蛋白质性质

这是一篇关于蛋白质性质的思维导图，蛋白质是我们人体内不可或缺的物质，想要了解更多的内容的朋友们可以查看此图。

蛋白质

• 结构与功能
  • 蛋白质顺序异构现象是蛋白质生物功能多样性和种属特异性的结构基础
  • 蛋白质的结构决定功能，功能反映结构
  • 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，决定其二，三级等高级结构
  • 特定的空间构象主要由蛋白质分子中的肽链和侧链R基团形成的次级键来维持的
  • 蛋白质的多肽链在体内被合成后，即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲，形成一定空间构象，但更多的情况是需要分子伴侣或其他酶的参与
  • 一级结构相似的蛋白质，其基本的构象及功能也相似
  • 一级结构种属差异与分子进化
    • 同源蛋白质
      • 在不同有机体中实现同一个功能的蛋白质
      • 种类
        • 不变残基：同源蛋白质的氨基酸顺序中有许多位置的氨基酸对所有种属是相同的
        • 可变残基：其他位置的氨基酸对不同的种属有相当大的变化
        • 进化位置上相距愈远，氨基酸顺序之间的差别愈大
        • 同源蛋白质的氨基酸顺序中这样的相似性称为顺序同源
    • 蛋白质一级结构中，参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基，即使在整个分子中发生一个残基的异常，该蛋白质的功能也会受到明显的影响
  • 高级结构与功能
    • 亚基间的协同效应：一个亚基的别构作用，促进另一亚基变构的现象
    • 别构效应
      • 蛋白质与配基结合改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性的现象
      • 别构蛋白质
        • 具有别构效应的蛋白质，蛋白质除活性部位外，还有与别的配基结合的部位
        • 一般都是寡聚蛋白
    • 肌红蛋白，血红蛋白
• 相对分子质量测定
  • 沉降速度法
    • 将蛋白质溶液在超速离心机的离心管中进行超速离心。大小和形状都相同的蛋白质分子下沉速度相同，在离心管中产生一个明显的界面，利用光学系统可以观察到此界面的移动，从而测得蛋白的沉降速度
    • 沉降系数S：一种颗粒在单位离心场中沉降速率为恒定值，1S=10^-13s
  • 凝胶过滤法
    • 在层析柱中装入葡聚糖凝胶颗粒（多孔网状结构，只允许较小分子进入颗粒内部，大于网孔的分子则被排阻）。当用洗脱液洗脱时，相对分子质量大的分子先被洗脱下来，相对分子质量小的分子后下来
    • 仅适用于球状蛋白分子的相对分子质量的测定
  • SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法
    • SDS是一种阴离子型去垢剂，可与蛋白质结合，使其变性并带上大量负电荷，解离成亚基，同时变成棒状，从而掩盖了蛋白质原有电荷和形状的差异。这样，蛋白质的电泳速度只决定于蛋白质相对分子质量的大小
    • 电泳法
      • 电泳：带电颗粒在电场中向电荷相反的电极泳动的现象
      • 电泳方法是实验室，生产，临床诊断等常用来分离蛋白质和鉴定蛋白质纯度的手段
    • 蛋白质做SDS凝胶电泳时，用一种染料，如溴酚蓝作前沿物质，变性蛋白质分子移动的距离与前沿物质移动距离的比值称为相对迁移率，相对迁移率与蛋白质相对分子质量的对数呈直线关系，以相对分子质量的对数lg Mr 和相对迁移率作标准曲线，根据待测蛋白在相同条件下的迁移率在标准曲线查出其相对分子质量