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第八章 细胞骨架
这是一篇关于第八章 细胞骨架的思维导图，主要内容包括：微丝，微管，中间丝。细胞骨架是真核细胞中的蛋白纤维网架体系，对细胞形态维持、物质运输、能量转换、信息传递、细胞分裂、细胞运动等生命活动起着重要作用。
编辑于2025-05-09 19:13:51- 细胞骨架
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第八章 细胞骨架
微丝
*
微丝又称肌动蛋白丝/纤维状肌动蛋白（F-acting），直径7nm，存在于所有真核细胞
微丝网络的空间结构特征与功能取决于与之相结合的微丝结合蛋白
功能：微丝网络结构动态变化与多种生命活动过程相关（细胞凸起、感知、调节、细胞质分裂、吞噬作用、细胞迁移）；细胞收缩和物质运输。
一、微丝的组成及其组装
（一）结构与成分
微丝结构成分：肌动蛋白（acting）真核最丰富的蛋白质之一
细胞种类
肌细胞，占比＞10%
非肌细胞，占比1%~5%
存在形式
肌动蛋白单体（球状肌动蛋白G-actin）
纤维状肌动蛋白（由单体组成F-actin）
微丝内有一裂， 两瓣由两端肽链项链
位点
核苷酸（ATP/ADP)结合位点
一般为ATP（结合能力强）
二价阳离子（Mg2＋/Ca2＋）结合位点
一般为Mg2＋（浓度远高于Ca2＋）
演化过程高度保守
6种肌动蛋白
4种α-肌动蛋白
横纹肌
心肌
血管平滑肌
肠道平滑肌
所有细胞
β-肌动蛋白
于细胞边缘
γ-肌动蛋白
应力纤维组成成分
6种aa组成高度相似。不同物种肌动蛋白基因数量不同
原核生物肌动蛋白类似物调控细胞形态和染色体分离
MreB
与细菌形状有关
有，非球状
无，球状
Mbl
形态
7nm，由两股肌动蛋白纤维右手螺旋盘绕而成，螺距36nm
裂缝使其具不对称性
裂缝朝一端，使其具极性
裂缝一端为负极
非裂缝正极
（二）组装及其动力学特征
组装与解聚（体外实验）
微丝功能依赖组装和解聚的动态过程
决定因素
1. 肌动蛋白状态：结合的是ATP/ADP
2. 离子种类及浓度
若
组装
aq含ATP和Mg离子，较高浓度钠钾离子时 单体趋向于组装到微丝末端并延伸，形成纤维状肌动蛋白
只有结合ATP的肌动蛋白才组装
解聚
aq含适当浓度Ca离子，钠钾离子浓度低，趋于解聚。
组装阶段
①成核反应
当聚合作用只在含有单体肌动蛋白而没有纤维状肌动蛋白的试管中进行，过程缓慢。单体肌动蛋白必须先形成2~3个亚基的低聚物。
单体肌动蛋白的组装式限速步骤。又称延迟期
②纤维快速延长阶段
体系中肌动蛋白-ATP浓度较高时，微丝组装在两极同时发生。正极组装比负极组装快得多（结构不同）
③单体肌动蛋白浓度降低，组装速度减缓
④稳定阶段/状态
正极组装速度与负极解聚速度相同，纤维长度保持不变
此时单体肌动蛋白浓度称临界浓度Cc=Koff/Kon，解聚速度常数比组装速度常数
末端组装或解聚取决于增加亚基时体系中的自由能△G
△G＜0，组装
△G＞0，解聚
动力学特征
成核阶段需要肌动蛋白相关蛋白（ARP) Arp2/3复合物（由Arp2、Arp3、其他物种蛋白）参与，可与微丝或其他细胞结构结合，作为组装起点。肌动蛋白单体与复合物结合使纤维延长。
由于正负极构差异，负极总与复合物结合，亚基常从正极端加入
肌动蛋白在参与微丝组装前先与ATP结合，肌动蛋白组装到微丝末端后，构象改变，具有ATP酶活性，能水解结合的ATP，并释放磷酸基
