导图社区 第一章、蛋白质化学思维导图(生物化学)
这是一篇关于第一章、蛋白质化学思维导图(生物化学)的思维导图。蛋白质(protein)是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说,蛋白质约占人体全部质量的18%,最重要的还是其与生命现象有关。
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第一章 蛋白质化学
第一节 蛋白质的元素组成
主要元素组成:C(50%~55%)、H(6%~8%)、O(20%~30%)、N(15%~18%)、S(0~4%)及微量的其他元素
元素组成的特点:各种蛋白质的含N量很接近,平均为16%。100¸16=6.25,6.25称蛋白质系数。凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据
蛋白质含量计算:蛋白质含量(克)=蛋白质含N量X6.25
蛋白质的主要生理功能
催化功能——酶
结构功能蛋白:胶原蛋白
转运功能蛋白:血红蛋白
储存功能蛋白:铁蛋白
收缩和运动蛋白:肌动蛋白
调节功能蛋白:胰岛素
防御功能蛋白:免疫球蛋白
信息传递功能:受体蛋白
第二节 蛋白质的基本结构单位——氨基酸
氨基酸的结构:组成蛋白质的氨基酸有20余种,称为基本氨基酸
氨基酸的特点
共同点:-NH₂在a-C原子上
不同点:R基不同
所有出现在蛋白质中的都是L型氨基酸
氨基酸的分类
非极性R基AA:R为疏水基团,无极性。丙(Ala )、缬(Val)、亮(Leu)、异(Ile)亮(Met)、蛋(Met)、苯丙(Phe)、脯(Pro)、色(Trp)8种
极性不带电荷(中性)R基AA:R不带电荷,但显极性。甘(Gly)、丝(Ser)、苏(Thr)、酪(Tyr)、半胱(Cys)、天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)7种
带正电荷R基AA:R可电离带正电荷,有极性(碱性氨基酸)。赖(Lys)、精(Arg)、组(His)3组
带负电荷R基AA:R可电离带负电荷,有极性(酸性氨基酸)。谷氨酸(Glu)、天冬氨酸(Asp)2种
必需氨基酸:人和反刍动物不能合成,需从食物中吸取的氨基酸。(赖氨酸 、 色氨酸 、 苯丙氨酸 、 甲硫氨酸 、 苏氨酸 、 异 亮氨酸 、 亮氨酸 、 缬氨酸 。 另外, 组氨酸 为婴幼儿所必需。 此外, 精氨酸 、 胱氨酸 、 酪氨酸 、 牛磺酸为早产儿 所必需。)
非必需氨基酸:丙氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酪氨酸等
等电点(PI):氨基酸分子所带正负电荷相等时溶液的pH值。
AA两性性质:既有酸性又有碱性的性质
在酸性条件下主要以阳离子状态存在
在碱性条件下主要以阴离子状态存在
在pH=pI条件下,所带净电荷为0,溶解度最小,容易沉淀
光吸收
20种AA在可见光区都没有光吸收
蛋白质的最大吸收在280nm,可用紫外分光光度法测其含量
第三节 肽
氨基酸的呈肽反应:一个氨基酸分子中的a-羧基与另一个氨基酸分子的a-氨基脱一分子水后,以酰胺键(-CO-NH-)结合在一起的反应
主链、二肽、多肽、氨基酸残基(组成多肽的氨基酸单元)
肽链的结构特点
组成肽键的原子处于同一平面,称肽平面
肽原子(6原子)组成多肽链的主链骨架
R基团是多肽链的侧链
肽链有N-端和C-端
肽与蛋白质的区别:少于50个氨基酸的肽链称为肽,大于50个氨基酸的肽链即为蛋白质
肽的重要性质
两性性质
化学反应与AA相同,双缩脲反应是其特有
第四节 蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构
定义:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置
维持一级结构的作用力是:肽键
意义:一级结构是蛋白质做基本的结构,它决定蛋白质高级结构的生物功能的信息
蛋白质的二级结构
定义:多肽链主链由于氢键作用而形成的空间排布
主要类型
a-螺旋
b-折叠
b-转角
无规则卷曲
维持二级结构的作用力是主链形成的氢键,与侧链无关
蛋白质的三级结构
定义:主链和侧链基团所有原子的空间排列
维持三级结构的作用力:次级键
氢键
离子键(盐键)
疏水作用(疏水力)
范德华力
二硫键
蛋白质的四级结构
定义:寡聚蛋白质中各亚基的立体排布和相互作用。依靠分子表面的次级键维持。注:单链蛋白没有四级结构。
寡居蛋白质:由两条或两条以上的多肽链盘绕聚合而成的蛋白质。
亚基:寡居蛋白质中每一条具有三维结构的多肽链(亚单位)。亚单位单独存在无生物活性。
维持蛋白质空间结构的作用力(次级键或非共):氢键、离子键(盐键)、疏水作用(疏水键)、范德华力、二硫键
第七节 蛋白质的分离、纯化与鉴定
蛋白质分离纯化的过程和一般原则
蛋白质分离纯化的一般方法
蛋白质相对分子质量的测定方法
第六节 蛋白质的理化性质
两性解离性质及等电点
解离的基团
与AA相同的是,两端的氨基和羧基
与AA不同的是,侧链基团和一些与蛋白质结合的辅基
等电点(pI)时的特性:失去双电层
净电荷为零
易沉淀析出,溶解度下降
导电能力下降
黏度下降
蛋白质胶体性质
蛋白质分子直径:在胶体范围内胶体颗粒1nm<d<100nm
胶体稳定的原因
水膜:分子表面的的亲水极性基团吸附水分子,形成水膜将分子隔开
双电层(电荷排斥作用):同一种Pr在同一pH值下带相同电荷,相互排斥,分子间保持一定距离而不会凝聚
蛋白质的沉淀
沉淀依据的原理:破坏双电层和水膜
沉淀方法
高浓度中性盐(盐析、盐溶)
酸碱(等电点沉淀)
有机溶剂沉淀
重金属盐类沉淀
加热变性沉淀
生物碱试剂和某些酸类沉淀
蛋白质的变性与复性
变性:空间结构破坏,失去生物功能。实质:只破坏次级键,不涉及肽键断裂,一级结构未破坏,分子量不变。
复性:变性蛋白质
蛋白质的紫外吸收特性
蛋白质呈色反应
茚三酮反应
双缩脲反应
酚试剂反应
第五节 蛋白质结构与功能的关系
蛋白质一级结构与功能(一级结构决定高级结构和功能)
1、同源蛋白质的一级结构差异与生物进化(亲缘关系越近,其结构越相似)
2、一级结构变异,会导致一些分子病
3、多肽链的局部断裂后,蛋白质被激活
蛋白质的高级结构与功能的关系
1、蛋白质高级构象破坏,功能丧失。如:核糖核酸酶的变性与复性
2、蛋白质在表现生物功能时,构像发生一定变化(变构效应)。如:血红蛋白的变构效应和输氧功能