导图社区 生物化学第一章蛋白质王镜岩版
王镜岩版的生物化学第一章节蛋白质，详细介绍了蛋白质的组成、结构、性质和功能，仅供参考学习。
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蛋白质
蛋白质的构件——氨基酸
蛋白质的化学组成和分类
组成元素：主要是C、H、O、N以及少量S
按功能分类：1.酶 2.调节蛋白 3.转运蛋白 4.贮存蛋白 5.收缩和游动蛋白 6.结构蛋白 7.支架蛋白 8.保护和开发蛋白 9.异常蛋白
氨基酸
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种，除脯氨酸和甘氨酸外，全为L型
分类
备注
备注：2、3和4是指在生理PH下，氨基酸不解离或解离成负电荷或正电荷
1.非极性疏水性氨基酸（R基为烷基取代基）（8种）：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸
2.极性中性氨基酸（7种）：天冬酰胺、半光氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸
3.酸性氨基酸（极性带负电荷）：天冬氨酸、谷氨酸
4.碱性氨基酸（极性带正电荷）：精氨酸、组氨酸、赖氨酸
氨基酸的性质
物理性质
紫外吸收：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（都有苯环）的最大吸收峰在280nm附近
化学性质
酸碱性质
等电点：能使氨基酸解离成相等正、负离子且静电荷为零时的pH,即pI
计算等电点：1.写出正确解离过程 1）从氨基酸完全质子化开始 2）去质子化（按酸性强弱，COOH＞NH3+，先α后侧链） 2.找出兼性离子，求两侧pH的平均值
氨基酸是两性电解质，在晶体和水中以兼性离子（pH=pI)也称偶极离子的形式存在，极少数为中性分子（只存在于溶液中）
蛋白质的通性、纯化和表征
蛋白质的理化性质
1.胶体性质
2.酸碱性质
3.蛋白质的变性、沉淀和凝固 本质：破坏非共价键和二硫键
4.蛋白质的沉淀：变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性
沉淀蛋白质的方法
①盐析法
②有机溶剂沉淀法
③重金属盐沉淀法
④生物碱试剂和某些酸沉淀法
⑤加热变性沉淀法
5.蛋白质的紫外吸收
6.蛋白质的呈色反应：①茚三酮反应 ②双缩脲反应
蛋白质的分离纯化方法
1.透析和超过滤
2.盐析
3.电泳：①聚丙烯酰胺凝胶电泳 ②等点聚焦 ③琼脂糖凝胶电泳 ④双向凝胶电泳
4.层析：①离子交换层析 ②凝胶过滤层析
5.超速离心
蛋白质的共价结构
肽和肽链
两个氨基酸可以通过肽键连接成一个二肽，肽键本质是酰胺键
寡肽，多肽，环状肽，肽平面，谷胱甘肽（GSH）
肽链具有极性和方向性，书写时氨基末端（N端）在左边，羧基末端（C端）在右边
蛋白质结构的组织层次
1.一级结构是指多肽链的氨基酸序列，也包括肽键和二硫键
2.二级结构是指多肽链借氢键排列成有规则的α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲等元件
α螺旋：每圈螺旋含3.6个氨基酸残基数，沿螺旋轴上升0.54nm，称为螺距
β折叠：平行式和反平行式，主链骨架伸展呈锯齿状
超二级结构
3.三级结构是指多肽链借非共价力折叠成特定走向的球状实体，即一条多肽链的完整三级结构
结构域，球状蛋白质
4.四级结构是指具有三级结构的亚基借助非共价力彼此缔合成寡肽或多聚蛋白质
亚基缔合
蛋白质测序
末端分析：N-末端标记与鉴定：DNFB法、DNS法、PITC法；C-末端：羧肽酶法
二硫键断裂
氨基酸组成分析：酸水解、碱水解
多肽链的部分裂解：胰蛋白酶、胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）、葡萄球菌蛋白酶、溴化氰
肽段氨基酸序列的测定：Edman化学降解法
蛋白质的功能与进化
蛋白质的功能
催化、调节、转运、贮存、运动、结构成分、支架作用、防御和进攻
血红蛋白
功能：转运氧
协同性和别构效应
镰状细胞贫血病
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