导图社区 生化：蛋白质的结构和功能
临床医学专业《生物化学与分子生物学》 第一章蛋白质的结构和功能思维导图，主要概述了蛋白质的不同方面，包括其结构、功能和分类等。
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蛋白质
结构
一级结构：氨基酸的排列顺序
维系力：肽键、二硫键
表现形式：肽链
分子病
镰状细胞贫血
酸性氨基酸→中性氨基酸：β亚基的第六位Glu变成Val→水溶性降低，红细胞聚集成丝，相互黏着，极易破碎而产生贫血
肌营养不良症
意义：蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础
（只要一级结构未被破坏，就有可能恢复到原来的结构）
作用
①预测蛋白质之间结构与功能的相似性
②了解物种进化关系
细胞色素c
例：牛胰岛素——A、B两条多肽链，一个链内二硫键，2个链间二硫键
二级结构：多肽链的局部有规律重复的主链构象
维系力：氢键
表现形式
Ⅰ：α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴作有规律的螺旋式上升
特点
①顺时针方向（右手螺旋），氨基酸侧链伸向螺旋外侧
②每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈
③每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基O形成氢键
作用：增强机械强度，具有伸缩性（弹性）
常见：Ala、Glu、Leu、Met
例：毛发的角蛋白、肌球蛋白、血凝块中的纤维蛋白
Ⅱ：β-折叠：多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，折叠形成锯齿状结构
①只含5-8个氨基酸残基
②一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列
③肽链间的亚氨基H和羰基O形成氢键
例：蚕丝蛋白
Ⅲ：β-转角
①常发生于肽链进行180°回折的转角上
②4个氨基酸残基组成，第二个常为Pro
③Ⅱ型β-转角的第三个氨基酸残基常是Gly
④第一个残基的羰基O与第四个残基的氨基H形成氢键
Ⅳ：Ω-环
①存在于球状蛋白质的表面，以亲水残基为主
②在分子识别中起作用
特殊形式：结构模体
定义：蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构
特点：具有特征性的氨基酸序列，发挥特殊功能；大多为非极性氨基酸残基参与
常见形式：αα、βαβ、ββ
例：钙结合蛋白分子、亮氨酸拉链（癌基因表达调控）、锌指（结合DNA、RNA）
影响因素：氨基酸残基的侧链
Ⅰ 多个酸性/碱性氨基酸相邻
Ⅱ侧链较大的Asn、Thr、Cys
ⅢPro在第1、4位无法形成α-螺旋；Gly位于第1位无法形成α-螺旋
构象病
人体纹状脊髓变性病、阿兹海默症（AD）、亨廷顿病
疯牛病（朊病毒）
起因：富含α-螺旋的PrPc转变为大多数为β-折叠的PrPSc，PrPSc对蛋白酶不敏感，水溶性差，对热稳定→相互聚集，形成淀粉样纤维沉淀
特点：传染性、遗传性、散在发病
三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
维系力：次级键（疏水键、盐键、氢键、范德华力）
特殊形式：结构域
定义：分子量较大的蛋白质折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并行使各种功能
①100-200个氨基酸残基
②限制性蛋白酶水解后，结构域会分解出独立的结构域，且构象基本不变，保持其功能
例：3-磷酸甘油醛脱氢酶（糖酵解）
例：MB
四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布、接触部位的布局和相互作用
维系力：氢键、离子键
表现形式：亚基——每条多肽链的完整的三级结构（单个亚基无生物学功能）
分类：同/异二聚体
意义：完整的四级结构是发挥生物学功能的保证
例：HB
Ⅰ含α/β共四个亚基，一个亚基可结合一分子氧
Ⅱ 单个亚基存在时，其与氧的亲和力增强，但难以释放氧
功能
主要功能
Ⅰ构成细胞和生物体结构
Ⅱ 物质运输
Ⅲ 催化功能
Ⅳ 信息交流
Ⅴ免疫功能
Ⅵ 氧化供能
Ⅶ 维持机体酸碱平衡
Ⅷ 维持机体正常的血浆渗透压
主要方式
①与小分子、核酸
②蛋白质相互作用
理化性质
①两性电离：Glu、Asp中的γ和β羧基，Lys中的σ氨基，Arg的胍基，His的咪唑基
②胶体性质：水化膜（表面的亲水基团，吸引水分子）、表面电荷
③变性与复性
二硫键、非共价键破坏，不涉及一级结构的改变
溶解度降低、黏度增加、结晶能力消失、生物活性丧失、易被蛋白酶水解
发生蛋白质沉淀：疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集（但有时蛋白质发生沉淀，并不变性）
④在280nm有特征性光吸收：进行蛋白质定量测定
⑤呈色反应：茚三酮反应（蓝紫色）、双缩脲反应（紫色、红色；氨基酸不出现此反应；根据溶液的显色程度，检测蛋白质的水解程度）
组成
氨基酸
共性
除Gly外，皆是L-α-氨基酸
注：硒代Cys（硒原子→硫原子）存在于少数天然蛋白质中
分类
酸性天冬谷，碱性赖组精，老色本芳香族，一两假饼干腹泻，孤半天失苏
联系
氨基酸通过肽键连接而形成肽/蛋白质
定义
蛋白质是由许多氨基酸残基组成、折叠成的具有特定空间结构和特定生物学功能的多肽
概念
寡肽
2-20个氨基酸相连而成的肽
氨基酸残基
肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸
多肽
50个氨基酸残基以下
超过50个氨基酸残基
生物活性肽具有生理活性及多样性
谷胱甘肽（GSH）
Glu、Cys、Gly
GSSG（氧化型）
①作为体内重要的还原剂保护蛋白质的巯基免遭氧化
②嗜核特性：与外源的嗜电子毒物（致癌剂、药物）结合，保护机体免遭毒物损害
多肽类激素
催产素、加压素、促肾上腺皮质激素、促甲状腺释放激素（三肽）
神经肽
脑啡肽、强啡肽、孤啡肽、β-内啡肽
①两性解离：等电点
②含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收特征：280nm（Phe在280nm无光吸收）
③与茚三酮生成蓝紫色化合物：在570nm波长处有最大吸收峰（其大小与氨基酸释放出的氨基成正比—氨基酸定量分析方法）
一.根据组成成分
单纯蛋白质
辍合蛋白质：含非蛋白质部分（辅基），为蛋白质生物活性或代谢所依赖
细胞色素c、免疫球蛋白
二.根据形状
纤维状蛋白质（难溶于水）：胶原蛋白
球类蛋白质（多数易溶于水）
