导图社区 酶化学知识导图
酶化学知识导图,介绍了酶是生物催化剂、命名与分类、维生素和辅酶、酶活力测定、酶活性调节、作用机理、酶促反应动力学。
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酶化学
酶是生物催化剂
概念:由活细胞产⽣的,以蛋⽩质为主要成分 的⽣物催化剂。
酶与化学催化剂的不同之处: ⾼效性、专⼀性、易失活、活性受调节控制 有些酶的活性与辅因⼦参与相关
化学本质:蛋白质
单成分酶:是基本组成单位仅为氨基酸的⼀类酶不含其他成分,它的催化活性仅仅决定于它的蛋⽩质结构。
双成分酶:这类酶分⼦中除了蛋⽩质部分外还有⾮蛋⽩质成分,两者结合成的复合物称作全酶
辅因⼦包括:辅酶、辅基、金属离子
命名与分类
分类
氧化还原酶类
转移酶类
水解酶类
裂合酶类
异构酶类
合成酶类
命名法
国际系统命名法
普通命名法(习惯命名法)
作用机理
酶的催化作用与分子活化能
酶能显著地降低活化能,故能表现为⾼度的催化效率
化学反应中,反应物分⼦必须超过⼀定的能阈⽽成为活化的状态,才能发⽣变化形成产物。1mol底物全部进⼊活化状态所需要的⾃由能称活化能。
中间产物学说
E+S—ES—E+P
活性部位与必须基团
酶分⼦很⼤,其催化作⽤往往并不需要整个分⼦催化活性仅与酶的⼀⼩部分区域有关,这⼀区域就是酶的活性中⼼。酶的活性中⼼也称活性部位是指酶分⼦中与底物结合并起催化反应的空间部位。酶的活性中⼼由 结合部位 和 催化部位 所组成。
酶分⼦中与酶活性有关的基团称为酶的必需基团
诱导契合学说
酶活性部位的构象是柔韧可变的。酶同底物结合时,酶活性部位因受底物的诱导,会改变其构象使适合与底物契合⽽结合成中间络合物,进⾏反应。当酶从ES复合物分离出来后,即恢复其原有构象。
高效催化的因素
邻近效应和定向效应
“张力”和“变形”
酸碱催化
共价催化
酶活性中心是低介电区
酶原激活
有些酶在其⽣物合成后即可⾃发地折叠成⼀定的构 象,表现出全部活性,如溶菌酶;⽽有些酶在⽣物体内先合成出来的是其⽆活性前体称为酶原
这些酶原必需在⼀定的条件下(某种酶或酸),被打断⼀个或⼏个特定的肽键,从⽽使构象发⽣⼀定的变化后才表现出活性,这⼀过程称为酶原激活
酶促反应动力学
反应速度的测定
酶促反应的速率,⼀般是以单位时间内底物被 分解的量来表示
通过测定单位时间内底物的消耗量或产物的⽣成量 可以得到酶促反应速度
酶浓度
底物浓度
温度
pH
激活剂
无机离子
小分子有机物
具有蛋白性质的大分子物质
抑制剂
能使酶的活性下降⽽不引起酶蛋⽩变性的物质
抑制作用
不可逆抑制作用
专一性不可逆抑制作用
非专一性不可逆抑制作用
可逆抑制作用
竞争性抑制作用
非竞争性抑制作用
反竞争性抑制作用
酶活性调节
別构酶
已知的变构酶都是寡聚酶,即含有两个或两个以上亚基。在酶分⼦上除了有和底物结合的活性部位外,还有和调节物(或效应物)结合的调节部位(变构部位)
具有变构效应
变构酶的反应初速度对底物浓度作图不遵循⽶⽒⽅程,⽽呈S形曲线
变构酶常是系列反应酶系统的第⼀个酶,或处于代谢途径分⽀上的酶
同工酶
催化相同的化学反应,酶蛋⽩的分⼦结构、理化性质乃⾄免疫学性质不同的⼀组酶
同⼯酶可以⽤电泳和组织化学相结合的⽅法进⾏鉴定
酶活力测定
酶活⼒是指酶催化⼀定化学反应的能⼒。酶量很难⽤酶的质量,体积,浓度表示,常⽤酶活⼒来表示
酶活力
酶的活力单位
酶的比活力
酶的转换数
维生素和辅酶
维生素B1和脱羧辅酶
维生素B2和黄素辅酶
泛酸和辅酶A
维生素PP和辅酶I、辅酶II
维生素B6和磷酸吡哆醛
生物素
叶酸和四氢叶酸
维生素B12
维生素C
硫辛酸
维生素A
维生素D
维生素E
维生素K
米氏方程:V0=Vmax[S]/Km+[S] V:某⼀底物浓度时的反应速度 Vmax:最⼤反应速度 [S]:底物浓度 Km:⽶⽒常数
正协同效应:可增加反应速度的作⽤。具有这种效应的物质为正调节物(变构激活剂)多为别构酶的底物。 负协同效应:降低反应速度。具有这种效应的物质为负调节。常为代谢反应序列的终产物 同促效应:调节物分⼦是底物,酶分⼦上有两个以上底物结合中⼼,其调节作⽤取决于调节中⼼是否被底物(调节物)结合。 异促效应:调节物是⾮底物分⼦。很多变构酶既有同促效应,⼜有异促效应。