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血液的生物化学
血液的生物化学知识总结，包括血浆蛋白质的分类与性质和功能、血红素的合成过程、血红素合成的调节、血细胞物质代谢等。
编辑于2022-11-02 12:02:44 广东- 血液的生物化学
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血液的生物化学
概述
血液
概念
血液是流动于心血管系统内的液体组织，主要发挥运输物质的作用
正常人体的血液总量约占体重的8％
组成
由血浆、血细胞和血小板组成
血浆占全血容积的55％～60％。血液凝固后析出淡黄色透明液体，称作血清（serum）
正常生理
正常人血液的含水量约为77％～81％，比重为1.050～1.060
它主要取决于血液内的血细胞数和蛋白质的浓度
血液的pH为7.40±0.05
血浆渗透压在37℃时接近7.70×102kPa，即300mOsm/kg•H2O
血浆
固体成分分类
无机物
无机物主要以电解质为主
重要的阳离子有Na+、K+、Ca2+、mg2+，重要的阴离子有Cl-、CO3-、HPO42-等
它们在维持血浆晶体渗透压、酸碱平衡及神经肌肉的正常兴奋性等方面起重要作用
有机物
有机物包括蛋白质、非蛋白质类含氮化合物、糖类和脂质等
非蛋白质类含氮化合物主要有尿素、肌酸、肌酸酐、尿酸、胆红素和氨等，它们中的氮总量称为非蛋白质氮（non-protein nitrogen，NPN）。正常人血中NPN含量为14.28～24.99mmol/L。其中血尿素氮（ bloodurea nitrogen，BUN）约占NPN的1/2。
第一节血浆蛋白质
人血浆中蛋白质总浓度为70～75g/L，它们是血浆主要的固体成分。血浆蛋白质种类很多，目前已知的血浆蛋白质有200多种，其中既有单纯蛋白质又有结合蛋白质，如糖蛋白和脂蛋白，血浆中还有几千种抗体。血浆内各种蛋白质的含量差异很大，多者每升达数十克，少的仅为毫克水平。
一、血浆蛋白质的分类与性质
（一）血浆蛋白质的分类
目前尚有多种血浆中的蛋白质的结构和功能尚不明确，故难以对血浆的全部蛋白质作出十分恰当的分类。通常按来源、分离方法和生理功能将血浆蛋白质进行分类。
依据功能分类
凝血系统蛋白质，包括12种凝血因子（除Ca2+外）；
纤溶系统蛋白质，包括纤溶酶原、纤溶酶、激活剂及抑制剂等；
补体系统蛋白质；
免疫球蛋白；
脂蛋白；
血浆蛋白酶抑制剂，
包括酶原激活抑制剂、血液凝固抑制剂、纤溶酶抑制剂、激肽释放抑制剂、内源性蛋白酶及其他蛋白酶抑制剂；
载体蛋白；
未知功能的血浆蛋白质。
依据电泳分离分类
电泳是最常用的分离蛋白质的方法。以pH8.6的巴比妥溶液作缓冲液，可将血浆蛋白质分成5条区带 （图18-1、表18-1） 血浆蛋白质电泳是临床常用的辅助诊断方法。 聚丙烯酰胺凝胶电泳是分辨率更高的电泳方法，可将血清中的蛋白质分成数十条区带。 超速离心法则是根据蛋白质的密度将其分离，例如血浆脂蛋白的分离。
清蛋白
（ albumin，又称白蛋白）肝每天约合成12g清蛋白。清蛋白以前清蛋白的形式合成，成熟的清蛋白是含585个氨基酸残基的单一多肽链，分子形状呈椭圆形。球蛋白的浓度为15～30g/L。正常的清蛋白与球蛋白的比例（A/G）为1.5～2.5。
清蛋白是人体血浆中最主要的蛋白质，浓度达38～48g/L，约占血浆总蛋白的50％
α1球蛋白
α2球蛋白
β球蛋白
γ球蛋白
（二）血浆蛋白质的性质
