导图社区 生物化学-酶
来自生物化学王境岩版，酶这一章是非常重要的一章，主要掌握酶的分类及其构型，作用机制。
快收藏！一张图带你复习医学生生物化学酶章节全部重点。生物酶是由活细胞产生的具有催化作用的有机物，大部分为蛋白质，也有极少部分为RNA。酶作为一种催化剂，已被广泛地应用于轻工业的各个生产领域。这张思维导图整理了酶的组成、酶的活性、酶的性质与分类。
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酶
1. 酶是生物的催化剂
1. 酶是什么
2. 酶催化反应的特点
1. 酶具有普通化学催化剂的一般特点
2. 酶具有蛋白质是一般特点
3. 酶催化反应的效率非常高（高效性）
4. 酶催化反应具有专一性（专一性／特异性）
5. 酶催化反应是收到调节和调控的（可调节性）
3. 酶的分类与命名
分类
1. 氧化还原酶类
2. 转移酶类
3. 水解酶类
4. 裂合酶类
5. 异构酶类
6. 合成酶类（连接酶类）
命名
习惯命名
系统命名
2. 酶的组成与结构
酶的化学本质
依据分子组成
单纯酶
结合酶（全酶）
蛋白质部分（酶蛋白）
辅助因子
金属离子
小分子有机物
辅酶
辅基
依蛋白质特点和分子大小
单体
寡聚酶
多酶体系
酶蛋白与活性中心
酶活性中心的必需基团
结合基团
催化基团
酶活性中心外的必需基团
酶的辅助因子与功能
无机离子对酶的作用
维持酶分子的构象，例如羧肽酶中的锌离子
通过自身的氧化还原传递电子
在酶与底物之间起桥梁作用
利用离子的电荷影响酶的活性
小分子有机化合物对酶的作用
依据与蛋白质结合的牢固程度
参与酶的催化过程，在反应中传递电子，质子或者一些基团
即酶蛋白决定了反应的专一性，辅酶决定反应的性质
蛋白质类辅酶
二磷酸核苷酸的还原反应
酶的结构与功能
酶的活性中心与酶作用的专一性
胰蛋白酶与胰凝乳蛋白酶的活性中心
空间结构与催化活性
保持活性中心的空间构型是维持酶活性所必须的
牛核糖核酸酶构象与活性的关系
酶原激活
本质：酶活性中心形成的过程
意义：
机体的自我保护作用
酶的储存形式
胰蛋白酶原及其激活
3. 酶的作用机制
酶能显著降低反应的活化能
中间复合物学说
酶是通过改变反应历程来显著降低活化能的
酶作用的高效率机制
底物的趋近和定向效应
底物变形与张力作用
共价催化作用
亲核催化
亲电子催化
酸碱催化作用
组氨酸中咪唑基广义酸碱催化作用
4. 酶促反应动力学
主要研究各种外界因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述
因素包括：１.酶浓度 ２.底物浓度 ３.酸碱度 ４.温度 ５.抑制剂 ６.激活剂
底物浓度对反应速度的影响
其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率呈矩形双曲线关系
底物浓度低时，反应速率与底物浓度呈正比，反应为一级反应
底物浓度升高时，反应速率不再成正比例加速，反应为混合级反应
当底物高达一定程度时，反应速率不再增加，达最大速率，反应为零级反应
定量描述底物浓度的影响
米氏方程
米氏常数
等于酶促反应反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
意义
反映了酶与底物的结合能力
同一个酶如果有多种底物，一般而言，Km最小的底物是酶最适底物或天然底物
利用Km可以计算某个浓度底下的反应速度
检测初始阶段Vm时，［s］>>10Km
对于可逆反应，正反应与逆反应的Km值不同．测量正逆反应的Km有利于了解催化反应的方向及其生理功能
在连锁反应中测定各种酶的Km及其底物浓度，能找到连锁反应中的限速酶（又称关键酶）
测定酶的Km及底物浓度，可以了解细胞内酶的活性是否受到底物浓度的调节
测定不同抑制剂对某个酶Km及Vm的影响，可以区分各种抑制剂的作用机理
求法
林－贝氏方程
pH的影响
大多数酶在一定pH下表现出最大活性，高于或低于此pH，酶的活力降低。
酶表现出最大活力时的pH值，称为酶的最适pH（optimum pH）
pH影响酶促反应活性的机制
pH影响酶和底物的解离状态
pH影响酶分子的构象
温度的影响
低温时，随温度的上升反应速度加快
达到一定温度后，随温度的上升反应速度下降
