导图社区 生化第三章酶和维生素
生物化学与分子生物学思维导图，平时自己的总结。
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酶和维生素
酶的分子组成与功能
酶的组成分子
单纯酶：水解后仅有氨基酸无其他组分的酶。
结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成
蛋白质部分（酶蛋白）：决定反应的特异性及其催化机制。
非蛋白部分（辅因子）：决定反应类型。
按与酶蛋白结合紧密程度分为：辅酶（非共价键结合，可用透析和超滤与酶蛋白分开）。辅基（共价键结合，不易用透析或超滤将其分开）
小分子有机化合物
金属离子
酶的活性中心
概念：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转化为产物的具有特定三维结构的区域
必需基团：与酶的催化活性密切相关的基团
结合基团：识别底物并结合底物和辅酶的必需基团
催化基团：影响底物中某些化学键的稳定性、催化底物反生化学反应并将其转变为产物的必需基团
活性中心外的必需基团：维持酶活性中心的空间构象和作为调节剂结合部位所必须
同工酶
在一级结构上存在差异，但活性中心的三维结构相同或相似，因此可催化相同的反应
酶蛋白分子结构、理化性质、免疫学性质不同。
酶的工作原理
酶促反应的特点
极高的催化速率
比非催化剂高10^8~10^20倍
活化能：过渡态中间化合物比基态反应物高出的那部分能量
高度特异性
绝对特异性：一对一对催化反应，生成特定结构的产物
相对特异性：作用于相同化学键或相同化学基团的一类化合物
酶促反应的可调节性
酶促反应的不稳定性
酶促反应的机制
酶与底物的契合作用
二者相互接近，其结构互相诱导，互相变形、互相适应，进而互相结合形成酶－底物复合物
中间复合物的生成可使所需活化能降低加快反应速率
邻近效应与定向排列
表面效应
酶活性中心多为疏水基团组成
防止水分子对酶的干扰性吸引或排斥
多元催化
普通酸-碱催化
共价催化
亲核催化
亲电子催化
酶促反应动力学
研究酶促反应速率及其影响因素的科学
底物浓度对酶促反应速率的影响（呈矩形双曲线）
S很低时，V S呈正比关系，为一级反应
S增加，V升高幅度变慢，混合级反应
S增高到一定程度，V不再升高。零级反应
米-曼方程
E与S形成ES为快速平衡反应，ES分解为慢反应（决定整个反应速率）
Km与Vmax
Km为反应速率最大速率一半时的底物浓度，单位mol/L
Km是酶的特征性常数，常用于酶的鉴定与判断酶的最佳底物
Vmax是酶倍底物完全饱和时的反应速率（与酶浓度呈正比）
影响酶促反应的因素
酶浓度：正比关系
温度：双重性影响
PH值：不同酶的最适PH值不同，生物体内大多数酶接近中性
抑制剂对酶促反应速率的影响
不可逆性抑制
结合部位：酶的活性中心
I与E的结合方式：共价键
超滤或透析不可去除
常见有有机磷农药和含砷化合物
可逆性抑制
结合方式为非共价键，透析和超滤可去除
竞争性抑制
I与E结合部位：酶的活性中心
I的结合对象：E
抑制程度取决于：I浓度及亲和力
增加S浓度可解除抑制，Km增大，Vmax不变
非竞争性抑制
I与E结合部位：活性中心外
I的结合对象：活性中心外的必须基团、ES
抑制程度取决于：I浓度
Vmax降低，Km不变
反竞争抑制
I与E的结合部位：活性中心外
I 的结合对象：ES
抑制程度取决于：I浓度、S浓度
影响产物生成量影响反应速率。Vmax降低，Km降低
激活剂对酶促反应速率的影响
使酶无活性变为有活性或使酶活性增加
酶的调节
酶活性的调节
酶的别构调节
别构酶的一个亚基与效应剂结合，使得相邻亚基构象改变增加对此效应的亲和力。（正协效应）
属于快速调节，在数秒或数分钟内发挥作用
酶的化学修饰调节
在其他酶的催化下与某些化学基团共价结合同时在另一种酶催化下去掉已结合的化学基团影响酶活性
快速调节
酶原与酶原的激活
无活性的酶成为酶原。 酶原转变为有催化活性的酶称酶原的激活
有的酶原可视为酶的储存形式，在需要时变成有活性酶
水溶性维生素
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