尽管血浆蛋白质的种类繁多，但由于血浆蛋白质较易获得，且许多编码血浆蛋白质的基因序列已知，故对这些蛋白质的结构、功能、合成和更新等已有较深入的了解，现将血浆蛋白质的性质归纳如下:
1.绝大多数血浆蛋白质在肝合成
如清蛋白、纤维蛋白原和纤维粘连蛋白等血浆蛋白质都是在肝合成
还有少量的蛋白质是由其他组织细胞合成，如γ球蛋白是由浆细胞合成
2.血浆蛋白质的合成场所一般位于膜结合的多核糖体上
血浆蛋白质在进入血浆前，在肝细胞内经历了从粗面内质网到高尔基复合体再抵达质膜而分泌入血液的途径
即合成的蛋白质转移入内质网池，然后被酶切去信号肽，蛋白质前体成为成熟蛋白质。血浆蛋白质自肝细胞内合成部位到血浆的时间为30分钟至数小时不等
3.除清蛋白外，几乎所有的血浆蛋白质均为糖蛋白
寡糖链
糖蛋白含有N-或0-连接的寡糖链
寡糖链包含了许多生物信息，发挥重要的作用
血浆蛋白质合成后需要定向输送，此过程需要寡糖链。寡糖链中包含的生物信息具有识别作用
例如，红细胞的血型物质含糖达80％～90％，ABO系统中血型物质A、B均是在血型物质O的糖链非还原端各加上N-乙酰氨基半乳糖（N-acetylgalac- tosamine，GalNAc）或半乳糖（ galactose，Gal）。正是一个糖基的差别，使红细胞能识别不同的抗体。再如用唾液酸酶（neuraminidase）切除寡糖链末端唾液酸残基，常可使一些血浆蛋白质的半衰期缩短。
4.许多血浆蛋白质呈现多态性
多态性是孟德尔式或单基因遗传的性状
在人群中，如果某一蛋白质具有多态性说明它至少有两种表型，每一种表型的发生率不少于1％～2％。ABO血型是广为人知的多态性，另外α1抗胰蛋白酶、结合珠蛋白、运铁蛋白（ transferrin， TRF）、铜蓝蛋白和免疫球蛋白等均具有多态性。
研究血浆蛋白质的多态性对遗传学、人类学和临床医学均有重要意义。
5.每种血浆蛋白质均有自己特异的半衰期
各种血浆蛋白质具有差异较大的半衰期，如正常成人的清蛋白和结合珠蛋白的半衰期分别为20天和5天左右。
6.血浆蛋白质水平的改变往往与疾病紧密相关
在急性炎症或某种类型组织损伤等情况下，某些血浆蛋白质的水平会增高，它们被称为急性期蛋白（APP）。
增高的蛋白质包括C反应蛋白（C-reactive protein，CRP）、α1抗胰蛋白酶、结合珠蛋白、α1酸性蛋白和纤维蛋白原等。这些蛋白质水平的增高，少则增加50％，多则可增加上千倍。患慢性炎症或肿瘤时，也会出现这种升高，提示急性期蛋白在人体炎症反应中起一定作用。例如，α1抗胰蛋白酶能使急性炎症期释放的某些蛋白酶失效；白细胞介素1（IL-1）是单核巨噬细胞释放的一种多肽，它能刺激肝细胞合成许多急性期反应物（ acute phase reactant，APR）。急性期，亦有些蛋白浓度出现降低，如清蛋白和运铁蛋白等。
二、血浆蛋白质的功能
血浆蛋白质种类繁多，虽然其中不少蛋白质的功能尚未完全阐明，但对血浆蛋白质的一些重要功能已有较深入的了解，现概述如下。
（一）维持血浆胶体渗透压
虽然血浆胶体渗透压仅占血浆总渗透压的极小部分（1/230），但它对水在血管内外的分布具有决定性的作用
机制
正常人血浆胶体渗透压的大小，取决于血浆蛋白质的摩尔浓度。清蛋白所产生的胶体渗透压占血浆胶体总渗透压的75％～80％。
清蛋白的分子量小（69kD），在血浆内的总含量大、摩尔浓度高
在生理pH条件下，其电负性高，能使水分子聚集其分子表面
临床
当血浆蛋白质浓度，尤其是清蛋白浓度过低时，血浆胶体渗透压下隆，导致水分在组织间隙潴留，出现水肿。
（二）维持血浆正常的pH
