导图社区 酶与酶促反应
酶促反应（Enzyme catalysis）又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。下图为酶与酶促反应知识点总结。
《生物化学与分子生物学》中核酸的结构与功能部分笔记整理。
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酶与酶促反应
酶的分子结构与功能
酶的不同形式
单体酶
由一条肽链构成的酶
寡聚酶
由多个相同或不同的肽链（即亚基）以非共价键连接组成的酶
多酶体系
催化完成一组连续反应的几种具有不同催化功能的酶彼此聚合形成的一个结构和功能上的整体
多功能酶
在一条肽链上且同时具有多种不同催化功能
酶的分子组成中常含有辅酶因子
酶
按分子组成分类
单纯酶
水解后仅有氨基酸组分
缀合酶
水解后（酶蛋白和辅因子结合在一起称为全酶，酶蛋白和辅因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才有催化活性）
酶蛋白（决定酶促反应的特异性及催化机制）
酶因子（决定酶促反应的类型）
按其与酶蛋白结合的紧密程度和作用特点不同分类
辅酶
非共价键，可用透析或超滤的方法除去
辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去，或者相反
辅基
共价键，不易用透析或超滤的方法除去
在酶促反应中，辅基不能酶蛋白
辅酶因子包括
有机化合物（B族维生素的衍生物或卟啉化合物）
主要参与转移电子、质子（或基团）或起运载体作用
金属离子
分类
金属酶：与酶结合紧密，提取过程中不易丢失
金属激活酶：与酶蛋白的结合是可逆的
作用
①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生；
②作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物
③金属离子还可以中和电荷，减小静电斥力，有利于底物与酶的结合
④金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象
酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位
活性中心（能与底物特异性结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域）（往往是辅酶和辅基）
必需基团（与酶的活性密切相关的基团）
结合基团（识别与结合底物和辅酶）
催化基团（影响底物中的某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，进而转变为产物）
其他（活性中心外）
必需基团
不直接参与催化作用，却为维持酶活性中心的空间结构和（或）作为调节剂的结合部位所必需
酶的活性中心具有三维结构，往往形成裂缝或凹陷，这些裂缝或凹陷由酶的特定空间构象所维持，深入到酶分子内部，且多由氨基酸残基的疏水基团组成，形成疏水“口袋”
同工酶催化相同的化学反应
同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶
解释：①由不同基因编码的多肽链②由同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质
eg. 乳酸脱氢酶
LDH1(H4)；LDH2(H3M)；LDH3(H2M2)；LDH4(HM3)；LDH5(M4)
五种同工酶的不同点
①解离程度不同
②分子表面电荷不同
在pH8.6的缓冲液中进行电泳时的速率不同，自负极向正极泳动排列的次序为LDH5、LDH4、LDH3、LDH2、LDH1
④对底物的亲和力不同LDH1对乳酸的亲和力较大（Km值越小亲和力越大）（LDH1利于乳酸—丙酮酸，心肌中较多） （LDH5利于丙酮酸—乳酸，骨骼肌中较多）
使得不同组织器官和不同亚细胞结构具有不同的代谢特征
医用：组织细胞病变时，该细胞特异的同工酶可释放入血
酶的工作原理
酶具有不同于一般催化剂的显著特点
酶对底物具有极高的催化效率
比非催化反应高10^8～10^20倍，比一般催化剂高10^7～10^13倍
酶对底物具有高度的特异性
绝对特异性
只作用于特定结构的底物分子
相对特异性
不是依据整个底物分子结构，而是依据底物分子中特定的化学键或特定的基团，因而可以作用于含有相同化学键或化学基团的一类化合物
酶具有可调节性
体内许多酶的酶活性和酶含量受体内代谢物或激素的调节
酶具有不稳定性
在某些理化因素（eg.高温强酸强碱等）的作用下酶会发生变性而失去活性
酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率
酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能
活化能
指在一定温度下，1mol反应物从基态转变为过渡态所需要的自由能，即过渡态中间物比基态反应物高出的那部分能量
活化分子
酶与底物结合形成中间产物（释能反应）
诱导契合作用使酶与底物密切结合
两者在结构上相互诱导、相互变形和相互适应，进而结合并形成酶-底物复合物
酶构象的变化有利于其与底物的结合，并使底物转变为不稳定的过渡态，易受酶的催化攻击而转化为产物
邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心
将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高反应速率
表面效应使底物分子去溶剂化
酶的活性中心多形成疏水“口袋”
表面效应：酶促反应在此疏水环境中进行，使底物分子去溶剂化，排除周围大量水分子对酶与底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合
酶的催化机制呈现多元催化作用
普通酸-碱催化
质子
共价催化
共价键
亲核催化
电子
酶促反应动力学 （研究各种因素对酶促反应速率的影响）
底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线
[S]—y矩形双曲线
一级反应
混合级反应
零级反应
米-曼方程揭开单底物反应的动力学特性
前提
①单底物反应
②测定的反应速率为初速率
③底物浓度[S]远大于酶浓度[E]
v=Vmax•[S]/(Km+[S]) (Km：米氏常数；Vmax：最大反应速率；[S]：底物浓度)
Km与Vmax是重要的酶促反应动力学参数
Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
当v=1/2Vmax时，Km=[S]
Km值是酶的特征性常数
与酶浓度无关，与酶结构、底物结构、反应环境的pH、温度、离子强度有关
Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力
Km=(K2+K3)/K1，当K3远远小于K2时，Km=K2/K1，即ES解离为E+S的解离常数
所以，Km表示酶对底物的亲和力。Km越大，亲和力越小；Km越小，亲和力越大
但，并非所有的酶促反应都是K3远远小于K2，如果不是K3远远小于K2则，Km不能代表酶对底物的亲和力
Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率
Vmax=K3•[Et] ([Et]：酶的总浓度)
酶的转换数
酶被底物完全饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数称酶的转换数，即K3
K3=Vmax/[Et]
Km和Vmax常通过林-贝作图法求取
底物足够时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系
温度对酶促反应速率的影响具有双重性
酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应时间有关
pH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率
酶的最适pH不是酶的特征性常数，受底物浓度、缓冲液种类与浓度及酶的纯度等因素影响
抑制剂可降低酶促反应速率
抑制剂：使酶活性下降而又不引起酶蛋白变性的物质
不可逆性抑制剂与酶共价结合
共价结合，不能用透析、超滤等方法除去
eg.有磷化合物（农药，敌敌畏，乐果，马拉硫磷）；有机汞，砷铅化物；重金属离子（路易士气）；烷化试剂；氰化物；CO等
可逆性抑制剂与酶非共价结合
非共价结合，可用透析、超滤或稀释等方法将抑制剂除去，使酶活性恢复
竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心
Vm--；Km↑
抑制程度取决于①抑制剂与酶的相对亲和力②底物浓度（底物浓度越多，抑制性越小）
eg.磺胺药对细菌二氢蝶酸合酶的抑制—底物：对氨基苯甲酸
非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点
Vm↓；Km--
反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生
Vm↓；Km↓
只能与底物和酶的复合物结合，不能与酶结合
激活剂可提高酶促反应速率
使酶由无活性到有活性or使酶活性增加的物质
分类
必需激活酶
非必需激活酶
酶的调节
酶活性的调节——快速调节
别构剂通过改变酶的构象而调节酶的活性
别构酶多为关键酶，不服从米氏方程
与酶活性中心外的某个部位非共价可逆性结合，引起酶的构象改变
eg.血红蛋白
酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现
酶基团和化学基团可逆的结合改变活性
eg. 磷酸化，去磷酸化，甲基化，脱甲基化，乙酰化，腺苷化
酶原需要通过激活过程才能转变为有活性的酶
酶原：无活性的酶前体
酶原的激活：经过蛋白酶的水解，去除几个肽段，实际上是酶活性中心形成或暴露的过程
生理意义：①避免细胞产生的酶进行自身消化；②使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行；③有的酶原可视为酶的储存形式，在需要时酶原适时地转变为有活性的酶，发挥其催化作用
酶含量的调节——缓慢调节
酶蛋白合成可被诱导或阻遏
诱导物
阻遏物
酶的降解与一般蛋白质降解途径相同
溶酶体途径
胞质途径
酶的分类与命名
氧化还原酶类
转移酶类
水解酶类
裂合酶类
异构酶类
连接酶类
酶在医学中的应用
底物浓度对酶促反应速率的影响
