导图社区 生化：蛋白质的结构与功能
生化刘不言课堂笔记，分享了氨基酸的结构与分类、氨基酸的理化性质、肽的结构和功能、蛋白质变性、蛋白质的理化性质、蛋白质分子结构的知识。
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蛋白质的结构与功能
氨基酸的结构与分类
氨基酸的基本组成单位
组成蛋白质的AA20种，蛋白质含氮量16％
绝大多数都是L-α-氨基酸（除甘AA：不具有不对称碳原子或手性碳原子）
硒代半胱氨酸（第21种AA），是蛋白质合成时直接加入的，而非合成完修饰的
亚氨基酸：脯氨酸、羟脯氨酸
葡萄牙
极性/还原能力最强：半胱氨酸（多以胱氨酸形式存在）巯基：-SH天然蛋白质中不存在同型半胱氨酸，蛋氨酸（甲硫氨酸）里含S
氨基酸分类
酸性2
天冬氨酸、谷氨酸
碱性3
赖氨酸（有两个氨基Lys）、精氨酸、组氨酸
芳香族3
酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸
非极性疏水性7
异亮氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨酸、缬氨酸
极性中性5
谷氨酰胺、半胱氨酸、天冬酰胺、丝氨酸、苏氨酸
注意区分天冬氨酸/天冬酰胺和谷氨酸/谷氨酰胺
口诀
酸性天冬谷
碱性赖精组
老色本，芳香族
一两假饼干腹泻
孤半天始苏
补充
必须吃的氨基酸
组氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苏氨酸、缬氨酸口诀：租一两本淡色书来写
支链氨基酸
缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸
可以被xx激酶磷酸化的氨基酸
酪氨酸、丝氨酸、苏氨酸
生糖兼生酮氨基酸
异亮氨酸、苯胺酸、酪氨酸、色氨酸、苏氨酸口诀：两生一本落色书
生酮氨基酸
亮氨酸、赖氨酸口诀：同样来
一碳单位氨基酸
丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸口诀：单位施舍竹竿
不参与转氨基氨基酸
脯氨酸、羟脯氨酸（修饰氨基酸）、苏氨酸、赖氨酸口诀：不服抢书来
氨基酸的理化性质
两性解离
氨基酸在某pH的溶液里解离成阳离子和阴离子的趋势相等，称为兼性离子，呈电中性，此pH称等电点pI
紫外吸收峰（有共轭双键结构的）
酪氨酸、色氨酸最大吸收峰在280nm
测量蛋白质溶液在280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量快速简便的方法
苯丙氨酸、核酸最大吸收峰在260nm
印三酮反应
氨基酸与印三酮加热反应生成蓝紫色化合物（紫外吸收峰570nm）
常用来做氨基酸定量分析
肽的结构和功能
肽键
所有肽键都是酰胺键
具有一定程度的双键特性，不能自由旋转，组成肽键的六个原子在同一平面上
谷胱甘肽有-SH，是体内极强的还原剂，功能：保护蛋白质分子免受氧化
蛋白质变性
蛋白质空间结构发生改变
变形特点
蛋白质的理化性质
等电点多接近5.0，人体蛋白质多为阴离子
碱性蛋白质：鱼精蛋白、组蛋白
酸性蛋白质：胃蛋白酶、丝蛋白
紫外吸收
280nm，定量测定
变色反应
印三酮反应：蓝紫色
双缩脲反应:肽键＋硫酸铜 检验水解程度：紫色肽键越少，水解程度越深，紫色越浅
蛋白质的胶体性质
蛋白质分子直径1-100nm
维持表面稳定：表面电荷、水化膜
蛋白质分子结构
 蛋白质的高级结构：二三四级结构
一级结构
蛋白质分子氨基酸排列顺序
主要化学键：肽键，其次：二硫键
空间构象和特异生物学功能的基础
二级结构
α-螺旋
右手螺旋，顺时针
螺距0.54nm，一圈3.6个氨基酸残基
氢键与长轴平行
氨基酸侧链-外侧，肽链-内侧
α螺旋的两性
β-转角
肽链内形成180°回折
由四个氨基酸残基组成，常在一和四之间形成氢键
第二个氨基酸残基常为脯氨酸
β-折叠
使多肽链形成锯齿片层结构
Ω环
新发现的位于球形蛋白质表面
超二级结构
模体/模序
定义：
表现形式：αα，βαβ，ββ，其相互作用主要由非极性氨基酸残基参与
举例:锌指结构、亮氨酸拉链、钙离子结合蛋白、纤连蛋白受体结合肽
三级结构
一整段肽链的空间结构
化学键：次级键（疏水作用、盐键、氢键、范德华力）口诀：疏离清华
结构域：三级结构层次上的局部折叠区
分子伴侣
定义：提供保护环境，加速蛋白质折叠成天然构象的蛋白质
例子：热休克蛋白70（Hsp70）、伴侣蛋白、核质蛋白
作用
使未折叠的肽段正确折叠
使错误折叠的肽段正确折叠
促进二硫键的正确形成
四级结构
两条以上有完整独立三级结构的肽链构成。
每条肽链称为亚基，各亚基以氢键、离子键维系。单一亚基没有正常生物学功能
不是所有蛋白质都有亚基/四级结构（肌红蛋白只有三级结构）