微丝组装速度快于末端肌动蛋白水解ATP速度时，末端的肌动蛋白-ATP亚基的‘帽’结构使微丝稳定（ATP被保护不受酶水解），继续组装。
ATP水解速度快于微丝组装速度，，ATP暴露都被水解，易解聚。
细胞内微丝结构稳定性与多种结合蛋白相关。
微丝组装到一定长度时，正极端与其他蛋白/细胞结构结合而稳定。也可能两端都解聚。而负极端更易于解聚蛋白相互作用。 正极端不断组装，负极端不断解聚，这称为踏车行为
（三）影响微丝组装的特异性药物
细胞松弛素
真菌代谢产物。结合并切断微丝。结合在末端阻碍组装，不影响解聚。
破坏微丝网络结构，阻碍细胞运动
鬼笔环肽
双环杆肽（毒蕈产生），与结合的微丝有亲和力。结合后阻止解聚，使微丝保持稳，阻止细胞运动。
荧光标记鬼笔环肽已确定微丝分布
二、微丝网络结构的调节与细胞运动
（一）非肌细胞内的微丝结合蛋白
*
有些微丝结构相对稳定；有些只有执行功能时组装
大多持续解聚组装（与细胞形态变化与运动有关）
组装受调节
游离肌动蛋白浓度
微丝结合蛋白种类
通过影响微丝组装和解聚，介导微丝与其他结构间相互作用来决定组织形式、功能
微丝与肌动蛋白相互作用 转运大分子并调节行为
1、肌动蛋白单体结合蛋白
结合蛋白与游离的单体结合控制单体浓度，信号刺激后释放单体，来调控组装
胸腺素β4
43个aa组成的小肽。
与游离肌动蛋白1：1结合，封闭其聚合位点，阻止组装
游离肌动蛋白带有ATP（胸腺素β4与这种亲和力高）
前纤维蛋白
又称抑制蛋白
与肌动蛋白底部（正极端）结合，阻碍负极端聚合。 肌动蛋白单体-前纤维蛋白复合物与正极端结合后，前纤维蛋白解离下来。
2、成核蛋白
受三者调控
外部信号
外部信号刺激激活Arp2/3复合物
Arp2/3复合物
活化的复合物与细胞或其他结构结合后做组装起始位点。 在复合物正极加入肌动蛋白，肌动蛋白端变正极端，复合物端变负极端。
复合物可以结合到新组装的微丝上形成侧支，二者呈70°夹角，多个侧支形成树状网络。ATP水解可能导致复合物脱落而侧支脱落
形成蛋白
结构保守。
形成蛋白始与正极端结合，与前纤维蛋白相互作用提高组装速度；保护正极端免受加帽蛋白干扰
3、加帽蛋白
是指一类可与微丝的末端结合，从而阻止微丝解聚或过度组装的微丝结合蛋白。
在调节微丝的动力学性质方面发挥作用； 在细胞运动过程中，对微丝加帽和脱帽的调控显得非常重要，这些过程受细胞膜上的G蛋白偶联受体及下游的4,5-二磷酸磷脂酰肌醇(PIP2)的调节。
4、交联蛋白
其种类决定排列方式
成束蛋白——平行束状
丝束（毛缘）蛋白
分子小，位点近，形成排列紧密微丝束（eg细胞前缘丝足）
紧密，无肌球蛋白进入，无收缩能力
绒毛蛋白
微绒毛
微绒毛的核心微丝束通过肌球蛋白1与微绒毛膜相连
指状突起
α-辅肌动蛋白
有一个结合位点，形成反向平行二聚体，两位点相距远，微丝束排列宽松
肌球蛋白II通过马达结构域与微丝结合，进入微丝间，使其具有收缩能力
凝胶形成蛋白——网状
细丝蛋白
两个细丝蛋白一端相互作用形成二聚体，另外两个末端将两根微丝90°交联，形成松散的结构网络
于片足中，用于爬行
血影蛋白
四条多肽链(两条a链和两条B链)组成
在细胞膜内侧将微丝交联成二维网络，并与质膜相连，形成结实有弹性细胞皮层，支撑质膜。
其结合位点间的距离决定松紧程度
5、割断及解聚蛋白
凝溶胶蛋白在高Ca离子浓度下切断较长微丝，使肌动蛋白由凝胶态转化成溶胶态。产生许多游离的正端和负端，加速微丝的解聚或形成大量新的组装位点，促进微丝在短时间内快速组装。
