生物化学：酶

快收藏！一张图带你复习医学生生物化学酶章节全部重点。生物酶是由活细胞产生的具有催化作用的有机物，大部分为蛋白质，也有极少部分为RNA。酶作为一种催化剂，已被广泛地应用于轻工业的各个生产领域。这张思维导图整理了酶的组成、酶的活性、酶的性质与分类。

酶

• 1. 酶是生物的催化剂
  • 1. 酶是什么
  • 2. 酶催化反应的特点
    • 1. 酶具有普通化学催化剂的一般特点
    • 2. 酶具有蛋白质是一般特点
    • 3. 酶催化反应的效率非常高（高效性）
    • 4. 酶催化反应具有专一性（专一性／特异性）
    • 5. 酶催化反应是收到调节和调控的（可调节性）
  • 3. 酶的分类与命名
    • 分类
      • 1. 氧化还原酶类
      • 2. 转移酶类
      • 3. 水解酶类
      • 4. 裂合酶类
      • 5. 异构酶类
      • 6. 合成酶类（连接酶类）
    • 命名
      • 习惯命名
      • 系统命名
• 2. 酶的组成与结构
  • 酶的化学本质
    • 依据分子组成
      • 单纯酶
      • 结合酶（全酶）
        • 蛋白质部分（酶蛋白）
        • 辅助因子
          • 金属离子
          • 小分子有机物
            • 辅酶
            • 辅基
    • 依蛋白质特点和分子大小
      • 单体
      • 寡聚酶
      • 多酶体系
  • 酶蛋白与活性中心
    • 酶活性中心的必需基团
      • 结合基团
      • 催化基团
    • 酶活性中心外的必需基团
  • 酶的辅助因子与功能
    • 无机离子对酶的作用
      • 维持酶分子的构象，例如羧肽酶中的锌离子
      • 通过自身的氧化还原传递电子
      • 在酶与底物之间起桥梁作用
      • 利用离子的电荷影响酶的活性
    • 小分子有机化合物对酶的作用
      • 依据与蛋白质结合的牢固程度
        • 辅酶
          • 参与酶的催化过程，在反应中传递电子，质子或者一些基团
          • 即酶蛋白决定了反应的专一性，辅酶决定反应的性质
        • 辅基
    • 蛋白质类辅酶
      • 二磷酸核苷酸的还原反应
  • 酶的结构与功能
    • 酶的活性中心与酶作用的专一性
      • 胰蛋白酶与胰凝乳蛋白酶的活性中心
    • 空间结构与催化活性
      • 保持活性中心的空间构型是维持酶活性所必须的
        • 牛核糖核酸酶构象与活性的关系
    • 酶原激活
      • 本质：酶活性中心形成的过程
      • 意义：
        • 机体的自我保护作用
        • 酶的储存形式
      • 胰蛋白酶原及其激活
• 3. 酶的作用机制
  • 酶能显著降低反应的活化能
  • 中间复合物学说
    • 酶是通过改变反应历程来显著降低活化能的
  • 酶作用的高效率机制
    • 底物的趋近和定向效应
    • 底物变形与张力作用
    • 共价催化作用
      • 亲核催化
      • 亲电子催化
    • 酸碱催化作用
      • 组氨酸中咪唑基广义酸碱催化作用
• 4. 酶促反应动力学
  • 主要研究各种外界因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述
  • 因素包括：１.酶浓度　２.底物浓度　３.酸碱度　４.温度　５.抑制剂　６.激活剂
  • 底物浓度对反应速度的影响
    • 其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率呈矩形双曲线关系
    • 底物浓度低时，反应速率与底物浓度呈正比，反应为一级反应
    • 底物浓度升高时，反应速率不再成正比例加速，反应为混合级反应
    • 当底物高达一定程度时，反应速率不再增加，达最大速率，反应为零级反应
    • 定量描述底物浓度的影响
      • 米氏方程
      • 米氏常数
        • 等于酶促反应反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
        • 意义
          • 反映了酶与底物的结合能力
          • 同一个酶如果有多种底物，一般而言，Km最小的底物是酶最适底物或天然底物
          • 利用Km可以计算某个浓度底下的反应速度
          • 检测初始阶段Vm时，［s］>>10Km
          • 对于可逆反应，正反应与逆反应的Km值不同．测量正逆反应的Km有利于了解催化反应的方向及其生理功能
          • 在连锁反应中测定各种酶的Km及其底物浓度，能找到连锁反应中的限速酶（又称关键酶）
          • 测定酶的Km及底物浓度，可以了解细胞内酶的活性是否受到底物浓度的调节
          • 测定不同抑制剂对某个酶Km及Vm的影响，可以区分各种抑制剂的作用机理
        • 求法
          • 林－贝氏方程
  • pH的影响
    • 大多数酶在一定pH下表现出最大活性，高于或低于此pH，酶的活力降低。
    • 酶表现出最大活力时的pH值，称为酶的最适pH（optimum pH）
    • pH影响酶促反应活性的机制
      • pH影响酶和底物的解离状态
      • pH影响酶分子的构象
  • 温度的影响
    • 低温时，随温度的上升反应速度加快
    • 达到一定温度后，随温度的上升反应速度下降
    • 最适温度(Tm)：反应速率最快时反应体系的温度
    • 最适温度与反应时间有关：反应时间越长，最适温度越低
  • 酶浓度的影响
