导图社区 第一章蛋白质
生物化学与分子生物学第一章蛋白质，蛋白质是由许多氨基酸残基组成、折叠成特定的空间结构、并具有特定生物学功能的多肽。
生物化学与分子生物学 第三章酶与酶促反应，酶与底物结合形成酶—底物复合物,具有邻近效应和定向排列、表面效应,并呈现多元催化作用。酶分为6大类:氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类。
人体寄生虫学 总论，寄生是两种生物共同生活，其中一方受益，另一方受害的现象。寄生物:在寄生关系中,得利的一方称寄生物，若寄生物为动物则称为寄生虫。
马克思主义基本原理 导论，马克思主义是由马克思和恩格斯创立并为后继者所不断发展的科学理论体系，马克思主义基本原理体现在马克思主义科学性和革命性的统一。
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蛋白质的结构和功能
蛋白质分子组成
L-a氨基酸是蛋白质的基本结构单位（鸟氨酸不属于人体蛋白质分子中的氨基酸）
存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的 氨基酸仅有20种,且均属L—α—氨基酸(甘氨酸除外，因为甘氨酸无手性碳） （亚氨基酸是脯氨酸，且脯氨酸在蛋白质合成加工时可被修饰成羟脯氨酸）
必需氨基酸包括缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨 酸、蛋氨酸(甲硫氨酸) 、色氨酸、苏氨酸、 赖氨酸(记忆技巧:写一两本淡色书来)
体内没有:瓜鸟同型 含硫:硫半光蛋 不存在天然蛋白质中:同型半胱氨酸、精氨酸代琥珀酸、瓜氨 酸、鸟氨酸 0与尿素合成有关:瓜氨酸、鸟氨酸 ②与甲基循环有关:同型半胱氨酸 但是它们不参与构成体内蛋白质
根据侧链和理化性质分类
共5类，非极性/极性脂肪族氨基酸，酸性/碱性氨基酸，芳香族氨基酸（芳香族氨基酸，非极性脂肪族氨基酸均为疏水性氨基酸）
氨基酸具有共同或特异的理化性质
两性解离的性质
两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pl) 在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋 势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值 称为该氨基酸的等电点。（主要以兼性离子形式存在，且此时溶解度最小）
当pH<spl(等电点)时,氨基酸的氨基可结合氢离子而 带正电荷,当pH>p时,氨基酸的羧基解离出氢离子而 带负电荷
含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质
色氨酸、酪氨酸的最大吸 收峰在 280 nm附近。
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合 物,其最大吸收峰在570nm处。
氨基酸通过肽键（本质是酰胺键）连接而形成蛋白质或肽
蛋白质是由许多氨基酸残基组成、折叠成特定的空间结构、并具有特定生物学功能的多肽
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被 称为氨基酸残基
多肽链有两端: N末端:多肽链中有游离a一氨基的一端。 C末端:多肽链中有游离a-羧基的一端。
2-20个氨基酸之间为寡肽，20-50个氨基酸之间为多肽，50个氨基酸以上为蛋白质
生物活性肽具有生理活性及多样性
谷胱甘肽
多肽类激素及神经肽体
蛋白质分子结构
蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成生物大分子（高分子含氮化合物）
氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构（肽键和二硫键）（蛋白质的空间构象主要取决于一级结构） （尿素对核糖核酸酶结构的影响能说明蛋白质的一级结构是空间构象的基础）
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N—端至C—端的氨基酸排 列顺序。
多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构（氢键）
参与肽键形成的6个原子在同一平面上，构成肽单元
α一螺旋是常见的蛋白质二级结构
β一折叠使多肽链形成片层结构（多肽链充分伸展）
β一转角和Ω一环存在于球状蛋白质中
氨基酸残基的侧链影响二级结构的形成
多肽链进一步折叠成蛋白质的三级结构，是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置（疏水键，离子键（又称为盐键），氢键，和范德华力）
三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
结构模体可由2个或2个以上二级结构肽段组成（模体是具有特殊结构功能的超二级结构） （亮氨酸拉链是出现在DNA结合蛋白和其他蛋白质中的一种结构模体）（锌指结构也是一个常见的模体）
结构域是三级结构层次上具有独立结构与功能的区域
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳 定的区域,并各行其功能,称为结构域( domain。
蛋白质的多肽链须折叠成正确的空间构象
分子伴侣(molecular chaperone)通过提供一个保护 环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。
