
侧链含正性解负氨酸 Lys（有2个N)
组氨酸
HiS（有3个N)的L-x-氯基酸精愈酸代琥珀酸
两性解离的性质－氨基酸的解离方式取决于所处溶液的酸碱度
等电点PI:此时溶液呈电中性
20种氨基酸具有共同或特异的理化性质含共轭双键的AA具有紫外线吸收性质－含有共轭双键的色氨酸、酸氨酸的最大吸收峰在
286nm波附近［分析溶液中蛋白质含量的方法］
酮成最大风在9m处［贡质定量分析法］
最简单的肽，即二肽，甘氨酰甘氨酸氨基酸通过肽键连接而形成肽
寡肽：10个以内氨基酸相连肽
多肽：50个氨基酸残基以下
蛋白质：50个氨基酸残基以上
谷胱甘肽 GSH:由谷氨酸、半胱氢酸、甘氨酸细成的三肽
生物活性肽－人体内存在许多具有生物活动性的低分子量的肽
GSH被氧化成GSSG有三淋，寡肽、多肽
多肽类激素－催产素、加压素、促肾上腺皮质激素，促甲状腺释放激素（三肽）
神经肽定义：在蛋白质分子中，从N一端至C一端的氨基酸排列顺序
primary stmucture化学键：肽键、二硫键例子：牛胰岛素－链内二硫键、链间二硫键
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，并不是决定蛋白质空间构象的唯一因素
定义：该段政骨架原子的相对空间位置，并不涉及通基酸残基侧性链的构象
secondary structure氧元：参与脚建的6个原子位于同一平面，Co,与C2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元
化学键：氢键
常见结构
呈折纸状，多肽链充分伸展，肽单元以Gx为旋转点，依次折叠成锯齿状（5-8个AA),两个肽段可同向也可反向。
B-转角：常发生于肽链进行180°回折时的转角上（转角大通常为脯氨酸
无规卷曲e8享指一个区螺族和个政平行