血浆蛋白盐与相应蛋白质形成缓冲对，参与维持血浆正常的pH
正常血浆的pH为7.40±0.05。蛋白质是两性电解质，血浆蛋白质的等电点大部分在pH4.0～7.3之间，如蛋白质钠盐/蛋白质是血浆中的主要缓冲对之一。
（三）运输作用
血浆蛋白质分子的表面上分布有众多的亲脂性结合位点，脂溶性物质可与其结合而被运输
血浆蛋白质还能与易被细胞摄取和易随尿液排出的一些小分子物质结合，防止它们从肾丢失
例如，脂溶性维生素A以视黄醇形式存在于血浆中，它先与视黄醇结合蛋白形成复合物，再与前清蛋白以非共价键缔合成视黄醇-视黄醇结合蛋白-前清蛋白复合物。这种复合物一方面可防止视黄醇的氧化，另一方面防止小分子量的视黄醇-视黄醇结合蛋白复合物从肾丢失。
血浆中的清蛋白能与脂肪酸、Ca2+、胆红素、磺胺等多种物质结合
血浆中还有皮质激素传递蛋白、运铁蛋白、铜蓝蛋白等。这些载体蛋白除结合运输血浆中某种物质外，还具有调节被运输物质代谢的作用。
（四）免疫作用
血浆中的免疫球蛋白，IgG、IgA、IgM、IgD和IgE，又称为抗体，在体液免疫中起至关重要的作用。
血浆中还有一组协助抗体完成免疫功能的蛋白酶——补体
免疫球蛋白能识别特异性抗原并与之结合，形成的抗原抗体复合物能激活补体系统，产生溶菌和溶细胞现象
（五）催化作用
血浆中的酶称作血清酶。根据血清酶的来源和功能，可分为以下三类:
1.血浆功能酶
这类酶主要在血浆发挥催化功能
血浆功能酶绝大多数由肝合成后分泌入血，并在血浆中发挥催化作用。 如凝血及纤溶系统的多种蛋白水解酶，它们都以酶原的形式存在于血浆内，在一定条件下被激活后发挥作用。此外血浆中还有生理性抗凝物质、假胆碱酯酶、卵磷脂胆固醇酰基转移酶、脂蛋白脂肪酶和肾素等
2.外分泌酶
外分泌腺分泌的酶类包括胃蛋白酶、蛋白酶、胰淀粉酶、胰脂肪酶和唾液淀粉酶等。
在生理条件下这些酶少量逸入血浆，它们的催化活性与血浆的正常生理功能无直接的关系。但当这些脏器受损时，逸入血浆的酶量增加，血浆内相关酶的活性增高，在临床上有诊断价值。
3.细胞酶
细胞酶存在于细胞和组织内，参与物质代谢。随着细胞的不断更新，这些酶可释放至血
正常时它们在血浆中含量甚微。这类酶大部分无器官特异性；小部分来源于特定的组织，表现为器官特异性。当特定的器官有病变时，血浆内相应的酶活性增高，可用于临床酶学检验。
临床
如肝功能严重受损时，血浆中谷丙转氨酶与谷草转氨酶的活性会显著升高。
（六）营养作用
每个成人3L左右的血浆中约有200g蛋白质
体内的某些细胞，如单核吞噬细胞系统，吞噬血浆蛋白质，然后由细胞内的酶类将吞入细胞的蛋白质分解为氨基酸参入氨基酸池，用于组织蛋白质的合成，或转变成其他含氮化合物。此外，蛋白质还能分解供能。
（七）凝血、抗凝血和纤溶作用
血浆中存在众多的凝血因子、抗溶血及纤溶物质，它们在血液中相互作用相互制约，保持循环血流通畅。
但当血管损伤、血液流出血管时，即发生血液凝固，以防止血液的大量流失。
（八）血浆蛋白质异常与临床疾病
血浆蛋白质在维持人体正常代谢中有重要功能，血浆蛋白质异常可见于多种临床疾病，如风湿病、肝疾病和多发性骨髓瘤等。
1.风湿病
血浆蛋白质异常改变机制
急性炎症反应
由于抗原刺激引起的免疫系统增强的反应
特征
免疫球蛋白升高，特别是IgA，并可有IgG及IgM的升高；
炎症活动期可有α1AG、Hp、C3成分升高。
2.肝疾病
急性肝炎时，出现非典型的急性时相反应，前清蛋白（ PAB）是肝功能损害的敏感指标
肝硬化时，血浆蛋白质含量呈现特征性改变，如清蛋白减少、球蛋白增加，清蛋白/球蛋白（A/G）倒置等
3.多发性骨髓瘤
