蛋白质Protein

你是否在学习生物化学蛋白质？学习过程是否觉得有困难？有的话，赶紧来看看这张生物化学蛋白质的学习笔记思维导图吧，或许它能给你带来一定的思路，避免漏了重点或看错重点哦。

蛋白质Protein

• 分子组成
  • 掌握
  • 元素组成
    • C,H,O,N,S及微量p
      • 不同蛋白质的含N相似，16%
    • 定氮法计算蛋白质含量 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）
  • 氨基酸
    • 分类
      • 非极性脂肪族
        • 谷氨酸不属于L-α-氨基酸 且含有两个羧基
      • 极性中性
        • 半胱氨酸Gys含巯基 且可使肽链间形成共价键
      • 含芳香环
        • 苯丙氨酸Phe
        • 酪氨酸Try
        • 色氨酸Try
      • 酸性
        • 天冬氨酸Asp
        • 谷氨酸Glu
      • 碱性
        • 精氨酸Arg
        • 赖氨酸Lys
        • 组氨酸His
    • 理化性质
      • 两性解离与等电点PI
        • PI=1/2（PK1+PK2） 酸性溶液带正电荷 碱性溶液带负电荷
      • 紫外线吸收
        • 含共轭双键的酪氨酸与色氨酸最大吸收峰280nm
      • 与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
  • 氨基酸通过肽键连接形成蛋白质或肽
    • 肽键概念
      • 一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键称为肽键
    • 多肽链概念
      • 两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若干个肽键从而组成一个肽，多个肽进行多级折叠就组成一个蛋白质分子。蛋白质有时也被称为“多肽”。
• 分子结构
  • 掌握
  • 一级结构
    • 第一个测到为牛胰岛素
    • 概念
      • 在蛋白质中从N-端到C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构
    • 稳定因素
      • 主要化学键为肽键，二硫键也属于范畴内
  • 二级结构
    • 概念
      • 指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象
    • 组成
      • 1.α-螺旋
        • α－螺旋的结构特点如下：
①多个肽键平面通过α－碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。
②主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合。
③相邻两圈螺旋之间借肽键中C=O和H桸形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
④肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；较大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸）集中的区域，也妨碍α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。
        • 肽单元概念
          • 参与肽键的6个原子Ca1,C,O,N,H,Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
      • 2.β-折叠
        • β-折叠是一种肽链相当伸展的周期性结构。 ① 相邻肽键平面间折叠成110O角，呈锯齿状。 ② 两个以上具β-折叠的肽链或同一肽链内不同肽段相互平行排列，形成β-折叠片层，其稳定因素是肽链间的氢键。 ③ 逆向平行的片层结构比顺向平行的稳定。
      • 3.β-转角
        • 为了紧紧折叠成球蛋白的紧密形状，多肽链180O回折成发夹或β-转角。其处由4个连续的氨基酸残基构成，常有Gly和Pro存在，稳定β-转角的作用力是第一个氨基酸残基羰基氧（O）与第四个氨基酸残基的氨基氢（H）之间形成的氢键。β-转角常见于连接反平行β-折叠片的端头。
      • 4.无规卷曲
        • 5．无规卷曲（random coil） 多肽链的主链呈现无确定规律的卷曲。典型球蛋白大约一半多肽链是这样的构象
  • 三级结构
    • 概念
      • 指一条多肽链中所有原子的整体排布，包括主链和侧链
    • 维系三级结构的作用力主要是次级键（疏水相互作用、静电力、氢键等）
  • 四级结构
    • 概念
      • 有些蛋白质的分子量很大，由2条或2条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成，称为蛋白质的四级结构。
    • 性质
      • 构成四级结构的每条多肽链称为亚基 (subunit)，亚基单独存在时一般没有生物学功能，构成四级结构的几个亚基可以相同或不同。如血红蛋白(hemoglobin,Hb) 是由两个α-亚基和两个β-亚基形成的四聚体（α2β2）
• 蛋白质结构与功能的关系
  • 蛋白质主要功能
    • 构成细胞和生物体结构
    • 物质运输
    • 催化功能
    • 信息交流
    • 免疫功能
    • 氧化供能
    • 维持机体的酸碱平衡
    • 维持正常的血浆渗透压
  • 蛋白质一级结构与功能的关系
    • （一）一级结构是空间构象的基础
      • 蛋白质一级结构决定空间结构的命题。
    • （二）种属差异
      • 一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间结构和功能也相似，不同种属的同源蛋白质有同源序列，
    • 三）分子病
      • 分子病是指机体DNA分子上基因缺陷引起mRNA分子异常和蛋白质生物合成的异常
  • 二、蛋白质空间结构与功能的关系
    • 蛋白质的空间结构是其生物活性的基础，空间结构变化，其功能也随之改变。肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）是典型的例子。 肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）都能与氧进行可逆的结合，氧结合在血红素辅基上。然而Hb是四聚体分子，可以转运氧；Mb是单体，可以储存氧，并且可以使氧在肌肉内很容易地扩散。它们的氧合曲线不同，Mb为一条双曲线，Hb是一条 S型曲线。在低p(O2)下，肌红蛋白比血红蛋白对氧亲和性高很多，p(O2)为2.8torr(1torr≈133.3Pa)时，肌红蛋白处于半饱和状态。在高p(O2)下，如在肺部（大约100torr）时，两者几乎都被饱和。其差异形成一个有效的将氧从肺转运到肌肉的氧转运系统。 Hb未与氧结合时，其亚基处于一种空间结构紧密的构象（紧张态，T型），与氧的亲和力小。只要有一个亚基与氧结合，就能使4个亚基间的盐键断裂，变成松弛的构象（松弛态，R型）。T型和R型的相互转换对调节Hb运氧的功能有重要作用。一个亚基与其配体结合后能促进另一亚基与配体的结合是正协同效应，其理论解释是Hb是别构蛋白，有别构效应。
• 理化性质
  • 了解
  • 两性解离性质
  • 具有胶体性质
    • 表面为亲水基团，形成水化膜
    • 可带有电荷
  • 蛋白质的变性与复性
    • 掌握
    • 变性
      • 蛋白质在某些理化因素的作用下，空间结构被破坏，导致理化性质改变，生物学活性丧失，称为蛋白质的变性（denaturation）
      • 失去生物学活性
      • 蛋白溶解度降低
      • 易被蛋白水解酶消化
      • 粘度增加
      • 结晶能力消失
    • 复性
      • 变性作用不过于剧烈，是一种可逆反应，去除变性因素，有些蛋白质原有的构象和功能可恢复或部分恢复，称为复性（denaturation）。
  • 在紫外光谱区有特征性光吸收280
  • 呈色反应可测定溶液中蛋白质
    • 茚三酮
    • 双缩脲（肽键）
• 蛋白质的分类
  • 了解
  • 按分子组成
    • 简单蛋白
      • 简单蛋白质完全水解的产物仅为α-氨基酸。这类蛋白质按其溶解度等理化性质分为7类。包括清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋白、精蛋白、组蛋白和硬蛋白。
    • 结合蛋白
      • 根据辅基的不同，这类蛋白质可分为5类。如核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白和磷蛋白。
      • 简单蛋白质
      • 非蛋白质(辅基)
  • 按分子形状
    • 球状蛋白
    • 纤维状蛋白
  • 按功能
    • 活性蛋白
    • 非活性蛋白