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生物化学与分子生物学中的蛋白质一章思维导图，较为详细，包括一些对习题集的总结。
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蛋白质的结构与功能
蛋白质的分子结构
氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构
主要化学键是肽键
二硫键的位置也属于一级结构范畴
多肽链的局部有规则重复的主链构象为蛋白质二级结构
定义：指该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象
主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和Ω环
参与肽键形成的6原子在同一平面上
参与肽键的4个原子（C O N H） 和两个相邻的C原子位于同一平面，构成肽单元
C（α1）和C（α2）在肽平面上所处的位置为顺式构型
肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，因而称为氨基酸残基
α-螺旋是常见的蛋白质二级结构
右手螺旋
氨基酸侧链伸向螺旋外侧
α-螺旋中的全部肽键中的羧基氧和氨基氢都可形成氢键，以稳固结构
氢键方向与螺旋长轴基本平行
在二级结构中，由于脯氨酸残基（Pro）的存在，而不能形成α-螺旋
β-折叠使多肽链形成片层结构
氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方
β-转角和Ω-环存于球状蛋白质中
多肽链中存在脯氨酸易形成β-转角
肽链的方向：有游离羧基的一端称为羧基末端或C-端 有游离氨基的一端称为氨基末端或N-端 由氨基→羧基，故N-端为起始，C-端为末尾
结构模体可由2个或2个以上二级结构肽段组成
又称超二级结构或折叠
是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分 不是一个完整的蛋白质结构
多肽链进一步折叠成蛋白质三级结构
三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
三级结构的形成和稳定主要靠疏水键、盐键、氢键和范德华力
结构域是三级结构层次上具有独立结构与功能的区域
结构域可看作是球状蛋白质的独立折叠单位，有较为独立的三维空间结构
分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构紧密且稳定的区域，并各行其功能
蛋白质的多肽链须折叠成正确的空间构象
含有两条或两条以上多肽链的蛋白质可具有四级结构 （不一定）
每一条多肽链都有完整的三级结构，称为亚基
各亚基间的结合力主要是氢键和离子键（非共价键）
单一亚基没有生物学功能
由多个亚基构成的蛋白质成为多聚体，其亚基数量为10个以上
蛋白质可依其组成、结构或功能进行分类
根据蛋白质组成成分可分为单纯蛋白质和缀合蛋白质 前者只含氨基酸
缀合蛋白质中的非蛋白部分被称为辅基，绝大部分是通过共价键方式与蛋白质部分连接
辅基可以是色素化合物、寡糖、脂质、磷酸、金属离子等
细胞色素c，辅基与蛋白质部分靠硫醚键相连
根据其形状分为纤维状蛋白质和球状蛋白质两大类
蛋白质的理化性质
两性电离性质（等电点）
胶体性质
能够变性和复性
含有酪氨酸和色氨酸的蛋白质在280nm 紫外光波长处有特征性吸收峰
蛋白质可发生显色反应，用于测量溶液中蛋白质含量 茚三酮反应
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
一级结构是空间构象的基础
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
重要蛋白质的氨基酸序列（一级结构）改变可引起疾病 这一类又称为分子病
镰刀状细胞贫血 肌营养不良
协同效应与别构效应
蛋白质的功能依赖特定空间结构
血红蛋白与肌红蛋白（P27）
蛋白质构象改变可引起疾病：疯牛病，阿尔茨海默症，人纹状体脊髓变性病，亨廷顿病
蛋白质的分子组成
L-α-氨基酸是蛋白质的基本结构单位
参与蛋白质构成的氨基酸一般有20种 通常是L-α-氨基酸（甘氨酸除外）
氨基酸具有共同或特异的理化性质
等电点
含共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近 分析蛋白质含量的方法
茚三酮反应（生成蓝紫色化合物）可作为氨基酸定量分析法
氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或肽
蛋白质的氨基酸残基通常在50个以上，以下的仍称为多肽 含2-20个的称为寡肽
肽键
生物活性肽具有生理活性及多样性
谷胱甘肽是体内重要的还原剂
体内有许多激素属寡肽或多肽
神经肽是脑内一类重要的肽
镰状细胞贫血
血红蛋白β亚基的第六位氨基酸由谷氨酸变异成缬氨酸
黏性位点使脱氧Hbs之间发生了不正常聚集，形成纤维样沉淀
这些沉淀的长纤维能扭曲并刺破红细胞，引起溶血和多种继发症