含有两条以上多肽链的蛋白质可具有四级结构（氢键和离子键）
许多功能性蛋白质分子含有2条或2条以上多肽健 。每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚 基(subunit)。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的 布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
蛋白质的高级结构包括二三四级结构
蛋白质的分类
蛋白质结构与功能 的关系
蛋白质的主要功能
构成细胞和生物体结构
物质运输
催化功能
信息交流
免疫功能
氧化供能
维持机体的酸碱平衡
维持正常血浆渗透压
蛋白质执行功能的主要方式
蛋白质与小分子相互作用
蛋白质与核酸相互作用
细胞免疫系统
蛋白质相互作用是蛋白质执行功能的主要方式
主要组织相容性复合物参与的分子识别
抗原与抗体的特异性结合
蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
一级结构是空间构象的基础
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
氨基酸序列与生物进化信息
重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病
例：镰刀型红细胞贫血症（基因点突变引起一个氨基酸的改变）
蛋白质的功能依赖特定空间结构
血红蛋白亚基与肌红蛋白结构类似
肌红蛋白/血红蛋白 含有血红素辅基
血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合
Hb02,解离曲线呈S形是因为:在氧分压较低时,Hb与氧 结合较困难,曲线较缓,随着氧分压提高,Hb发生变构 效应(Hb属于变构蛋白,氧分子与Hb的一个亚基结合后 可引起其他亚基发生构象改变)(D对),与氧结合越 来越容易,曲线越来越陡,斜率不断增大,最终曲线呈S 形。
蛋白质构象改变可引起疾病
蛋白质构象疾病:若蛋白质的折叠发生错误,尽管其 一级结构不变,但蛋白质的构象发生改变,仍可影响其功 能,严重时可导致疾病发生。
蛋白质的理化性质
两性电离性质
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残 基则链中某些基团,在一定的溶液pH条件下都可解离成带 负电荷或正电荷的基团。
当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离 子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的 pH称为蛋白质的等电点。
胶体性质
蛋白质属于生物大分子之一,分子量可自1万至100万 之巨,其分子的直径可达1~100nm,为胶粒范围之内。
蛋白质胶体稳定的因素: ,颗粒表面电荷 ,水化膜
蛋白质胶粒表面带电荷、形成水化膜两个因素均可维持 蛋白质胶体稳定。盐析法可中和电荷,破坏水化膜(A 对),使蛋白质从溶液中析出。
变性与复性
变性
在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被 破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导 致其理化性质改变和生物活性的丧失。（溶解度降低，粘度增加）
变性的本质: 一一破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质 的一级结构。 造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、 重金属离子及生物碱试剂等。
复性
若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白 质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能,称为复 性
在紫外光谱区有特征光吸收
紫外吸收的最大波长为280nm
应用呈色反应可测定溶液中蛋白质的含量
茚三酮反应
蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应
双缩脲反应
蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热 ,呈现紫色或红色,此反应称为双缩脲反应,双缩脲反应 可用来检测蛋白质水解程度。
蛋白质保存的基本要求是:若只需要短期保存(1日至 几日),蛋白质样品可以用缓冲液溶解后4℃储存
稳定蛋白质胶体的因素是表面的水化膜和同性电荷。
蛋白质变性:空间结构变性 蛋白质水解:一级结构变性 亚基聚解:四级结构破坏
如图所示
速记口诀 1.非极性异亮，甲，丙Ala，甘Gly，亮Leu，脯，缬 2.极性谷氨，半，天，丝，苏 3.芳香族酪，色，苯 4.酸性天冬Asp，谷Glu 5.碱性精，赖，组
如下所示
这类疾病包括:人纹状体脊髓变性病、阿尔茨海默病景 、亨廷顿舞蹈病、疯牛病等。
含硫氨基酸有半胱氨酸、胱氨酸和蛋氨酸。其中含有巯基的氨基 酸是半胱氨酸;含有二硫键的氨基酸是胱氨酸;含有甲硫基是蛋 氨酸(甲硫氨酸)
含硫氨基酸:胱氨俊、半胱氨酸、蛋氨酸 含羟基氨基骏:丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸 支链氨基酸:缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸
