酶与酶促反应

这是一篇关于酶与酶促反应的思维导图，包含酶的分子结构与功能、酶的工作原理、酶促反应动力学、酶的调节等内容。

酶与酶促反应

• 酶的分子结构与功能
  • 辅因子
    • 辅酶：结合比较疏松，可以通过透析或超滤的方法除去
    • 辅基：结合较为紧密，不易通过~~除去。在酶促反应中辅基不能离开酶蛋白。
    • 全酶：酶蛋白+辅因子
  • 活性中心：是酶分子执行其催化功能的部位
  • 同工酶
    • 定义：是指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶
    • LDH-乳酸脱氢酶：催化L-乳酸与丙酮酸之间的氧化还原反应。LDH1（心肌）LDH5（骨骼肌）
    • CK-肌酸激酶：心肌梗死诊断指标（CK2）
• 酶的工作原理
  • 酶具有不同于一般催化剂的显著特点
    • 酶具有极高催化效率
    • 酶对底物具有高度的特异性
      • 绝对特异性：有的酶只作用于特定结构的底物分子，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物
      • 相对特异性：有些酶对底物的特异性不是依据整个底物分子结构，而是依据底物分子中特定的化学键或特定的基团
    • 酶具有可调节性
    • 酶具有不稳定性
  • 酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率
    • 更有效降低反应的活化能
    • 酶与底物结合形成中间产物
      • 诱导契合作用使酶与底物密切结合
      • 临近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心
      • 表面效应使底物分子去溶剂化
  • 酶的催化机制呈现多元催化作用
    • 普通酸碱催化作用
    • 共价催化
    • 亲核催化\亲电子催化
• 酶促反应动力学
  • 底物浓度：对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线
    • 米-曼方程：
    • Km与Vmax是重要的酶促反应动力学参数
      • Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
      • Km是酶的特征性常数
      • Km值在一定条件下可表示酶对底物的亲和力
      • Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率
      • 酶的转换数：当酶被底物完全饱和时（Vmax），单位时间内每个酶分子（或活性中心）催化底物转变成产物的分子数
    • Km与Vmax 常通过林-贝作图法求取
      • 林-贝方程：
  • 酶浓度：在底物浓度足够时对酶促反应速率的影响呈直线关系
  • 温度：双重性，最适温度
  • pH 值：最适pH值，改变酶分子及底物分子解离状态
  • 抑制剂
    • 不可逆抑制剂与酶共价键结合
    • 可逆性抑制剂
      • 竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心：表观Km增大，Vmax不变
      • 非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点：表观Km不变，Vmax下降
      • 反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生：表观Km减小，Vmax下降
• 酶的调节
• 酶的分类与命名