导图社区 生化三酶与酶促反应
酶与酶促反应思维导图，整理了酶的分子结构与功能、酶的工作原理、酶促反应动力学、酶的调节、酶的分类与命名、酶在医学中的应用的内容，欢迎交流！
药理学第二十五章，包含分类、常用药物、 其他药物、高血压药物治疗新概念等内容。希望可以对大家有所帮助。
病理生理学知识大纲梳理，包含了血液生理概述、血细胞生理、血型和输血原则、生理性止血等内容，适用于课前预习、考试复习。
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酶与酶促反应
酶的分子结构与功能
酶的分子组成中常含有辅因子
单纯酶
缀合酶
酶蛋白和辅因子单独存在时均无催化活性 只有全酶才有催化作用 不同的酶蛋白可以有一样的辅助因子
蛋白质部分：酶蛋白
决定反应的特异性及催化机制
辅助因子
小分子有机化合物
金属离子
金属离子作为酶的辅因子的主要作用p56
决定反应类型
酶的活性中心p56是酶分子执行其催化功能的部位
必需基团
活性中心内
结合基因
识别与结合底物和辅酶 形成酶-底物过渡态复合物
催化基因
催化底物发生化学反应生成产物
活性中心外
不直接参与催化作用 维持酶活性中心的空间构象 和作为调节剂的结合部位所必需
同工酶催化相同的化学反应
定义：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶
异：一级结构存在差异
同：活性中心的三维结构相同或相似
CK2（MB型肌酸激酶）常作为临床早期诊断心肌梗死的指标之一
酶的工作原理
酶具有不同于一般催化剂的显著特点
1.酶对底物具有极高的催化效率（高效性）
2.酶对底物具有高度的特异性（专一性）
绝对特异性
只作用于特定结构的底物分子
相对特异性
作用于含有相同化学键或化学基团的一类化合物
3.酶具有可调节性
4.酶具有不稳定性
高温、强酸、强碱作用下会变形
酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率
酶比一般的催化剂更有效地降低反应的活化能
酶与底物结合形成中间产物
诱导契合作用使酶与底物密切结合
邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心
表面效应使底物分子去溶剂化
酶的催化机制呈现出多元催化作用
酶促反应动力学
底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线
米-曼方程揭示单底物反应的动力学特性
Km与Vmax是最重要的酶促反应动力学参数
Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
Km值是酶的特征性常数
Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力 Km越大，表示酶对底物的亲和力越小； Km越小，酶对底物 的亲和力越大；
Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率
酶的转换数
Km和Vmax常通过林-贝作图法求取
底物足够时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系
斜率：Km/Vmax
横截距：-1/Km
纵截距：1/Vmax
温度对酶促反应速率的影响具有双重性
酶的最适温度不是特征性常数，它与反应时间有关
pH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率
抑制剂可降低酶促反应速率
定义：凡能使酶活性下降而又不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂
不可逆性抑制剂与酶共价结合
可逆性抑制剂与酶非共价结合
竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心
非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点
抑制剂与底物互不影响其与酶结合的过程，但抑制-酶-底物复合物不能进一步释放出产物
反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生
反竞争性抑制剂可促进底物与酶结合过程
激活剂可提高酶促反应速率
酶的调节
酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节
别构效应剂通过改变酶的构象而调节酶活性
酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现（酶的化学修饰p71）
酶原需要通过激活过程才能转变为有活性的酶
酶原定义p71
酶原的激活p71
酶原的激活大多是经过蛋白酶的水解作用
酶原激活的生理意义
酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节
酶蛋白合成可被诱导或阻遏
酶的降解与一般蛋白质降解途经相同
酶的分类与命名
酶在医学中的应用
抑制程度与哪些因素有关？ 1.抑制剂与酶的亲和力 2.抑制剂的浓度
