生物学第1章 蛋白质的结构与功能

这是一篇关于生物学第一章的思维导图。该思维导图包括蛋白质的分子组成，分子结构，结构与功能的关系，理化性质。

蛋白质的结构与功能

• 蛋白质的分子组成
  • 蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物
    • 蛋白质是生物体重要组成成分（结构蛋白质）
      • 分布广
      • 含量高
    • 蛋白质具有重要的生物学功能（功能蛋白）
      • 物质运输
      • 催化功能
      • 信息交流
      • 免疫功能
      • 氧化供能
      • 维持机体的酸碱平衡
      • 维持正常的血浆渗透压
  • 元素组成
    • 主要元素
      • 碳，氢，氧，氮，硫
    • 特点
      • 各种蛋白质中氮含量很接近，平均含氮量为16%
    • 定氮法测量蛋白质含量
      • 100g样品中蛋白质含量=每克样品中含氮克数x6.25x100
  • L-α-氨基酸——蛋白质的基本结构单位
    • 参与蛋白质合成的氨基酸一般有20种，通常是L–α–氨基酸（除甘氨酸外）
    • 不参与蛋白质合成的蛋白质
      • 鸟氨酸，瓜氨酸，精氨酸代琥珀酸
  • 氨基酸的结构与分类
    • 非极性脂肪族氨基酸
    • 极性中性氨基酸
    • 芳香族氨基酸
    • 酸性氨基酸
    • 碱性氨基酸
  • 几种特殊的氨基酸
    • 含硫氨基酸:半胱氨酸，蛋氨酸
    • 支链氨基酸:缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸
    • 亚氨基酸:脯氨酸
  • 氨基酸的理化性质
    • 氨基酸具有两性解离的性质
      • 氨基酸是两性电解质，其解离方式取决于所处溶液的酸碱度
      • 氨基酸的等电点
    • 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
      • 含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸
      • 最大吸收峰在280nm波长附近
      • 分析溶液蛋白质含量
    • 呈色反应
      • 与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
      • 用于氨基酸定量分析
  • 氨基酸与多肽
    • 肽键
      • 由一个氨基酸的α–羧基与另一个氨基酸的α–氨基脱水缩合而形成的化学键
    • 肽
      • 由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物
    • 寡肽
      • 由20个以内的氨基酸相连而成的肽
    • 多肽
      • 由更多的氨基酸相连而成的肽
    • 氨基酸残基
      • 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全
    • 多肽链
      • 指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构
      • 两端
        • N–端:多肽链中有自由α–氨基的一端 C–端:多肽链中有自由α–羧基的一端
        • 书写方向:N端→C端
  • 几种生物活性肽
    • 谷胱甘肽（GSH）
      • 生物学功能:1.还原剂2.保护机体免受毒害
    • 多肽类激素及神经肽
• 蛋白质的分子结构
  • 蛋白质的一级结构
    • 定义
      • 蛋白质分子中从N-端到C-端的氨基酸残基的排列顺序
    • 主要化学键：肽键，有的蛋白质还包括二硫键
    • 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素
  • 蛋白质的二级结构
    • 定义
      • 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象
    • 主要化学键：氢键
    • 肽平面——二级结构的形式基础
      • 参与肽键的6个原子Cα1，C，O，N，Cα2位于同一平面，称为肽键平面，又称肽单元
    • 主要存在形式
      • α–螺旋
        • 结构特征
          • 右手螺旋
          • 氨基酸侧链伸向螺旋外侧
          • 每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm
          • 螺旋以氢键维系，方向与长轴基本平行
        • 影响α–螺旋稳定的因素
          • 连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基（同种电荷的互斥效应）
          • 极大的侧链基团（存在空间位阻）
          • 有Pro等亚氨基酸存在（不能形成氢键）
      • β–折叠
        • 排列方式
          • 1.反向平行 2.平行
