生物化学酶思维导图

生物化学第7章酶化学的思维导图，具体内容见如下思维导图。

酶

• 概述
  • 定义：由活细胞产生的，具有高效催化能力，高度专一性的生物催化剂
  • 分类
    • 氧化还原酶类
    • 转移酶类
    • 水解酶类
    • 裂解酶类
    • 异构酶类
    • 合成酶类
• 酶的分子结构与功能
  • 分子组成
    • 单纯酶：仅由氨基酸残基构成
    • 结合酶
      • 蛋白质：酶蛋白（决定反应的特异性）
      • 非蛋白质：辅助因子（决定反应类型与性质）
        • 金属离子
          • 金属离子为最常见的辅助因子：K，Na，Mg，Cu，Zn，Fe，Mo
          • 按照金属离子与酶蛋白结合的紧密程度分类
            • 金属酶：结合紧密
            • 金属激活酶：结合疏松
          • 金属离子在酶促反应的作用
            • 作为催化基团参与催化反应，传递电子
            • 在酶与底物间起桥梁作用，维持酶分子的构象
            • 中和阴离子，降低反应的静电斥力
        • 根据辅助因子与酶蛋白结合的牢固程度分类
          • 辅基：与酶蛋白共价结合，不能通过透析或超滤等方法将其去除
          • 辅酶：与酶蛋白以非共价键疏松结合
      • 酶蛋白+辅助因子=全酶，二者任意独立都不具有催化作用，只有全酶才具有催化作用。
  • 活性中心
    • 定义：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位
    • 必需基团：与酶活性有关的化学基团
      • 结合基团：直接与底物和辅酶结合，形成酶-底物复合物，决定酶的专一性
      • 催化基团：催化底物敏感键发生化学反应，并将其转变为产物，决定酶的催化能力
      • 活性中心外的必需基团：不参与活性中心的组成，但却为维持酶活性中心应有的空间构象所必须
  • 酶的作用机制
    • “锁钥”学说：酶分子表面具有特定的刚性结构，底物分子或底物分子的一部分像钥匙那样专一地嵌入到酶的活性中心
      • 诠释了酶的高度专一性，但是不能完全解释酶的催化高效性
      • 刚性学说
    • 诱导契合学说：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导，相互变形和相互适应，进而相互结合
      • 酶活性中心部位的结构具有柔性，属于柔性学说
    • 中间产物学说：酶与底物靠近→酶与底物相互诱导变形→契合成中间产物（ES）→产物脱离
      • ES（中间产物）：降低了反应的活化能
      • 解释了“高效性”的机理
        • 中间产物学说（ES）：降低反应的活化能
        • ES形成的方式：高效催化的六个因素
          • 邻近与定向效应
          • 底物敏感键扭曲变形（诱导契合）
          • 共价催化
          • 酸碱催化
          • 金属离子（亲核或亲电）
          • 微环境影响（主要是疏水环境）
• 酶促反应动力学
  • 底物浓度对酶促反应速率的影响
    • Km和Vmax的意义
      • 最适PH或者最适温度不能作为酶的特征常数是因为有许多酶的最适温度与最适PH相同，但是不同的酶的Km是不同的，因此Km是酶的特征常数。
      • Km值得物理意义是酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度
      • Km可以近似地表示酶对底物的亲和力大小，Km值越小，酶与底物亲和力越大
      • Km是酶的特征性常数之一，一般只与酶的结构，底物和反应环境有关，与酶的浓度无关
      • Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率
  • 酶浓度对酶促反应速率的影响
    • 呈正比关系
  • 温度对酶促反应速率的影响
    • 提高温度，加快酶促反应速率
    • 提高温度的同时增加酶蛋白变性失活的机会，降低酶的催化作用
    • 最适温度：酶促反应速率最快时的温度
  • pH对酶促反应速率的影响
    • 在某一pH下，酶促反应速率可达到最大，称为酶的最适pH
  • 抑制剂对酶促反应速率的影响
    • 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂
    • 根据抑制剂与酶结合的紧密程度分类
      • 不可逆性抑制作用
        • 定义：与酶活性中心上的必需基团以共价键相结合，使酶失活，抑制剂不能用透析，超滤等方法予以去除
      • 可逆性抑制作用
        • 定义：以非共价键方式与酶或（和）酶-底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失，这种抑制作用可通过简单的透析或超滤的方法去除
        • 分类
          • 竞争性抑制作用