丝切蛋白/肌动蛋白解聚因子(ADF)能与游离的肌动蛋白或微丝结合，提高微丝的解聚速度。
（二）细胞皮层
大部分微丝都集中在紧贴细胞质膜的细胞质区域，并由微丝结合蛋白交联成凝胶态三维网络结构，该区域通常称为细胞皮层
皮层内一些微丝与质膜上的蛋白质结合，使膜蛋白流动性受限制。
皮层内密布的微丝网络可以为细胞质膜提供强度和韧性，有助于维持细胞形状。
细胞的多种生理活动，如胞质环流(cyclosis)、阿米巴运动(ameboid movement)变皱膜运动(rued membrane locomotion)、吞(phagocytosis)以及膜蛋白的定位等都与皮层内微丝网络的溶胶态-凝胶态转化相关。
（三）应力纤维
细胞质膜内侧与基质之间的束状微丝
结构组分
微丝、肌球蛋白II、原肌球蛋白、细丝蛋白、α-辅肌动蛋白
极性
肌球蛋白-反向平行排列（肌球蛋白重链的S1片段标记)
非机动蛋白组分-不连续周期性
通过黏着斑（质膜与基之间形成的紧密黏着结构）与细胞外基质相连
功能
在细胞形态发生、细胞分化和组织结构的维持等方面发挥作用。
组分来看
可以产生张力。当细胞受到外界刺激开始运动时，细胞内的应力纤维将发生变化或消失。
（四）细胞伪足的形成与细胞迁移
细胞运动主要通过微丝的组装和解聚，以及与其他细胞结构相互作用实现
运动步骤（成纤维细胞为例）
1||| 细胞在它运动方向的前端伸出突起
2||| 突起与基质之间形成新的锚定位点（如黏着斑），使突起附着在基质表面
3||| 细胞以支点为附着点向前移动
4||| 位于细胞后部的附着点与基质脱离，细胞的尾部前移
片足&丝足
迁移过程中位于细胞前缘的肌动蛋白聚合使细胞伸出宽而扁平的片足(lamellipodium)，在伪足内部微丝的正极端位于细胞的前缘，存在于该部位的WASP蛋白家族的成员能够激活Arp2/3复合物，导致肌动蛋白的聚合及树枝状微丝网络的形成。
片足常呈波形运动，在其前端还有一些比较纤细的突起，称为丝足。丝足勘探环境信号。
形成依赖肌动蛋白聚合，并由此导致细胞形态变化。
伪足的形成
游离的肌动蛋白不断在正极端加入，侧支不断向细胞质膜处延伸，Arp2/3复合物结合在侧支上面再形成新的分支，并继续延伸。持续延伸的肌动蛋白网络推动细胞质膜向信号源方向伸出，形成伪足。
（五）微绒毛
小肠上皮细胞游离面
轴心——一束平行排列的微丝，起支撑作用，下端终止于端网结构
极性
正极端在微绒毛顶部
负极端在基部，基部微丝束与细胞质中间丝
（六）胞质分裂环（收缩环）
有丝分裂末期分裂子细胞
主体结构：反向平行微丝
动力：肌球蛋白介导的极性相反的微丝滑动
收缩环是非肌细胞具有收缩功能的微丝束的典型代表，能在很短的时间内迅速组装与解聚以完成胞质分裂过程。
三、肌球蛋白
细胞内参与运输的马达蛋白分类
沿微丝运动的肌球蛋白
沿微管运动的
驱动蛋白
动力蛋白
有与微丝或微管结合的马达结构域， 又有与膜性细胞器或大分子物质结合的“货物”结合结构域， 利用水解ATP功能运动
肌球蛋白
（一）分类
马达结构域是肌球蛋白最保守的部分，是肌球蛋白定性和定量的依据，C端N端不同分为18个家族，不同家族不同功能。
Ⅱ型肌球蛋白
最初在骨骼肌细胞发现，多个二型组装成肌原纤维粗肌丝。肌球蛋白头部和肌动蛋白亚基间相互作用 导致 粗肌丝和细肌丝之间相互滑动
功能：心肌、骨骼肌和平滑肌细胞中与肌动蛋白纤维组装在一起能产生强大的收缩力，也在收缩环、应力纤维等具有收缩能力的细胞结构中发挥作用
最多
其他
V型肌球蛋白与细胞内膜泡和其他细胞器的运输相关
I、Ⅵ、Ⅸ和X型肌球蛋白的一些成员参与了细胞内吞作用以及吞噬泡的运输
