导图社区 第三章：蛋白质化学
医学生生物化学第三章蛋白质化学思维导图笔记，分支内容：蛋白质的分子组成、肽键和肽、蛋白质的分子结构、蛋白质结构与功能的关系等。
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蛋白质化学
第一节 蛋白质的分子组成
一、蛋白质的元素组成：C、H、O、N（16%）、S
蛋白质含量=含氮量x6.25
二、蛋白质的结构单位——氨基酸
（一）氨基酸的结构
自然界有300余种氨基酸
合成蛋白质的标准氨基酸仅有20种，均属于L-α-氨基酸（甘氨酸除外
（二）氨基酸的分类
按R酸碱性：酸性/碱性/中性
按R结构与性质
1.非极性脂肪族R基氨基酸：7种
侧链为脂肪烃链
甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸
甲硫氨酸（两个含硫氨基酸之一）
R基含有非极性甲硫基
脯氨酸（亚氨基酸，R基形成环状结构）
2.极性不带电荷R基氨基酸：5种
含有极性亲水R基
丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸（含硫）、天冬酰胺、谷氨酰胺
3.芳香族R基氨基酸：3种
苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸
均有两个可解离基团
4.带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）：3种
赖氨酸、精氨酸、组氨酸
赖氨酸R基氨基、精氨酸R基胍基、组氨酸R基咪唑基 可结合H+而带正电荷
5.带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）：2种
天冬氨酸、谷氨酸
都含有的羧基可解离出H+而带负电荷
均有3个可解离基团
按R极性强弱：极性/非极性
（三）氨基酸的功能
合成蛋白质
（四）氨基酸的性质
1.紫外吸收特征
芳香族氨基酸（色氨酸）在280nm波长附近存在吸收峰
280nm紫外分光光度法进行蛋白质定量分析
2.茚三酮反应
水合茚三酮+氨基酸→紫色化合物（其最大吸收峰在570nm处）
用于氨基酸定量分析
3.两性解离与等电点
在某一pH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，成为兼性离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）
三、蛋白质的辅基
单纯蛋白质：完全由氨基酸构成
结合蛋白质：脱辅基蛋白+辅基
第二节 肽键和肽
一、肽键与肽平面
1.脱水缩合：一个氨基酸的α-羧基+另一个氨基酸的α-氨基=肽键
2.C-N键不能自由旋转→肽单位（—Cα—CO—NH—Cα—）的六个原子处在同一个平面上，成为肽平面
二、肽
1.主链：多肽中以—N—Cα—C—为单位构成的长链
2.侧链：R基
3.N端：含有游离α-氨基的一端 C端：含有游离α-羧基的一端
4.方向性：N端→C端
三、生物活性肽（具有特殊生理功能的肽类物质）
谷胱甘肽的组成和作用
谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸
体内重要的抗氧化剂
第三节 蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构
氨基酸的排列顺序
反映蛋白质分子的共价键结构：肽键（主要维持力）和二硫键
二、蛋白质的二级结构
局部肽链的构象（主链原子）
1.α-螺旋
2.β-折叠：
3.β-转角
4.无规卷曲
主要作用力：氢键
三、蛋白质的三级结构
整条肽链的构象（全部原子）
稳定力：疏水作用、氢键、离子键和范德华力及二硫键（共价键）
四、蛋白质的四级结构
多个亚基形成的空间结构
五、维持蛋白质结构的化学键
肽键
二硫键
由一对半胱氨酸在二硫键异构酶催化下形成
疏水作用
氢键
离子键
范德华力
第四节 蛋白质结构与功能的关系
一、氨基酸序列与功能的关系
1.蛋白质的氨基酸序列决定其构象
牛胰核糖核酸酶
2.蛋白质的氨基酸序列相似则其功能也一致
多种动物胰岛素结构相似
3.蛋白质的氨基酸序列蕴含生物进化信息
4.改变蛋白质的氨基酸序列可以直接影响其功能
镰状细胞贫血
二、蛋白质构象与功能的关系
蛋白质构象直接决定其功能
第五节 蛋白质的理化性质
一、一般性质
1.紫外吸收特征特征
吸光度（A280）∝浓度
2.显色反应
茚三酮反应
双缩脲反应
3.N端反应
4.两性解离与等电点
碱性氨基酸多，等电点高
二、大分子特性
1.蛋白质是胶体
2.沉降与沉降系数（s）
3.变性和复性
第六节 蛋白质的分离与鉴定
一、沉淀技术
1.盐析
2.有机溶剂沉淀蛋白质
3.重金属沉淀蛋白质
4.生物碱试剂和某些酸沉淀蛋白质
二、离心技术
三、电泳技术
四、层析技术
五、透析技术