    • 当酶可被底物饱和的情况下，酶促反应速率与酶浓度成正比。
    • 当[S]>>[E]时，V = k3 [E0]　因为：V = k3 [ES]，此时[ES]=[E0]
  • 激活剂的影响
    • 凡能提高酶的活性，加速酶促反应速度的物质都称为激活剂（activator）
  • 抑制剂的影响
    • 酶分子中的必需基团受到某种化学物质的影响而发生改变，导致酶活性的降低或丧失，称为酶的抑制作用。
    • 抑制剂对酶有选择性，即一种抑制剂只能引起某一类或某几类酶的抑制作用。
    • 分类
      • 不可逆抑制作用
        • 抑制剂与酶必需基团以共价键结合
          • 重金属中毒及其解毒机制
          • 有机磷农药中毒及其解毒机制
      • 可逆抑制作用
        • 竞争性抑制作用
          • 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用
          • 磺胺类药物抑菌机制
          • 抑制剂与底物结构类似，竞争酶的活性中心
          • 抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度
          • 动力学特点：Vmax不变，表观Km增大
        • 非竞争抑制作用
          • 特点
            • 与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合
            • 动力学特点：Vmax降低，表观Km不变
        • 反竞争抑制作用
          • 抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使中间产物ES的量下降
          • 特点
            • 抑制剂只与酶－底物复合物结合
            • 抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度
            • 动力学特点：Vmax降低，表观Km降低
      • 过渡态类似物与自杀底物的抑制作用
        • 某种类似于一个酶促反应中底物的过渡态的物质是酶的有效抑制剂，这种物质称为过渡态类似物
        • 当酶把自杀底物作为底物来结合时，其潜在的化学基团能被解开或激活，并与酶的活性部位发生共价结合，导致酶不可逆失活。
• 5. 酶的分离提纯，活性测定与活性调节
  • 酶的分离纯化
  • 酶活力测定
    • 酶活力单位
      • 1个酶活力国际单位（IU）是指在特定条件下，1分钟内生成1微摩尔产物（或转化1mmol底物）的酶量
      • Katal单位
        • 在最适条件下，每秒钟可使1mol底物转化的酶量，即为1Katal（Kat，催量）。 Kat与IU的关系：1Kat = 6×107IU
      • 酶的转换数（Kcat）
        • 是指单位时间内每一个催化中心所转换的底物分子数，是一种最直观的反映酶催化能力的表示方法。
      • 酶的比活力
        • 是指每毫克蛋白质（或每毫克蛋白氮）所含的酶活力单位数，反映了酶的纯度。
      • 酶分离纯化过程中的纯化倍数与产率%（回收率）
  • 酶的活性调节
    • 方式
      • 通过改变酶的构象调节酶的活性（快速调节）
        • 酶的别构调节
          • 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的别构调节
          • 别构酶常为多个亚基构成的寡聚体，各亚基间具有协同效应
          • 别构效应剂
            • 可逆结合酶活性中心外的某部位使酶活性改变的物质
            • 酶分子中与别构效应剂结合的地方，称为别构部位(allosteric site)或调节部位(rugulation site)
            • 分类
              • 别构激活剂
              • 别构抑制剂
        • 酶的共价修饰（化学修饰）调节
          • 结果：原来有活性的酶修饰后失去活性；原来没有活性的酶修饰后获得活性
          • 特点
            • 能进行化学修饰调节的酶一般都具无活性（或低活性）和有活性（或高活性）两种形式
            • 能进行化学修饰的酶一般会受到激素的调节作用
            • 化学修饰调节过程具有放大效应
            • 磷酸化、脱磷酸化是最常见的化学修饰调节方式
          • 常见方式
            • 磷酸化与脱磷酸化
            • 乙酰化和脱乙酰化
            • 甲基化和脱甲基化
        • 酶原及酶原活性的调节
      • 通过改变酶的含量调节酶的活性（缓慢调节）
        • 酶合成速度的调节
          • 诱导作用
          • 阻遏作用
        • 酶降解速度的调节
• 6. 重要的酶类及其应用
  • 寡聚酶
    • 指含有两个或两个以上亚基聚合形成的有活性的酶，称为寡聚酶
    • 如目前已知的别构酶无一例外均是寡聚酶。
  • 同工酶
    • 指能催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，互称为“同工酶”
    • 同工酶含量变化可用于临床疾病诊断。称为“同工酶”
  • 诱导酶
  • 别构酶
  • 核酶与抗体酶
  • 固定化酶
• 维生素
  • 脂溶性维生素
    • ADEK
  • 水溶性维生素
    • B族，C