另一些在细胞形态和极性化细胞结构的建立及维持过程中发挥功能
Ⅰ型 连接膜脂和微丝结构，参与细胞突起形成
Ⅱ型 参与应力纤维及细胞皮层的微丝相互作用
Ⅶ型 参与黏着斑的动态变化
还有一些肌球蛋白参与了细胞感知系统及信号转导过程
Ⅰ型 对钙通道的活性具有调控作用
Ⅲ型 与光感受器的信号分子相互作用
V、Ⅶ和XV型 与耳朵感觉细胞中的微丝结构相关，如果编码这些蛋白质的基因发生突变有可能造成听力障碍。
（二）结构
肌球蛋白结构域
马达结构域
运动
肌球蛋白头部。
位点
肌动蛋白亚基结合位点
ATP结合位点
化学能→机械能
ATP水解及磷酸基团释放会改变马达结构域和调控结构域构象
ATP与肌球蛋白结合，马达结构域于微丝亲和力降低
调节结构域
α螺旋——马达结构域后部
连接马达结构域和尾部杆状区。肌球蛋白轻链（发育阶段导致不同）结合部位。发挥杠杆作用
“货物”结合结构域
参与肌球蛋白复合体的组装并选择性的与所运输的货物结合
Ⅱ型肌球蛋白——传统肌动蛋白
含量占一半
非肌细胞中
收缩环主要成分
应力纤维主要成分
结构
2条重链，4条轻链，结构高度不对称。两条重链的尾部卷曲盘绕形成直径2nm、长约150nm的双股a螺旋。
用胰蛋白酶处理肌球蛋白分子，可产生轻酶解肌球蛋白(light meromyosin,LMM)和重酶解肌球蛋白(heavy meromyosin,HMM)。重酶解肌球蛋白经木瓜蛋白酶处理，形成肌球蛋白头部(HMM-S1)和杆部(HMM-S2)。当反应体系中有ATP存在时，固定在盖玻片上的S1片段可以驱动微丝位移
Ⅱ型肌球蛋白分子的尾部主要起结构作用。双极肌球蛋白纤维组装时，其尾部位于纤维的中央，而头部朝向两侧。在骨骼肌细胞中，由肌球蛋白尾部构成的肌原纤维的粗肌丝是高度稳定的，而在胞质分裂时的收缩环中则是一个临时性结构，在胞质分裂结束后便解体。
其他类型肌动蛋白——非传统类型
I型肌球蛋白
T.Pollard和EKom从原生动物Acanthamoeba中分离得到。
只有一个头部(马达结构域)和一个尾部，长度为70nm，在体外也不能组装成纤维。
头部结构域能在ATP存在时沿微丝运动；尾部结构域在不同的I型肌球蛋白中不同，可能与它们所运输“货物”的种类有关。有些I型肌球蛋白的尾部可以和膜泡结合，也有些是和细胞质膜结合，牵引质膜和皮层的微丝作相对运
V型肌球蛋白
两条肽链组装而成的二聚体，有两个头部。颈部的长约是Ⅱ型肌球蛋白颈部的3倍，达23nm。
在运动过程中V型肌球蛋白的步幅正好是微丝上由13个肌动蛋白亚基所组成的重复结构的长度。该蛋白的两个头部交替与微丝结合可以确保马达分子以及所运载的“货物”始终与微丝相连。
细胞中的马达分子
沿微管运动
膜质细胞器长距离转运
沿微丝运动——非传统肌球蛋白
细胞皮层、神经细胞
花粉管物质运输
四、肌细胞的收缩运动
（一 ）、肌纤维结构
肌节→肌原纤维→肌细胞/肌纤维
每根肌原纤维由肌节收缩单元线性重复排列，肌节表现带型
肌节中起结构作用的蛋白
1||| 肌联蛋白
2||| 伴肌动蛋白
3||| 肌营养不良蛋白
肌原纤维
粗肌丝
肌球蛋白
细肌丝
肌动蛋白＋原肌球蛋白、肌钙蛋白
将细肌丝锚定于Z盘或质膜的蛋白
1||| CapZ蛋白
2||| α-辅肌动蛋白
3||| 扭蛋白
（二）肌肉收缩的滑动模型
1、动作电位的产生
来自脊髓运动神经元的神经冲动经 轴突 传到运动终板（神经-肌肉连接点），使肌细胞质膜去极化，并经T小管传至肌质网。
2、Ca2＋的释放
肌质网去极化后释放Ca离子至肌浆中，使Ca离子浓度升至收缩期Ca离子阈浓度（10-6mol/L）