多发性骨髓瘤是由浆细胞恶性增生所致的一种肿瘤。
总的蛋白质电泳图谱表现为
在原γ区带外出现一特征性的M蛋白峰；
清蛋白区带下降。
第二节血红素的合成
概述
红细胞构成
血红蛋白（Hb）是红细胞中最主要的成分，由珠蛋白和血红素组成
血红素
血红素不但是Hb的辅基，也是肌红蛋白、细胞色素、过氧化物酶等的辅基
血红素可在机体多种细胞内合成，参与血红蛋白组成的血红素主要在骨髓的幼红细胞和网织红细胞中合成
一、血红素的合成过程
合成血红素的基本原料是甘氨酸、琥珀酰CoA和Fe2+等合成的起始和终末阶段均在线粒体内进行，而中间阶段在胞质内进行。血红素的生物合成可受多种因素的调节。血红素的生物合成可分为四个步骤。
（一）δ-氨基-γ-酮戊酸的合成
在线粒体内，由琥珀酰CoA与甘氨酸缩合生成δ-氨基-γ-酮戊酸（ALA）
（P351图18-2）
催化此反应的酶是ALA合酶，其辅酶是磷酸吡哆醛
此酶是血红素合成的限速酶，受血红素的反馈调节
图片
（二）胆色素原的合成
ALA生成后从线粒体进入胞质，在ALA脱水酶ALA （dehydrase）催化下，2分子ALA脱水缩合生成1分子胆色素原（ PBG）。
（图18-3）
ALA脱水酶含有巯基，对铅等重金属的抑制作用十分敏感。
图片
（三）尿卟啉原与粪卟啉原的合成
步骤
P352图18-4
在胞质中，由尿卟啉原I同合酶（UPGⅠ又称胆色素原脱氨酶）催化，使4分子胆色素原脱氨缩合生成1分子线状四吡咯
再由UPGⅢ同合酶催化生成尿卟啉原Ⅲ（UPGⅢ）
这两种酶的关系尚不清楚。但是UPGⅢ同合酶单独存在时并无活性，必须与UPG I同合酶协同作用；反之，若无UPGⅢ同合酶时，线状四吡咯化合物不稳定，可自然环化生成尿卟啉原I（UPG I）。UPG I与UPGⅢ的区别是，前者第7位侧链为乙酸基（A），第8位为丙酸基（P）；而后者却相反，第7位为丙酸基（P），第8位为乙酸基（A）（图18-4）。在正常生理情况下，UPGⅢ的合成是主要途径，UPG I极少（Ⅲ:I为10000:1）。在某些病理情况下，UPGⅢ合成受阻，生成较多的UPG I。
UPGⅢ进一步经尿卟啉原Ⅲ脱羧酶催化，使其4个乙酸基（A）侧链脱羧基变为甲基（M），从而生成粪卟啉原Ⅲ（ CPGⅢ）
（四）血红素的生成
过程
（P352图18-4）
胞质中生成的粪卟啉原Ⅲ再进入线粒体，经粪卟啉原Ⅲ氧化脱羧酶作用，使其2，4位两个丙酸基（P）氧化脱羧变成乙烯基（V），从而生成原卟啉原Ⅸ
再由原卟啉原Ⅸ氧化酶催化，使其4个连接吡咯环的亚甲基氧化成次甲基，则成为原卟啉Ⅸ（ protoporphyrin Ⅸ）
通过亚铁螯合酶（又称血红素合成酶）的催化，原卟啉Ⅸ和Fe2+结合，生成血红素
铅等重金属对亚铁螯合酶也有抑制作用
血红素合成的特点
体内大多数组织均具有合成血红素的能力，但合成的主要部位是骨髓与肝，成熟红细胞不含线粒体，故不能合成血红素。
血红素合成的原料是琥珀酰CoA、甘氨酸及Fe2+等简单小分子物质。其中间产物的转变主要是吡咯环侧链的脱羧和脱氢反应。
各种卟啉原化合物的吡咯环之间无共轭结构，均无色，性质不稳定，易被氧化，对光尤为敏感。
血红素合成的起始和最终过程均在线粒体中进行而其他中间步骤则在胞质中进行。
这种定位对终产物血红素的反馈调节作用具有重要意义。关于中间产物进出线粒体的机制，目前尚不清楚。
图片
二、血红素合成的调节
血红素的合成受多种因素的调节，其中最主要的调节步骤是ALA的合成。
（一）ALA合酶
ALA合酶本身的代谢较快，半衰期约为1小时。
抑制作用
ALA合酶是血红素合成体系的限速酶，受血红素的反馈抑制。
