导图社区 生物化学之蛋白质思维导图
精选!生物化学与分子生物学第一章蛋白质的结构与功能思维导图分享!下图详细介绍了蛋白质的分子组成、结构与功能的关系、物理性质(两性电离性质、胶体性质、变性与复性、紫外线光吸收、茚三酮反应、双缩脲反应)三个部分内容。
对应人民卫生出版社的《生物化学》的酶章节。
对应医药科技出版社的《分析化学》的紫外章节。
对应人民卫生出版社的《物理化学》的热力学第一定律章节。
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思维导图
概述
分类
按组成成分分
单纯蛋白质
结合蛋白质=蛋白质部分+非蛋白质部分(辅基)
按蛋白质形状
纤维状蛋白质
球状蛋白质
基本结构
基本组成单位:氨基酸
基本化学键:肽键
分布特点
分布广,含量高:约占人体固体成分45%,在细胞中可达细胞干重的70%以上
生物学功能
作为生物催化酶 代谢调节作用
免疫保护作用 物质的转运和存储
运动与支持作用 参与细胞间信息传递
氧化供能
化学组成
基本组成
元素:C H O N 和S 甲状腺素蛋白有碘
基本单位:20种L-α-氨基酸 甘氨酸除外
氨基酸的分类
非极性脂肪族氨基酸
丙,缬,亮,异亮,蛋,苯丙,脯,色
极性中性氨基酸
丝,苏,酪,天胺,谷胺,半胱,甘
酸性氨基酸
谷,天冬
碱性氨基酸
精,赖,组
特殊氨基酸
脯氨酸(亚氨基酸)
半胱氨酸
氨基酸的理化性质
两性解离的性质
解离程度取决于所处溶液的酸碱度
等电点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点,
紫外吸收性质
含有共轭双键的氨基酸 色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸(吸收能力)分光光度法,测定蛋白质含量的方法
与茚三酮反应
生成蓝紫色化合物
分子结构
一级结构
定义
蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸种类和排列顺序。
化学键
肽键,二硫键(肽键以氨基为头,羧基为尾)
生物活性肽
谷胱甘肽GSH 还原物,发生氧化反应(部位:-SH)
激素 多肽类
二级结构
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象
四种构象
a-螺旋
常见蛋白质的二级结构
螺旋旋转一圈3.6个残基,距离0.54nm
氢键是维持二级结构的主要的化学键
a侧链都位于螺旋的外侧
多肽链主链骨架原子以 aC为转折点
形成 a螺旋无脯氨酸
b-折叠
多肽链形成片层结构
b-转角和无规卷曲
由一条多肽链回折形成的,一般由4个氨基酸残基,第二个常为脯氨酸
基序
两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个有规则的二级结构组合,被称为超二级结构
三级结构
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置
主要化学键
疏水键、离子键、氢键和 范德华力等
结构域
三级结构层次上的独立功能区
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域,并各行其功能,称为结构域
四级结构
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构
含有二条以上多肽链的蛋白质具有四级结构
离子键,疏水键,氢键
亚基
许多功能性蛋白质分子含有2条或2条以上多肽链。每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基
结构与功能的关系
一级结构与功能
一级结构不同、生物学功能不同
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
一级结构关键部分变化,其生物活性也改变
功能依赖特定空间结构
变构效应
蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。
协同效应
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应
构象改变引起疾病
由蛋白质分子发生变异所导致的疾病,称为分子病
理化性质
两性电离
等电点
胶体性质
蛋白质稳定的因素:颗粒表面电荷,水化膜
变性
理化因素的条件下,空间构象被破坏,导致生物学功能丧失
本质:破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质一级结构
特征
生物活性丧失(主要的)
失去结晶的能力
溶解度降低易沉淀
粘度增加,扩散系数降低
易被蛋白酶水解
光谱吸收
紫外光谱区域有特征性吸收峰
呈色反应
双缩脲反应是蛋白质结构中肽键参与的反应
双缩脲反应常被用于检测蛋白质的水解程度
分离纯化与结构分析
透析及超滤可去除蛋白质溶液中的水分子化合物
丙酮沉淀,盐析是常用的蛋白质浓缩方法
利用荷电性质可电泳分离蛋白质
应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离