酶知识导图

本导图梳理了生物化学中酶的知识点，包括酶的化学本质、酶的专一性、酶活力的测定、酶分子工程、酶动力学、酶作用机制等。

酶

• 酶引论
  • 酶研究的简史
  • 酶作为生物催化剂的特点
    • 酶与一般催化剂的共同点
    • 酶的催化特点
      • 酶促反应具有极高的效率
      • 酶的专一性强
      • 酶活力可受到调节
      • 易失活
      • 反应条件温和
      • 酶的催化活性离不开辅酶、辅基、金属离子
  • 酶的化学本质
    • 大多数酶是蛋白质，少数酶是RNA（核酶）
    • 蛋白酶
      • 化学组成
      • 酶的四级结构
  • 酶的命名和分类
    • 命名
      • 习惯命名法
      • 系统命名法
    • 分类和编号
  • 酶的专一性
    • 酶对底物的专一性
      • 结构专一性
        • 绝对专一性
        • 相对专一性
      • 立体结构专一性
    • 酶专一性的假说
      • 锁钥学说
      • 三点附着学说
      • 诱导契合学说
  • 酶活力的测定
    • 酶活力、活力单位和比活力
      • 酶的活力
      • 酶促反应速度
      • 酶的活力单位
        • 国际单位
        • 催量单位
    • 反应速率、初速率和酶活力测定
      • 化学反应初速率极其测定
        • 化学反应速率
        • 反应初速率测定方法
      • 酶活力测定
  • 核酶
  • 酶分子工程
• 酶动力学
  • 底物浓度对反应速度的影响
    • 米-曼氏方程式
    • Km与Vmax的意义
      • Km值
        • Km是酶的特征性常数之一Km可近似表示酶对底物的亲和力；用来判断酶的最适底物根据相对速度推测酶活性中心饱和度Y可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度根据Km推测代谢的方向及程度
      • Vmax
      • 酶的转换数
    • Km值与Vmax值的测定
      • 双倒数作图法，又称为林-贝氏作图法 Eadie-Hofstee方程 Hanes作图法
  • 酶浓度对反应速率的影响
  • PH对反应速度的影响
  • 温度对反应速度的影响
  • 激活剂对反应速度的影响
  • 抑制剂对反应速度的影响
    • 酶的抑制剂
    • 区别于酶的变性
    • 两种类型
      • 不可逆性抑制 (irreversible inhibition)
        • 非专一性抑制作用
        • 专一性抑制作用
      • 可逆性抑制 (reversible inhibition)
        • 竞争性抑制作用
        • 非竞争性抑制
          • 特点
            • I与S结构不一定类似， I与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；
            • 抑制程度取决于抑制剂的浓度；
            • 动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。
        • 反竞争性抑制
• 酶作用机制和酶活性调节
  • 酶的活性部位及其确定方法
    • 必需基团(essential group)
    • 活性部位(active site)
    • 酶活性部位确定方法
  • 酶促反应机制
    • 基元催化的分子机制
      • 酸碱催化
      • 共价催化
      • 金属离子催化
    • 使酶具有高催化效率的因素
      • 邻近效应(proximity effect)与定向排列(orientation arrange ) “张力” (strain)与“形变”(distortion) 酸碱催化(acid-base catalysis) 共价催化(covalent catalysis) 活性中心金属离子的催化作用 活性中心的微环境
  • 酶促反应机制举例
  • 酶活性的调节
    • 变构调节（别构调节）
      • 变构调节的机制 协同效应 变构调节的方式 变构调节的特点
    • 共价修饰调节
      • 共价修饰的机制 共价修饰调节的方式 共价修饰调节的特点
    • 酶原的激活
  • 酶含量的调节
    • 酶蛋白合成的调节 酶蛋白降解的调节
  • 同工酶的调节