由于血红素与该酶的底物和产物均不类似，因此可能属于别构抑制
血红素还可以阻抑ALA合酶的合成
正常情况下，血红素合成后迅速与珠蛋白结合成血红蛋白，不致有过多的血红素堆积
血红素结合成血红蛋白后，对ALA合酶不再有反馈抑制作用。
如果血红素的合成速度大于珠蛋白的合成速度，过多的血红素可以氧化成高铁血红素，后者对ALA合酶也具有强烈抑制作用。
由于磷酸吡哆醛是该酶的辅基，维生素B6缺乏将影响血红素的合成
促进作用
某些固醇类激素，例如睾酮在体内的5-β还原物，能诱导ALA合酶的合成，从而促进血红素的生成
许多在肝中进行生物转化的物质，例如致癌物质、药物、杀虫剂等，均可导致肝ALA合酶显著增加
因为这些物质的生物转化作用需要细胞色素P450，后者的辅基正是铁卟啉化合物
通过肝ALA合酶的增加，以适应生物转化的需求。
（二）ALA脱水酶与亚铁螯合酶
ALA脱水酶虽然也可被血红素抑制，但并不引起明显的生理效应，因为此酶的活性较ALA合酶强80倍，故血红素的抑制基本上是通过ALA合酶而起作用。
ALA脱水酶和亚铁螯合酶对重金属的抑制均非常敏感，因此血红素合成的抑制是铅中毒的重要体征
亚铁螯合酶还需要还原剂（如谷胱甘肽），任何还原条件的中断也会抑制血红素的合成。
（三）促红细胞生成素
EPO是红细胞生成的主要调节剂。它是一种由166个氨基酸残基组成的糖蛋白，分子量30～39kD
EPO合成
促红细胞生成素（EPO）主要在肾合成，缺氧时即释放入血，运至骨髓
借助一种含两个不同亚基和一些结构域的特异性跨膜载体，EPO可同原始红细胞［如红系爆式集落形成单位（burst forming unit-erythroind，BFU-E）和红系集落形成单位（ colony forming unit-erythroid，CFU-E）］相互作用，促使它们繁殖和分化
作用
加速有核红细胞的成熟以及血红素和Hb的合成
卟啉症
概念
铁卟啉合成代谢异常而导致卟啉或其中间代谢物排出增多
分类
先天性卟啉症
先天性卟啉症是由某种血红素合成酶系的遗传性缺陷所致
后天性卟啉症
后天性卟啉症则主要指铅中毒或某些药物中毒引起的铁卟啉合成障碍
例如铅等重金属中毒，除抑制前面提及的两种酶外，还能抑制尿卟啉合成酶
第三节血细胞物质代谢
血细胞功能
红细胞，主要的功能是运送氧
白细胞，在机体免疫反应中发挥重要作用
血小板，在凝血过程中起重要作用
血小板是由骨髓造血组织中的巨核细胞产生的细胞碎片
代谢特点
一、红细胞的代谢
简述
红细胞的成熟
红细胞是血液中最主要的细胞，它是在骨髓中由造血干细胞定向分化而成的红系细胞。
在红系细胞发育过程中经历了原始红细胞、早幼红细胞、中幼红细胞、晚幼红细胞、网状红细胞等阶段，最后才成为成熟红细胞
在成熟过程中，红细胞发生一系列形态和代谢的改变（P354表18-2）
红细胞能量来源
葡萄糖是成熟红细胞的主要能量物质
血液循环中的红细胞每天大约从血浆摄取30g葡萄糖
红细胞代谢途径
哺乳动物的成熟红细胞除质膜和胞质外，无细胞核和线粒体等细胞器，其代谢比一般细胞单纯
90％～95％经糖酵解通路和2，3-二磷酸甘油酸（2，3-BPG）支路进行代谢
5％～10％通过磷酸戊糖途径进行代谢
（一）糖酵解是红细胞获得能量的唯一途径
红细胞中存在催化糖酵解所需要的所有的酶和中间代谢物（表18-3），糖酵解的基本反应和其他组织相同。糖酵解是红细胞获得能量的唯一途径，1mol葡萄糖经酵解生成2mol乳酸的过程中，产生2molATP和2molNADH+H＋，通过这一途径可使红细胞内ATP的浓度维持在1.85×103mol/L水平。
