导图社区 蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能的思维导图，内容有 蛋白质的分子组成、蛋白质分子结构（角度）、蛋白质结构与功能的关系、蛋白质的理化性质，适用于复习考试。
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蛋白质的结构与功能
蛋白质的分子组成
组成人体蛋白质的20种L-α-氨基酸
20种氨基酸可根据侧链结构和理化性质分成5类
酸性
天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu
碱性
精氨酸Arg、赖氨酸Lys、组氨酸His
芳香族
酪氨酸Tyr、色氨酸Trp、苯丙氨酸Phe
非极性脂肪族
异亮氨酸Ile、亮氨酸Leu、丙氨酸Ala、甘氨酸Gly、脯氨酸Pro、缬氨酸Val、
极性中性
谷氨酰胺Gln、蛋氨酸Met、半胱氨酸Cys、天冬酰胺Asn、丝氨酸Ser、苏氨酸Thr
口诀
酸性天冬谷
碱性精赖组
老色本芳香族
一两饼干腹泻
孤单半天始苏
氨基酸的理化性质
1、两性解离
氨基酸在某一pH溶液解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等称兼性离子，呈电中性，此pH值称等电点pI
2、紫外线吸收峰（共轭双键）
酪氨酸、色氨酸的最大吸收峰在280nm
3、茚三酮反应
氨基酸与茚三酮共热及弱酸条件下生成蓝紫色化合物最大吸收峰位于570nm波长处。氨基酸定量分析
肽的结构和功能
氨基酸数目
＜10称寡肽、10-50称多肽、＞50称蛋白质
谷胱甘肽
谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸
保护蛋白质分子免受氧化
嗜核特性，阻断毒物同DNA、RNA结合
蛋白质分子结构（角度）
一级结构
定义
蛋白质分子氨基酸排列顺序
化学键
主：肽键 次：二硫键
二级结构
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构
主：氢键
包括
α-螺旋
1、右手螺旋 顺时针
2、螺距0.54nm，一圈含3.6个氨基酸残基
3、氢键与长轴平行
4、氨基酸侧链-外侧，肽链-内侧
β-折叠
折纸状、叠瓦状
β-转角
1、肽链内形成180°回折
2、含4个氨基酸残基，第一个残基的羰基氧（O）与第四个残基的氨基氢（H）形成氢键
3、第二个残基常为脯氨酸Pro
无规则卷曲
模体
蛋白质分子中2个或3个具有二级结构的肽段空间上相互接近，形成具有特殊功能的空间构象
举例
钙离子结合蛋白、纤连蛋白受体结合肽、锌指结构、亮氨酸拉链
变现形式
αα、βαβ、ββ
三级结构
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
次级键（疏水键、盐键、氢键、范德华力）
结构域
大分子蛋白质的三级结构常可分隔成一个或数个球状或纤维状区域，折叠较为紧密，各行其功能
四级结构
二条肽链以上多肽构成，每条肽链具有独立三级结构，每条肽链称为一个亚基。
氢键、离子键
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
1、一级结构是空间构象的基础
2、一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
3、氨基酸序列提供重要的生物进化信息
4、氨基酸序列改变可引起疾病
蛋白质的功能依赖特定空间结构
1、血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似
血红蛋白 有四级结构/肌红蛋白 有三级结构
血红蛋白是有4个亚基的蛋白质，每个亚基可以结合1个血红素和1分子氧
2、血红蛋白亚基构象变化可能影响亚基与氧结合
第一个亚基与O2结合后，可以促进之后的亚基与O2结合，称之为正协同效应
3、蛋白质构象改变可引起疾病
疯牛病（阮病毒）
α-螺旋--β-折叠
蛋白质的理化性质
蛋白质具有两性电离性质
等电点多接近5.0，人体蛋白质多为阴离子
酸性蛋白质
胃蛋白酶、丝蛋白
碱性蛋白质
鱼精蛋白、组蛋白
蛋白质具有胶体性质
分子直径可达1-100nm
维持胶体的稳定：表面电荷、水化膜
紫外吸收峰
280nm特征性吸收峰，可做蛋白质定量测定
蛋白质变性
破坏非共价键和二硫键即空间结构，不破坏一级结构
成色反应
茚三酮反应
pr+茚三酮=蓝紫色
双缩脲反应
肽键+硫酸铜=紫色或红色
氨基酸几个考点
必需氨基酸
缬异亮苯蛋色苏赖
写一两本淡色书来
含硫氨基酸
半胱、胱、蛋
支链氨基酸
缬异亮
生酮兼生糖氨基酸
异苯酪色苏
一本落色书
一碳单位氨基酸
丝色组甘
施舍竹竿
生酮氨基酸
亮赖
同（酮）样来
不参与转氨基氨基酸
脯、羟脯、苏、赖
不抢书来