3、原肌球蛋白位移
暴露出细肌丝肌动蛋白 与 肌球蛋白头部的 结合位点，解除肌动蛋白与肌球蛋白结合的屏障
4、细肌丝与粗肌丝之间的相对滑动
1||| 肌球蛋白头部（马达结构域）没有与ATP结合时，突出于粗肌丝表面的头部与细肌丝肌动蛋白单体紧密结合
2||| ATP结合到肌球蛋白头部，头部结构域与细肌丝分离
3||| 肌球蛋白吸收头部结构域水解ATP的能量，发生构象改变向前抬升，结合到正极端下一个肌动蛋白亚基上
4||| 随Pi和能量释放，肌球蛋白颈部构象改变，产生的力改变头部结构域与细肌丝间的角度，拉动肌动蛋白丝相对肌球蛋白丝滑动
5||| ADP释放，肌球蛋白头部结构域与细肌丝回到僵直状态
6||| 体系中高浓度Ca离子则进行下一个周期滑动
微管
一、微管的结构组分与极性
结构
电镜图像呈中空管状，内径15nm，外径24nm。存在于所有真核细胞中，大部分微管在细胞内形成暂时性结构。
α-微管蛋白和β-微管蛋白翻译后组装成α/β-微管蛋白二聚体，是微管组装的结构单位
微管管壁是由α/β-微管蛋白纵向排列而成的原纤丝构成，13根原纤丝合拢构成微管管壁
极性
γ-微管蛋白在组装式发挥着主要作用，与α/β-微管蛋白二聚体的α-微管蛋白结合确定极性
α端——负极端
β端——正极端
微管类型
1. 单管
细胞质微管、纺锤体微管
2. 二联管
纤毛、鞭毛的轴丝微管
3. 三联管
中心体或基体的微管
二、微管的组装与解聚
（一）微管的体外组装与踏车行为
组装
过程
1||| 成核
微管蛋白先纵向聚合形成一段短的原纤丝
2||| 延长
α/β微管蛋白二聚体在两端及侧面聚合成片状，当片状聚合物加宽到13根原纤丝时，即合拢成一段微管。新的微管蛋白不断组装到这段围微管两端，使之延长
组装速度不同
因为组装过程中，一端全是α微管蛋白，一端全是β微管蛋白，结构差异。
α微管蛋白（负极）端——慢；β微管蛋白（正极）端——快
踏车行为
当组装体系底物浓度接近临界浓度，同一根微管上正极端的组装速度等于负极端的解聚速度，微管长度保持稳定。
（二）作用于微管的特异性药物
秋水仙素
与游离微管蛋白结合后，组装到微管末端，阻止装配，不影响解聚
使微管网络解体
紫杉醇
阻止解聚，不影响组装
影响周期运行（药物：肿瘤）
诺考达挫
三、微管组织中心
微管组织中心MTOC：在细胞中可以使大部分微管成核并锚定于此，使微管呈发散状向细胞边缘延伸的区域，如动物细胞中的中心体（靠近中心体的微管为负极，远离的为正极），或鞭毛纤毛基部的基体。
（一）中心体
是由蛋白质组装的细胞器，含一对中心粒，二者近乎垂直分布，围绕在周围的蛋白质称为中心粒外周物质。 桶装结构，直径约250nm，长度约150~500nm。每个中心粒有九组三联体微管构成，且只有A管完整，B、C管不完整。
*微管不直接起源于中心粒，而是于中心粒亚远端附属结构和外周物质区域
（二）基体和其他微管组织中心
基体
位于纤毛和鞭毛的几部基部。由九组三联体微管构成，只有A管完整，B、C管不完整。基体与中心体同源，有时可相互转变。如G0期，中心粒变成基体，有丝分裂期，集体变成活跃的中心体。都有自我复制的性质。
四、微管的动力学性质
微管正极端更不稳定
五、微管结合蛋白对微管网络结构的调节
微管结合蛋白：MAP。MAP1、MAP2、MAP3、MAP4
六、微管对细胞结构的组织作用
七、细胞内依赖于微管的物质运输
动力：ATP
（一）驱动蛋白
1、驱动蛋白的分子结构及其功能
结构
两条重链KHC
马达结构域