红细胞中的ATP主要用于维持以下几方面的生理活动
1.维持红细胞膜上钠泵（Na+，k+-ATP酶）的运转
Na+和K+一般不易通过细胞膜，钠泵通过消耗ATP将Na+泵出、K+泵入红细胞以维持红细胞的离子平衡以及细胞容积和双凹盘状形态。
2.维持红细胞膜上钙泵（Ca2+-ATP酶）的运行
低钙状态。正常情况下，红细胞内的Ca2+浓度很低（20μmol/L），而血浆的Ca2+浓度为2～3mmol/L。血浆内的Ca2+会被动扩散进入红细胞。缺乏ATP，钙泵不能正常运行，钙将聚集并沉积于红细胞膜，使膜失去柔韧性而趋于僵硬，红细胞流经狭窄的脾窦时易被破坏。
3.维持红细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中的脂质进行交换
红细胞膜的脂质处于不断地更新中，此过程需消耗ATP。缺乏ATP时，脂质更新受阻，红细胞的可塑性降低，易于破坏。
4.少量ATP用于谷胱甘肽、 NAD+/NADP+的生物合成
酸结合而成的三肽化合物，是机体中重要的抗氧化物质。肝细胞是合成谷胱甘肽的主要部位，此过程需要ATP参与。烟酰胺在体内与ATP反应生成辅酶NAD+和NADP+，这两种辅酶在生物氧化还原反应中起电子载体或递氢体作用。
5.ATP用于葡萄糖的活化，启动糖酵解过程
葡萄糖分解的第一步反应就是发生磷酸化而化，此过程需由ATP供能。
（二）红细胞的糖酵解存在2，3-二磷酸甘油酸旁路
红细胞内的糖酵解还存在一个特殊途径——2，3-BPG支路（图18-5）。2，3-BPG支路的分支点是1，3-二磷酸甘油酸（1，3 -bisphosphoglycerate，1，3-BPG）
产生机制
正常情况下，2，3-BPG对二磷酸甘油酸变位酶的负反馈作用大于对3-磷酸甘油酸激酶的抑制作用
2，3-BPG旁路占糖酵解的15％～50％
但是由于2，3-BPG磷酸酶的活性较低，2，3-BPG的生成大于分解，造成红细胞内2，3-BPG升高
主要功能
红细胞内2，3-BPG能供能
主要功能是调节血红蛋白的运氧功能
调节Hb运氧功能机制
在PO2相同条件下，随2，3-BPG浓度增大，HbO2释放的O2增多。人体能通过改变红细胞内2，3-BPG的浓度来调节对组织的供氧
它是一个电负性很高的分子，可与血红蛋白结合，结合部位在Hb分子4个亚基的对称中心孔穴内
2，3-BPG的负电基团与组成孔穴侧壁的2个β亚基的带正电基团形成盐键
（P355图18-6）
从而使血红蛋白分子的T构象更趋稳定，降低Hb与O2的亲和力
当血流经过PO2较高的肺部时，2，3-BPG的影响不大，而当血流流过PO2较低的组织时，红细胞中2，3BPG的存在则显著增加O2释放，以供组织需要
图片
（三）磷酸戊糖途径提供NADPH维持红细胞的完整性
红细胞内磷酸戊糖途径的代谢过程与其他细胞相同，主要功能是产生 NADPH+H+。NADH和 NADPH是红细胞内重要的还原当量，它们能够对抗氧化剂，保护细胞膜蛋白质血红蛋白和酶蛋白的巯基等不被氧化，从而维持红细胞的正常功能
NADPH来源
磷酸戊糖途径是红细胞产生 NADPH的唯一途径
NADPH作用
红细胞中的 NADPH能维持细胞内还原型谷胱甘肽（GSH）的含量
（P356图18-7）
使红细胞免遭外源性和内源性氧化剂的损害
某些疾病状态，如葡糖-6-磷酸脱氢酶缺乏症（俗称蚕豆病）病人因红细胞中磷酸戊糖途径关键酶缺乏而导致 NADPH量不足，无法维持谷胱甘肽的还原状态，因此在接触强氧化因子时，红细胞细胞膜破裂导致溶血。
