导图社区 酶与酶促反应
这是一篇关于酶与酶促反应的思维导图，主要内容包括：酶在医学上的应用，酶的调节，酶促反应动力学，酶的工作原理，酶的分子结构与功能。
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酶与酶促反应
酶的分子结构与功能
酶相关的基本概念
酶的组成
分类
单纯酶
结合酶
酶蛋白
辅助因子
金属离子
Zn、Mg、Fe、Cu
化合物：维生素等
辅基
辅酶
定义
成分
小分子有机化合物/金属离子
功能
传递电子、质子（或基团）
运载体作用
概念
最常见的辅助因子
约2/3的酶含有金属离子
作为酶活性中心的组成成分参加催化反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生
作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物
金属离子还可以中和电荷，减小静电斥力，有利于底物与酶的结合
稳定酶的空间构象
小分子有机化合物
酶的活性中心
酶分子执行其催化功能的部位
发生反应的区域
酶的活性中心是酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域
底物→产物
组成
辅酶和辅基
酶活性中心的组成成分，具体见上
必需基团
酶分子中氨基酸残基由不同的化学基团组成，其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团
比较活跃的基团
常见基团
丝氨酸残基的羟基
组氨酸残基的咪唑基
半胱氨酸残基的巯基
酸性氨基酸残基的羧基
位置
位于酶的活性中心内的必需基团
结合基团
识别并结合底物和辅酶→形成酶-底物过渡态复合物
催化基团
影响底物中的某些化学键的稳定性，催化底物→产物
结合基团与催化基团的关系
这些必需基团在一级结构上可能相距较远，但在空间结构上相互接近，共同组成酶的活性中心
中间可能隔着好几百个氨基酸，但空间上离得近
位于酶的活性中心外的必需基团
不直接参与催化作用
维持酶活性中心的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位
同工酶
催化相同的化学反应
酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫化学性质不同的一组酶
特点
同工酶虽然在一级结构上存在差异，但其活性中心的三维结构相同或相似
组织细胞存在病变时，其特异的同工酶可释放入血，检测同工酶活性有助于疾病的诊断和预后的判断
酶的工作原理
酶促反应的特点
酶促反应与一般催化剂反应的相同点
化学反应前后没有质和量的改变
只能催化热力学允许的化学反应
只能加速反应进程，不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数
机制都是降低反应的活化能
酶促反应与一般催化剂反应的不同点
酶对底物具有极高的催化效率
酶的催化效率通常比非催化反应高10^8~10^20倍
比一般催化剂高10^7~10^13倍
酶对底物具有高度的特异性
绝对特异性
只作用于特定结构的底物分子，进行一种专一反应，生成一种特定结构的产物
有些甚至只能催化底物的一种光学异构体或一种立体异构体
相对特异性
作用于特定的化学键或特定的基团→因此可以作用于含有相同化学键或化学基团的一类化合物
酶具有可调节性
许多酶活性和酶的含量→受体内代谢物或激素的调节
酶具有不稳定性
在某些理化因素（高温、强酸、强碱）作用下，酶会发生变性而失去催化活性
酶促反应往往都是在常温、常压下进行的
酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率
酶与底物结合形成中间产物
诱导契合作用
酶构象变化有利于酶与底物结合，使底物转变为不稳定的过渡态
邻近效应与定向排列
各个底物结合到酶的活性中心，它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系
本质：分子间的反应→分子内的反应→提高反应速率
表面效应
酶的活性中心形成疏水“口袋”，有利于酶促反应
疏水环境
底物分子去溶剂化→排除周围大量水分子的干扰→防止水化膜形成→有利于底物与酶分子的接触和结合
酶的催化机制呈现多元催化作用
酶促反应动力学
研究目的
研究酶促反应速率以及各种因素对酶促反应速率影响机制的科学
影响因素
底物浓度、酶浓度、PH、温度、抑制剂及激活剂
米-曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性
在酶浓度和其他反应条件不变的情况下，底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线关系，可以用米-曼氏方程式表示
公式
V=（Vmax[S]）/（Km+[S]）
意义
V=酶促反应速率 Vmax=最大反应速率
[S]=底物浓度
米-曼氏方程式反映的是单底物反应速率（V）与底物浓度[S]的数学关系式
米氏常数（Km）
当V=1/2Vmax时，Km=[S]，即Km值等于酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度
Km值是酶的特征性常数
Km的大小并非固定不变
Km与酶的结构、底物结构、反应环境的PH、温度和离子强度有关
Km与酶浓度无关
Km代表酶对底物的亲和力
Km与酶对底物的亲和力成反比
对于同一底物，不同的酶有不同的Km值
多底物反应的酶对不同底物的Km也各不相同
最大反应速率（Vmax）
Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比
酶浓度对酶促反应速率的影响
底物足够时，酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系
酶抑制剂的类型和特点
不可逆性抑制
与酶活性中心的必需基团共价结合，使酶失活
抢占别人的茅坑，还把茅坑炸了
可逆性抑制
常考抑制剂举例
激活剂对酶促反应速率的影响
必需激活剂
非必须激活剂
酶的调节
酶活性的调节（快速调节）与酶含量的调节（缓慢调节）
快速调节
别构调节（变构调节）
1. 可分为别构激活剂和别构抑制剂
2. 别构酶都是代谢途径的关键酶，催化的反应常是不可逆反应
3. 别构效应剂可改变酶的构象，不改变酶的构型
4. 别构酶分子中常含有多个亚基，但并不是都具有催化亚基和调节亚基
5. 别构效应剂与别构酶活性中心外的某个部位呈非共价可逆性结合
6. 反应动力学不符合米-曼氏方程式
化学修饰调节（共价修饰调节）
酶蛋白肽链上，在其他酶的催化下可与某些化学基团结合，又可在另外一种酶的催化下，去掉已结合的化学基团，影响酶的活性
形式
最常见的形式
磷酸化和去磷酸化
乙酰化与去乙酰化
甲基化与去甲基化
腺苷化与去腺苷化
-SH与-S-S-的互变
甲乙显灵喽
酶原的激活
酶原→酶
本质
酶的活性中心的形成或暴露
缓慢调节
诱导或阻遏
酶合成的诱导与阻遏是一种缓慢而长效的调节
酶的降解
组织蛋白降解的溶酶体途径（非ATP依赖性蛋白质降解途径）
溶酶体内的组织蛋白酶→非选择性地催化分解一些膜结合蛋白、长半寿期蛋白和细胞外的蛋白
组织蛋白降解的胞质途径（ATP依赖性泛素介导的蛋白质降解途径）
主要降解异常或损伤的蛋白质，以及几乎所有的短半寿期的蛋白质
酶在医学上的应用
