生物化学概论-酶

赶快学起来！一张图让你快速学会酶的概念、酶的命名与分类、酶的催化机制、酶的活性调节、酶的促反应动力学的重点内容。

酶

• 酶的概念
  • 单体酶：仅有一条肽链组成的酶
  • 全酶（功能）结合酶（结构）：酶蛋白+辅因子，两者结合成完整的分子才具有活力，单独存在时无催化能力 辅因子分为，辅基和辅酶，辅基与酶蛋白结合紧密，辅酶与酶蛋白结合松弛，可用透析法除去，单独存在均无活性，通常由金属离子或有机小分子组成
  • 酶的特点：①催化能力高，②专一性强③酶活力可受调节
• 酶的命名与分类
• 酶的催化机理
  • 酶的活性中心：酶分子中直接和底物结合，并和酶的催化作用直接有关的部位（由结合部位和活性部位组成，前者与专一性有关，后者与催化性质有关）
  • 实现高效性专一性的因素
    • 诱导契合-过渡态学说：当酶分子与底物接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。在可逆反应中，底物和产物对酶均有诱导作用，所以酶对所催化的底物和产物均有专一性（诱导活性中心，底物与过渡态契合）
• 酶活性调节
  • 别构调节（调节酶活性大小）：特定小分子物质与酶结合后，使酶蛋白的空间结构改变、酶活性变化，这种调节酶活性的方式称为酶的别构调节。
  • 共价修饰调节（调节酶活性有无）：一类调节酶可由于其它酶对其结构进行共价修饰，而使其在活性形式与非活性形式之间相互转变，称为共价修饰调节。（磷酸化，去磷酸化）
  • 酶原的激活：在生物体内，有些蛋白质以前体的形式合成，只有按一定的方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性
• 酶促反应动力学
  • 概念：是研究酶促反应的速率以及影响此速率的各种因素的科学。
  • 影响酶促反应的因素
    • 底物浓度
      • 图像
      • 米氏方程
        • v₀=Vₓ［S］/（KM+S）
        • KM：米氏常数，KM=（k₋₁+k₂）/k₁,反应了酶和底物的亲和力，米氏常数越大，亲和力越小，酶的特征性常数，酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度
    • 温度
      • 最适温度时反应速度最快
      • 偏离最适温度越多，活性下降的越多，高温导致酶失活，低温使酶活性降低但不导致变性
    • pH
      • 最适pH反应速率最快
      • 偏离最适pH越多，速率越慢，过酸过碱都会导致酶变性失活
    • 抑制剂
      • 竞争性抑制剂：与底物结构类似的物质,能与酶的活性部位结合,从而阻碍酶与底物的结合,造成酶反应速度下降,这种抑制作用称为竞争性抑制。（KM变大，Vmax不变）
      • 非竞争性抑制剂：抑制剂既能与酶结合又能与ES复合物结合导致酶反应速率下降的抑制作用称非竞争性抑制（KM不变，Vmax下降）
      • 反竞争性抑制剂：指只有在底物与酶分子结合生成中间复合物后,抑制剂再与中间复合物结合才能够引起的抑制作用。（KM下降，Vmax下降）
    • 激活剂
• 同工酶
  • 典例：乳酸脱氢酶，氨甲酰磷酸合成酶（CPS），肉碱脂酰转移酶
  • 概念：1.同工酶:是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
  • CPSΙ：（分布：肝细胞线粒体中，功能：尿素合成）CPSΠ：（分布：胞液（所有细胞），功能：嘧啶核苷酸的合成）