但红细胞内有NADH-高铁血红蛋白还原酶和 NADPH-高铁血红蛋白还原酶催化MHb还原成Hb
由于氧化作用，红细胞内经常产生少量高铁血红蛋白（methemoglobin，MHb），MHb中的铁为三价，不能带氧。 高铁血红蛋白还原系统中，以NADH高铁血红蛋白还原酶最重要。由于有MHb还原系统的存在，使红细胞内MHb只占Hb总量的1％～2％。
GSH和抗坏血酸也能直接还原MHb
（四）红细胞不能合成脂肪酸
红细胞通过主动参入和被动交换不断地与血浆进行脂质交换，维持其正常的脂质组成、结构和功能。
成熟红细胞的脂质几乎都存在于细胞膜。成熟红细胞由于没有线粒体因此无法从头合成脂肪酸，但膜脂的不断更新却是红细胞生存的必要条件。
（五）高铁血红素促进珠蛋白的合成
血红蛋白由珠蛋白与血红素构成。珠蛋白的合成与一般蛋白质相同，其合成受血红素的调控。
机制
血红素的氧化产物高铁血红素能促进珠蛋白的生物合成，其机制见图18-8
cAMP激活蛋白激酶A后，蛋白激酶A能使无活性的eIF-2激酶磷酸化
后者再催化eIF-2磷酸化而使之失活
高铁血红素有抑制cAMP激活蛋白激酶A的作用，从而使eIF-2保持于去磷酸化的活性状态，有利于珠蛋白的合成，进而影响血红蛋白的合成。
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二、白细胞的代谢
白细胞的功能将在免疫学详细介绍，故在此只扼要介绍白细胞的代谢特点。
概述
构成
人体白细胞由粒细胞、淋巴细胞和单核巨噬细胞三大系统组成
功能
主要功能是对外来入侵起抵抗作用，白细胞的代谢与白细胞的功能密切相关
（一）糖酵解是白细胞主要的获能途径
由于粒细胞的线粒体很少故糖酵记解是主要的糖代谢途径
中性粒细胞能利用外源性的糖和内源性的糖原进行糖酵解，为细胞的吞噬作用提供能量
单核巨噬细胞虽能进行有氧氧化，但糖酵解仍占很大比重
不同状态和阶段的T淋巴细胞其葡萄糖代谢的特点有所不同
在免疫反应中，T淋巴细胞接受复杂的信号后激活、增殖和分化成不同的细胞亚型。研究表明，不同状态和阶段的T淋巴细胞其葡萄糖代谢的特点有所不同，例如，免疫反应中T淋巴细胞激活前主要通过葡萄糖的有氧氧化获能，而激活后则主要通过糖酵解获能。
（二）粒细胞和单核巨噬细胞能产生活性氧，发挥杀菌作用
经 NADPH氧化酶递电子体系可使O2接受单电子还原，产生大量的超氧阴离子（O2-。）
中性粒细胞和单核巨噬细胞被趋化因子激活后，细胞内磷酸戊糖途径被激活，产生大量的 NADPH。经 NADPH氧化酶递电子体系可使O2接受单电子还原，产生大量的超氧阴离子（O2-。）。超氧阴离子再进一步转变成H2O2，•OH等活性氧，起杀菌作用。NADPH氧化酶递电子体系的成分包括 NADPH氧化酶、细胞色素b558和两种胞质多肽等。 2O2+NADPH→2O2。+NADH++H+
（三）粒细胞和单核巨噬细胞能合成多种物质参与超敏反应
机制
在多种刺激因子作用下，单核巨噬细胞可将花生四烯酸转变成血栓烷和前列腺素
在脂氧化酶的作用下，粒细胞和单核巨噬细胞可将花生四烯酸转变成白三烯
同时，粒细胞中的大量组氨酸代谢生成组胺
超敏反应活性物质
组胺、白三烯和前列腺素都是速发型超敏反应中重要的生物活性物质
（四）单核巨噬细胞和淋巴细胞能合成多种活性蛋白质
单核/巨噬细胞的蛋白质代谢很活跃，能合成多种酶、补体和各种细胞因子
由于成熟粒细胞缺乏内质网，故蛋白质合成量很少。而单核/巨噬细胞的蛋白质代谢很活跃，能合成多种酶、补体和各种细胞因子。在免疫反应中，B淋巴细胞分化为浆细胞，产生并分泌多种抗体蛋白，参与体液免疫。