导图社区 氨基酸结构
一级结构:蛋白质中氨基酸的排列顺序、包含其分子的所有信息,决定其高级结构,高级结构与其功能密切相关。
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蛋白质
一级结构
蛋白质中氨基酸的排列顺序
包含其分子的所有信息,决定其高级结构,高级结构与其功能密切相关
二级结构
肽链主链不同区段通过自身相互作用,形成氢键,沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构,是蛋白质结构的构象单元;不涉及侧链部分的构象
维持蛋白质构象的作用力
氢键:N-H或O-H的H原子之间
离子键:氨基酸侧链的带电基团之间
疏水作用:介质水分子对疏水基团的排斥作用
范德华力:分子之间的相互作用力,很弱但数量庞大,具有加和性
配位键:Fe2+,Cu2+,Zn2+等金属离子以配位键与蛋白质连接,参与蛋白质高级结构的形成
二硫键,酯键
类型
α-螺旋
形成因素:与AA组成和排列顺序直接相关
天然蛋白质绝大多数为右手螺旋
氢键是维持α-螺旋的主要作用力
特点
多个肽键平面通过α-碳原子旋转,相互紧密盘曲成规则的周期性构象,即右手螺旋或左手螺旋
主链呈螺旋上升,每3.6个氨基酸残基上升一圈,相当于0.54nm,每个Aa残基沿轴上升0.15nm
相邻两圈螺旋间借肽键中的第n个Aa(NH)与第n+4个Aa(CO)形成氢键,环内原子数13;氢键取向与中心轴平行
侧链基团影响螺旋的形成和稳定
β-折叠
两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向通过氢键连接在一起,相邻两肽链以相同或相反方向平行排列成片状(锯齿状片层结构)
肽链处于相当伸展的结构,肽链平面之间折叠成锯齿状,相邻肽键平面间呈110°角,每个Aa残基伸展的长度为0.35,Aa残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方
依靠两条肽链间的C=O与另一条的-NH基之间形成氢键,使构象稳定
两段肽链可以是平行的或是反平行的
平行的β-折叠在纤维轴上的重复周期为0.65nm;反平行的则为0.7nm
从能量角度而言,反平行的β-片层更稳定
β-转角:肽链出现180°回折,在弯曲处的第一个Aa残基的-C=O与第四个Aa残基的-NH之间形成氢键(4→1氢键),产生一种不很稳定的环形结构
无规则卷曲
没有规律性的部分肽链构象,属于松散的无规则卷曲
泛指不能归入明确二级结构的多肽区段