蛋白质化学

食品科学与工程，蛋白质化学知识点总结，详细的总结了蛋白质的概述，蛋白质化学组成，蛋白质分子结构，蛋白质结构与功能的关系，蛋白质理化性质。

蛋白质化学

• 蛋白质的概述
  • 1，概述
    • 一，蛋白质是一切生物体中普遍存在
    • 二，生物大分子，由天然氨基酸通过肽键链接而成的
    • 三，蛋白质是生物体重要组成成分
    • 四，蛋白质有重要生物学功能
      • 1，酶的催化作用
      • 2，结构功能
        • 作为生物体的结构成分。如；胶原蛋白
      • 3，运输功能
        • 如；血红蛋白
      • 4，储存功能
        • 如；卵清蛋白，酪蛋白，铁蛋白
      • 5，运动功能
        • 如；肌动蛋白，肌球蛋白
      • 6，防疫功能
        • 如；抗体
      • 7调节作用
        • 激素
      • 8，接受传递信息的受体
        • 如；视紫红质，味觉蛋白
      • 9，遗传调控作用
        • 遗传信息的储存与表达，如组蛋白
      • 10，毒蛋白
        • 攻击和自卫
    • 五，蛋白质具有复杂的分子结构（与特定的生物功能相关）
  • 蛋白质定义
  • 分类
    • 按分子形状
      • 球状蛋白
        • 多溶于水，大部分具有活性如；酶，转运蛋白，抗体
      • 纤维蛋白
        • 大部分是结构蛋白如；胶原蛋白
    • 按分子组成
      • 单纯蛋白
        • 完全由氨基酸组成，不含非蛋白 如；血清清蛋白
      • 结合蛋白
        • 由蛋白质和非蛋白成分 ，称辅基
    • 按分子结构
      • 单体蛋白
      • 寡聚蛋白
      • 多聚蛋白
    • 按功能
      • 活性蛋白
        • 活性，功能指的是；生物大分子的局部化学反应，即局部与其他分子结合产生的新的化学键
        • 酶，蛋白质激素，运输和储存蛋白
      • 非活性蛋白
        • 角蛋白，胶原蛋白
    • 按溶解度
  • 组成
    • 元素组成；C.H.O.N.S
      • N是蛋白质的特征元素，各种蛋白质的氮含量接近，平均值为％16
• 2。蛋白质化学组成-氨基酸及其性质
  • 蛋白质的结构单位；氨基酸
    • 构成蛋白质的氨基酸只有20余种
    • 20余种参与蛋白质合成的氨基酸的结构都是L-a氨基酸。除，甘氨酸外
    • 氨基酸的分类
      • 非极性R基氨基酸;[甘氨酸Gly,丙氨酸Ala,脯氨酸Pro ,缬氨酸Val,亮氨酸Leu,甲硫氨酸Met]
        • 又称亚氨基酸
      • 芳香族氨基酸（有苯环）[苯丙氨酸Phe，酪氨酸Tyr，色氨酸Trp]
      • 极性不带电荷R基氨基酸（-OH,-SH,-CONH2不得失氢离子）【丝氨酸，苏氨酸，半胱氨酸，天冬氨酸，谷氨酸】
      • 带正电荷的R基氨基酸（碱性氨基酸-NH2得氢离子）；赖氨酸，组氨酸，精氨酸
      • 带负电荷的R基氨基酸（酸性氨基酸-COOH失氢离子）；天冬氨酸，谷氨酸
      • 必需氨基酸
        • 人和动物不能合成必须从外界摄入8种
      • 非必需氨基酸
        • 人和动物能合成
    • 氨基酸的性质
      • 物理性质
        • 一般性质
        • 旋光性
        • 光吸收性
          • 蛋白质的紫外吸收峰在280nm左右
      • 化学性质
        • 氨基酸的酸碱性质与两性解离
        • 氨基酸的等电点ph=pI
          • 净电荷为0，电场中不泳 动 溶解度最小 ，易沉淀
        • 茚三酮反应；水合茚三酮和氨基酸发生反应，生成蓝紫色化合物
• 3.蛋白质分子结构
  • 一级结构（初级结构，基本结构）
    • 蛋白质多肽链中氨基酸的线性排列顺序
    • 主要作用力；肽键，二硫键
  • 二级结构
    • 主要化学键；氢键
    • 局部肽链主链骨架原子的相对空间位置
    • 主要形式
      • a-螺旋
        • 每个螺旋含有3.6个氨基
        • 螺距是0.54nm，螺旋直径是0.5nm
      • β-折叠
        • 呈锯齿状
        • 化学键；氢键
      • β转角
      • 无规卷曲
    • 超二级结构
      • 结构域
  • 三级结构
    • 作用力；疏水键，盐碱，氢键，范德毕力
    • 非极性侧链埋在分子内部，形成疏水键，极性侧链在分子表面
  • 四级结构
    • 两个以上具有三级结构的多肽链组合
    • 亚基之间的作用力；氢键，离子键
    • 维持蛋白质分子的四级结构；范德毕力，盐碱
  • 蛋白质结构的主要层次
    • 一级结构→二级结构→超二级结构→结构域→三级结构→亚基→四级结构
• 4.蛋白质结构与功能的关系
  • 蛋白质一级结构与功能的关系
    • 蛋白质的一级结构是其空间结构的基础
    • 蛋白质的一级结构相似其功能也一致
    • 同源蛋白的一级结构含生物进化信息
    • 改变蛋白质的一级结构可 直接影响其功能
  • 蛋白质空间结构与功能的关系
    • 蛋白质构象改变引起功能变化
    • 变构改变活性
• 5.蛋白质理化性质
  • 两性解离性质及等电点
    • pH<pI净电荷为正 pH=pI净电荷为0 ph>pI净电荷为负
  • 胶体性质
    • 稳定因素:水化层，同种电荷
  • 沉淀
    • 加酸
    • 加中性盐
    • 加有机溶液
    • 加重金属盐
    • 加生物碱试剂
    • 加热变性
  • 变性与复性
    • 受物理化学因素的影响，使蛋白质分子原有的特定的空间结构发生改变，从而导致蛋白质性质的改变以及生物活性的丧失（肽链从紧密有序→松散无序）
      • 变性的因素
        • 物理
          • 加热，紫外线，X-射线，超声波 等
        • 化学
          • 酸碱，有机溶剂等
    • 复性
  • 紫外吸收特征
    • 苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸这三种在280nm附近有最大吸收【蛋白质的定性鉴定】
  • 显色反应
    • 双缩尿反应
      • 与肽键 反应 肽键越多颜色越深 生成红紫色络合物
    • 黄蛋白反应
    • 考马斯亮蓝G-250
    • 茚三酮反应
      • 生成物是紫色蓝
• 浮动主题
• 可逆和不可逆沉淀
  • 可逆
    • 蛋白质结构和性质没发生变化，在适当条件下可以重新溶解形成溶液
      • 非变性沉淀
      • 分离纯化蛋白质的方法:如 等电点沉淀，盐析法
  • 不可逆
    • 破坏了蛋白质的结构和性质，不可能重新溶解于水
      • 变性沉淀
      • 如；加热沉淀，强酸碱沉淀，重金属盐沉淀