        • 结构特征
          • 肽键平面之间略呈锯齿状或扇状
          • 氢键方向与长轴平行
          • 肽段的反向平行方式排列最稳定
      • β–转角
        • 肽链主链出现的180°回折部分称β–转角
        • 由第1个氨基酸残基的碳基氧与第四个残基的氨基氧可形成氢键
        • 多位于分子表面，球状蛋白质中含量丰富
      • Ω环
        • 存在于球状蛋白质中，总出现在蛋白质分子表面，以亲水残基为主
    • 氨基酸残基的侧链影响二级结构的形成
      • 一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成α–螺旋或β–折叠，则形成相应的二级结构
  • 蛋白质的三级结构
    • 定义
      • 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置
    • 主要的化学键：次级键（疏水键，盐键，氢键和范德华力）
    • 举例
      • 肌红蛋白
    • 超二级结构
      • 二级结构可组成蛋白质分子中的模体
        • 在许多蛋白质分子中可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构
        • 模体是具有特殊功能的超二级结构
          • 模体常见的形式
            • α螺旋-环-α螺旋
            • 锌指结构
      • 类型:αα，ββ，αβα
    • 结构域是三级结构层次上肯有独立结构与功能的区域
      • 分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域
    • 蛋白质的多肽链须折叠成正确的空间构象
      • 决定因素：一级结构
      • 辅助：分子伴侣的蛋白质辅助下
      • 折叠成正确的空间构象
  • 蛋白质的四级结构
    • 许多功能性蛋白质含有两条或两条以上多肽链，每一条多肽链都具有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基
    • 定义
      • 蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用
    • 维系键：氢键，离子键
    • 举例
      • 血红蛋白
        • 四个亚基，两个α亚基，两个β亚基
  • 蛋白质的高级结构
  • 蛋白质的分类
    • 根据蛋白质组成成分：单纯蛋白质（只含氨基酸），缀合蛋白质（蛋白质部分加非蛋白质部分）
    • 根据蛋白质形状：纤维状蛋白质，球状蛋白质
• 蛋白质的结构与功能的关系
  • 蛋白质一级结构与功能的关系
    • 一级结构是空间构象的基础
      • 蛋白质只要其一级结构未被破坏，就有可能回复到原来的结构，功能依然存在
    • 一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
    • 氨基酸序列提供重要的生物进化信息
    • 一级结构改变可影响蛋白质功能
      • 镰状细胞贫血
        • 血红蛋白中的β亚基第六位氨基酸–谷氨酸变成了缬氨酸
      • 分子病
  • 蛋白质空间结构与功能的关系
    • 血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似
    • 血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧的结合
      • Hb与Mb的氧解离曲线，前者为S状曲线，后者为直角双曲线
    • 蛋白质构象改变可引发疾病
      • 蛋白质构象疾病
• 蛋白质的理化性质
  • 蛋白质具有两性电离性质
    • 蛋白质的等电点
  • 蛋白质具有胶体性质
    • 蛋白质胶粒稳定的因素
      • 颗粒表面电荷
      • 水化膜
  • 蛋白质的变性与复性
    • 变性
      • 变性的本质
        • 变性主要发生二硫键和非共价键的破坏
      • 溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，生物学活性丧失，易被蛋白酶水解
      • 造成变性因素
        • 加热，乙醇等有机溶剂，强酸，强碱，重金属离子及生物碱试剂
      • 变性后的蛋白质易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质
    • 复性
      • 变性程度较轻，去除变性因素蛋白质仍可恢复
      • 凝固是蛋白质变性后进一步发展的不可逆结果
  • 蛋白质在紫外光光谱区有特征性光吸收
    • 含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸
    • 在280nm波长有特征性吸收峰
    • 蛋白质定量测定
  • 蛋白质呈色反应
    • 茚三酮反应
    • 双缩脲反应
      • 呈紫色或红色
      • 可检测蛋白质的水解程度