导图社区 第三章 酶与酶促反应
第三章 酶与酶促反应思维导图，包括：1、酶的分子结构与功能；2、酶工作的原理；3、酶促反应动力学； 4、酶的调节。
病理生理学 第六章 糖代谢为紊乱，内容有：糖的主要生理功能、血糖的来源和去路、血糖的调节、高血糖症、低血糖症等知识，一起来学习。
病理生理学第五章 酸碱平衡紊乱 一、酸碱平衡自稳态 二、酸碱平衡紊乱的分类 三、单纯型酸碱平衡紊乱 四、混合型酸碱平衡紊乱
病理生理学的任务是研究疾病发生的原因和条件，研究整个疾病过程中的患病机体的机能、代谢的动态变化及其发生机理，从而揭示疾病发生、发展和转归的规律，阐明疾病的本质，为疾病的防治提供理论基础。
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第三章 酶与酶促反应
酶的分子结构与功能
酶的本质：蛋白质
单体酶、寡聚酶、多酶体系、多功能酶
酶的分子组成中常含有辅因子
单纯酶：只有氨基酸
缀合酶
蛋白部分：酶蛋白，作用主要是决定酶促反应的特异性及其催化机制
非蛋白部分：辅因子，决定酶促反应的类型
辅因子
辅酶：通过非共价键与酶蛋白相连，可用透析或超滤的方法除去
辅基：通过共价键与酶蛋白相连，不易除去，酶促反应中，辅基不能离开酶蛋白。
成分：多为小分子有机物或金属离子，其中有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物。
课本中56页的表3-1要熟记
金属离子作为辅因子的作用：①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，有利于酶促反应的发生 ②是连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物 ③中和电荷，减小静电斥力，有利于酶与底物的结合 ④稳定酶的空间构象
酶的活性中心
定义：酶分子中能与底物特异性结合，并催化底物转化为产物的具有特定三维结构的区域称为酶的活性中心。
酶的必需集团：丝氨酸残基的羟基、组氨酸残基的咪唑基、半胱氨酸残基的巯基、酸性氨基酸残基的羧基，必需集团（内部）中有结合集团和催化集团，外部的必需集团不参加催化反应，只维持活性中心的空间构象或作为调节剂的结合部位。
同工酶
催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
例：动物的乳酸脱氢酶（LDH），亚基有两种骨骼肌型（M型）和心肌型（H型），即LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M2）、LDH4（H1M3）、LDH5（M4）
肌酸激酶（CK）：亚基有肌型（M）和脑型（B），脑中含有CK2（MB型），骨骼肌中含有CK3（MM型）CK2只见于心肌，正常血液中主要是CK3，心梗死后3-6小时CK2活性升高，CK2常作为早期诊断心肌梗死的指标之一。
酶的工作原理
酶是一种催化剂
酶对底物具有极高的催化效率
酶对底物具有高度特异性
酶具有可调节性
酶具有不稳定性
酶提高反应速率
方式：通过降低反应的活化能
酶与底物结合
释能过程：释放的能量是降低活化能的主要能量来源
诱导契合作用使酶与底物的密切结合
邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心
表面效应使底物分子去溶剂化
酶的催化机制呈现多元催化作用
质子供体（酸）
质子受体（碱）
共价催化：催化剂+反应物——中间物（共价结合），被转移基团传递给另一个反应物
亲核催化：酶活性中心上有亲核催化集团，可以给底物中具有正电性的原子提供一对电子，形成共价中间物。
亲电子催化：酶活性中心上有亲电子催化基团，底物分子中有亲核原子，两者共价结合，形成中间物。
酶促反应动力学
底物浓度对酶促反应速率的影响
呈矩形双曲线
一级反应：当底物浓度很低时，速率随底物浓度增加而升高
混合级反应：随着底物浓度不断增加，速率上升幅度不断变缓
零级反应：当酶的活性中心被底物全部饱和时，速率便不再增加，此时达到最大反应速率
Km与Vmax
Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
Km值是酶的特征性常数
Km值越大，则酶对底物的亲和力越小
酶浓度对酶促反应速率的影响
前提：底物足够
影响呈直线关系
温度对酶促反应速率的影响
具有双重性
酶的最适温度：酶促反应速率达最大时的反应体系的温度
酶的最适温度不是酶的特征性常数
PH对酶促反应速率的影响
酶促反应的最适PH：酶催化活性最高时反应体系的PH
酶的最适PH不是酶的特征性常数
抑制剂可降低酶促反应速率
酶的抑制剂：凡是能使酶的活性下降而又不会导致酶蛋白变性的物质
不可逆性抑制剂
不可逆的原因：共价结合
与酶共价结合：共价意味着不易去除，不可逆 与酶的活性中心的必需基团共价结合
例：有机磷农药结合胆碱酯酶（羟基酶）活性中心丝氨酸残基的羟基结合，使胆碱酯酶失活，导致乙酰胆碱堆积，引起胆碱能神经兴奋，病人可出现恶心、呕吐、多汗、肌肉震颤、瞳孔缩小、惊厥等一系列症状（这些症状可以想象一下，你看到了恐怖的杀人现场）。
解救剂：乙酰胆碱拮抗剂阿托品（M受体）和胆碱酯酶复活剂解磷定（N受体）
例：重金属离子包括Hg2+、Ag+、Pb2+及As3+（路易士气）可与巯基酶中的巯基结合
解救剂：二巯基丙醇
可逆性抑制剂
竞争性抑制剂
结合酶的活性中心
Km增大，亲和力下降，Vmax不变
磺胺类药物的抑菌机制：磺胺类药物可与二氢蝶酸合酶的活性中心结合，底物是对氨基苯甲酸
非竞争性抑制剂
结合在酶的活性中心外
互不影响：不影响酶与底物结合，底物也不影响酶与抑制剂结合
抑制结果：抑制剂-酶-底物复合物不能进一步释放产物，使反应不能进行
Km值不变，Vmax降低
例：亮氨酸对精氨酸酶的抑制、毒毛花苷G（哇巴因）对细胞膜Na+-K+-ATP酶的抑制，麦芽糖对ɑ淀粉酶的抑制
反竞争性抑制剂
酶与底物先结合，后与抑制剂结合，如酶没有与底物结合，则抑制剂也无法与酶结合
Km值减小，亲和力增加，Vmax下降
酶+底物——ES（中间产物）——最终产物 + 抑制剂（I） IES
导致中间产物下降
激活剂可提高酶促反应速率
酶的调节
酶活性的调节
是对酶促反应的快速调节
酶的别构调节
定义：某些代谢物可与酶的活性中心外的部位非共价可逆结合，导致酶的构象变化，酶的活性也会改变。
别构酶：受别构调节的酶
别构效应剂：引起别构效应的物质
别构部位：酶分子与别构效应剂结合的部位
酶的化学修饰调节
定义：酶蛋白肽链上的一些基团可在其他酶的催化下，与某些化学基团共价（这里是可逆的）结合，同时又可在另一种酶的催化下，去掉已结合的化学基团，从而影响酶的活性。
常见形式：磷酸化和去磷酸化
酶原的激活
酶原：酶在初合成或初分泌、或在发挥催化功能前处于无活性状态，这种无活性的酶的前体
酶原的激活：在一定条件下，无活性的酶原转变成有活性的酶的过程
本质：酶活性中心的形成或暴露的过程
酶含量的调节
是对酶促反应的速率的缓慢调节
酶蛋白的合成可被诱导或阻遏
酶的降解
酶在医学中的应用