最适温度(Tm)：反应速率最快时反应体系的温度
最适温度与反应时间有关：反应时间越长，最适温度越低
酶浓度的影响
当酶可被底物饱和的情况下，酶促反应速率与酶浓度成正比。
当[S]>>[E]时，V = k3 [E0] 因为：V = k3 [ES]，此时[ES]=[E0]
激活剂的影响
凡能提高酶的活性，加速酶促反应速度的物质都称为激活剂（activator）
抑制剂的影响
酶分子中的必需基团受到某种化学物质的影响而发生改变，导致酶活性的降低或丧失，称为酶的抑制作用。
抑制剂对酶有选择性，即一种抑制剂只能引起某一类或某几类酶的抑制作用。
不可逆抑制作用
抑制剂与酶必需基团以共价键结合
重金属中毒及其解毒机制
有机磷农药中毒及其解毒机制
可逆抑制作用
竞争性抑制作用
丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用
磺胺类药物抑菌机制
抑制剂与底物结构类似，竞争酶的活性中心
抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度
动力学特点：Vmax不变，表观Km增大
非竞争抑制作用
特点
与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合
动力学特点：Vmax降低，表观Km不变
反竞争抑制作用
抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使中间产物ES的量下降
抑制剂只与酶－底物复合物结合
抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度
动力学特点：Vmax降低，表观Km降低
过渡态类似物与自杀底物的抑制作用
某种类似于一个酶促反应中底物的过渡态的物质是酶的有效抑制剂，这种物质称为过渡态类似物
当酶把自杀底物作为底物来结合时，其潜在的化学基团能被解开或激活，并与酶的活性部位发生共价结合，导致酶不可逆失活。
5. 酶的分离提纯，活性测定与活性调节
酶的分离纯化
酶活力测定
酶活力单位
1个酶活力国际单位（IU）是指在特定条件下，1分钟内生成1微摩尔产物（或转化1mmol底物）的酶量
Katal单位
在最适条件下，每秒钟可使1mol底物转化的酶量，即为1Katal（Kat，催量）。 Kat与IU的关系：1Kat = 6×107IU
酶的转换数（Kcat）
是指单位时间内每一个催化中心所转换的底物分子数，是一种最直观的反映酶催化能力的表示方法。
酶的比活力
是指每毫克蛋白质（或每毫克蛋白氮）所含的酶活力单位数，反映了酶的纯度。
酶分离纯化过程中的纯化倍数与产率%（回收率）
酶的活性调节
方式
通过改变酶的构象调节酶的活性（快速调节）
酶的别构调节
一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的别构调节
别构酶常为多个亚基构成的寡聚体，各亚基间具有协同效应
别构效应剂
可逆结合酶活性中心外的某部位使酶活性改变的物质
酶分子中与别构效应剂结合的地方，称为别构部位(allosteric site)或调节部位(rugulation site)
别构激活剂
别构抑制剂
酶的共价修饰（化学修饰）调节
结果：原来有活性的酶修饰后失去活性；原来没有活性的酶修饰后获得活性
能进行化学修饰调节的酶一般都具无活性（或低活性）和有活性（或高活性）两种形式
能进行化学修饰的酶一般会受到激素的调节作用
化学修饰调节过程具有放大效应
磷酸化、脱磷酸化是最常见的化学修饰调节方式
常见方式
磷酸化与脱磷酸化
乙酰化和脱乙酰化
甲基化和脱甲基化
酶原及酶原活性的调节
通过改变酶的含量调节酶的活性（缓慢调节）
酶合成速度的调节
诱导作用
阻遏作用
酶降解速度的调节
6. 重要的酶类及其应用
指含有两个或两个以上亚基聚合形成的有活性的酶，称为寡聚酶
如目前已知的别构酶无一例外均是寡聚酶。
同工酶
指能催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，互称为“同工酶”
同工酶含量变化可用于临床疾病诊断。称为“同工酶”
诱导酶
别构酶
核酶与抗体酶
固定化酶
维生素
脂溶性维生素
ADEK
水溶性维生素
B族，C