            • 定义：竞争性抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶与底物结合成中间复合物，而生成抑制剂-酶复合物，使反应速率下降
            • 特点
              • 竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物
              • 抑制剂与酶的结合部位于底物与酶的结合部位相同
              • 抑制剂浓度越大，则抑制作用越大，但增加底物浓度可使抑制程度减小
              • Km增大，Vmax不变
          • 非竞争性抑制作用
            • 定义：非竞争性抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系，但酶-底物-抑制剂三元复合物不能进一步释放出产物，从而使酶的催化活性降低
            • 特点
              • 底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合
              • 抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响
              • Km不变，Vmax降低
          • 反竞争性抑制作用
            • 定义：抑制剂不与酶结合，仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的生成量下降，酶分子转换为非活性形式的三元复合物，这样既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量
            • 特点
              • 反竞争性抑制剂只与底物-酶复合物结合，不与游离酶结合，并且是可逆结合
              • Km和Vmax都降低，但Vmax/Km比值不变
  • 激活剂对酶促反应速率的影响
    • 使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂
    • 分类
      • 必需激活剂：大多数金属离子激活剂对酶促反应是不可缺少的
      • 非必需激活剂：有些激活剂不存在时，酶仍有一定的催化活性
• 酶促反应的特点与机制
  • 特点
    • 酶促反应具有极高的催化效率：不需要较高的反应温度，更有效的降低反应活化能，使底物只需要较少的能量便可进入活化状态
    • 酶促反应具有高度的特异性：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物
      • 绝对特异性：只能作用于一种特定结构的作用物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物（一对一）
      • 相对特异性：作用于结构类同的一类化合物或一种化学键（一对类）
        • 键特异性
        • 基团特异性
      • 立体异构特异性：对底物的光学异构体或几何异构体有特异的选择性，一种酶仅作用于底物的一种立体异构体
    • 酶促反应的可调节性
      • 对酶含量的调节（慢调节）
      • 对酶活性的调节（快调节）
      • 通过改变底物浓度对酶进行调节
  • 机制
    • 酶-底物复合物的形成与诱导契合假说
      • 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导，相互变形，相互适应，进而相互结合的过程
    • 原理
      • 酶的活性中心多为氨基酸残基的疏水基团在酶分子内部组成的疏水环境，形成疏水口袋，排除水分子对酶和底物功能基团的干扰性吸引或排斥，防止在底物与酶之间形成水化膜，有利于酶与底物的密切接触和结合，并相互作用
• 酶活性的调节
  • 调节对象：关键酶
  • 最直接，最有效的调节方式
  • 分类
    • 酶原与酶原的激活
      • 酶原：机体内有些酶在细胞内合成或初分泌时，以酶的无活性前体形式存在，这种无活性酶的前体称为酶原
      • 酶原的激活：由无活性酶原转变成有活性酶的过程，是酶活性中心的形成或暴露的过程，是不可逆的
      • 酶原的激活的生理意义
        • 可以保护细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解而破坏
        • 保证了合成的酶在特定的部位和环境中发挥生理作用
    • 变构酶与变构调节
      • 变构酶其酶分子活性中心外的某一部位可以与体内一些代谢物可逆的结合，使酶发生变构而改变其催化活性这种调节酶活性的方式称为变构调节，受变构调节的酶称变构酶
• 别构酶、同工酶
  • 同工酶
    • 定义：有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白的分子结构及性质却有所不同的一组酶
  • 别构酶
    • 定义：酶分子中既有活性中心又有别构中心的酶，也叫变构酶