ATPP结合位点
微管结合位点
杆状区＋货物结合结构域
两条轻链KLC
功能
驱动蛋白的行为与马达结构与在多肽链中的位置有关
不同位置导致不同的行为
马达结构域在N端，从微管负极向正极移动
马达结构域在中间，微管不稳定
马达结构域在C端，从微管正极向负极移动
2、驱动蛋白沿微管运动的分子机制
”步行“模型
两个头部交替向前，每水解1*ATP，后面的头部向前走两个步距（16nm）
“尺蠖”模型
其中一个头部永远在前，每次走一个步距（8nm）
（二）胞质动力蛋白及其功能
分类
胞质动力蛋白
轴丝动力蛋白（鞭毛或纤毛动力蛋白）
结构
两条重链（有马达结构域）
ATP结合位点
微管结合位点
两条中间链
四条中间轻链和一些轻链
特点:是已知马达蛋白中最大、运动最快的
功能
与内体/溶酶体、高尔基体及其他一些膜泡的运输有关
与动粒和有丝分裂纺锤体的定位有关
与细胞分裂后期染色体分离有关
八、纤毛和鞭毛的结构与功能
（一）纤毛的结构及组装
1、纤毛的结构
纤毛和鞭毛是突出与细胞表面的、高度特化的细胞结构。纤毛外部是由细胞质模特化而成的纤毛膜，内部是由微管及其附属蛋白质组装而成的轴丝
轴丝微管排列方式
（1） ”9＋2“型
（2） “9＋0”型
（3） “9＋4”型
2、纤毛的组装（发生）
1||| 来自高尔基的膜泡被母中心粒远端附属结构招募，包裹在母中心粒顶端，形成中心粒膜泡（CV）
2||| 母中心粒微管开始延伸并获取成为机体所需的附属结构，初生轴丝开始显现。随着新膜泡的加入，CV慢慢变大，最终成为次级中心粒膜泡（SCV）
3||| 母中心粒随SCV像质膜迁移，当其锚定在质膜内侧的纤维组装位点时，SCV与质膜融合形成纤维项链环状结构。
4||| 在鞭毛内运输复合体介导下，原生鞭毛进一步装配与延伸
（二）纤毛或鞭毛的运动机制
本质是由轴丝动力蛋白介导的相邻二联体微管之间的滑动。
（三）纤毛的功能
1||| 运动装置
推动细胞在液体介质中向一定方向运动，实现觅食或应答环境的变化
2||| 传输装置
推动组织表面液体定向移动来传输信号，影响靶细胞的定向分化与分布
3||| 感受装置
接受和传递外界物理或化学信号刺激，参与一系列细胞或机体内信号调控过程，影响细胞生理状态或组织器官的发育
九、纺锤体和染色体运动
中间丝
无极性
一、中间丝的主要类型和组成成分
中间丝，又称中间纤维（IF），最初是在平滑肌细胞中发现的，直径为10nm的绳索状结构。因其粗细介于粗肌丝和细肌丝之间，所以叫中间丝。中间丝比微丝微管稳定，高盐溶液和非离子去垢剂处理时，因中间丝有很强的抗抽提能力，所以被保留下来。
分布
细胞质中，细胞质中间丝
细胞核中，核中间丝
分类：六类
结构
中间是310aa构成的杆状区，高度保守
两端为变化很大的头部尾部，高度变化的
二、中间丝的组装与表达
组装
1||| 中间丝两个单体杆状区以平行排列的方式形成双股螺旋的二聚体
2||| 两个二聚体以反向平行和半分子交错的形式组装（所以没极性）形成四聚体。 四聚体是中间丝组装的最小结构单位，
3||| 四聚体之间在纵向和侧向相互作用，最终组装成横截面为32个中间丝蛋白质分子、长度不等的中间丝。
组装特点
1||| 无踏车行为，不需要ATP或GTP
2||| 与细胞周期有关，分裂期解题，分裂后又组装
3||| 与中间丝蛋白亚基磷酸化有关，磷酸化解体，去磷酸化重新组装
4||| 中间丝类型随细胞分化过程改变
三、中间丝与其他细胞结构的联系
除型肌球蛋白运动方向是从微丝的正极端向负极端移动，其他各种类型的肌球蛋白都是向微丝的正极端运动的。