酶思维导图

生物化学简明教程，酶是催化剂，具有一般催化剂的共性，酶具有很高的催化效率，绝大多数酶是蛋白质，有一些RNA具有催化作用，称为核酶。

酶

• 1||| 酶的概念与特点
  • 标注
  • 酶的概念
    • 酶是生物催化剂
      • 酶是催化剂
        • 具有一般催化剂的共性
      • 酶是生物催化剂
        • 是生物大分子
        • 绝大多数酶是蛋白质
        • 有一些RNA具有催化作用，称为核酶
        • 具有一般催化剂没有的特点
  • 酶的特点
    • 酶具有高效性
      • 酶具有很高的催化效率
    • 酶具有专一性
      • 酶对其催化反应的类型和反应物有严格的选择性
      • 只作用于一类甚至一种底物
    • 酶容易失活
      • 高温、强酸、强碱、高盐等都能使酶失去催化活性
      • 酶比普通生物大分子更容易因变性失去生物功能
      • 酶促反应较温和的条件
    • 酶活性受到调控
• 2||| 酶的化学本质与组成
  • 酶的化学本质
    • 大多数酶是蛋白质
    • 核酶是具有催化功能的RNA
  • 酶的化学组成
    • 单纯蛋白质
      • 仅由氨基酸残基组成。不含其他化学成分
    • 缀合蛋白质（全酶）
      • 由氨基酸残基、金属离子、有机小分子、金属有机分子等化学成分组成
        • 全酶中蛋白质部分称为脱辅酶
          • 与底物结合
          • 参与催化作用
        • 全酶中非蛋白质部分称为辅因子
          • 作为电子、原子或某些化学基团的载体
          • 提高水亲核性能、静电屏蔽、为反应定向等
        • 脱辅酶与辅因子单独存在时一般无催化活性
        • 属于有机小分子和金属有机分子的辅因子称为辅酶
        • 与脱辅酶牢固结合、甚至通过共价键结合的辅酶或金属离子称为辅基
  • 酶的类型
    • 单体酶
      • 通常只具有一条多肽链
      • 大多是催化水解反应的酶
    • 寡聚酶
      • 由两个或两个以上的亚基组成
      • 亚基可以相同也可以不同
      • 亚基之间由非共价键键结合，容易在酸碱或化学变性剂的作用下彼此分离，从而失去活性
    • 多酶复合体
      • 由几种酶彼此嵌合形成的复合体
• 3||| 酶的命名与分类
  • 酶的命名
    • 习惯命名法
      • 根据酶的底物和酶促反应的类型命名
      • 当一些酶促反应具有相同名称底物时，需利用酶的来源来命名
    • 系统命名法
      • 明确标示酶的底物与酶促反应类型
      • 若一种酶有两种底物，则用“：”把他们分开，若其中一个底物是水，则可省略不写
  • 酶的分类
    • 氧化还原酶类
      • 催化底物发生氧化还原反应
    • 转移酶类
      • 催化不同化合物之间基团转移反应
    • 水解酶类
      • 催化底物发生水解反应
    • 裂合酶类
      • 催化一种化合物裂解为几种化合物，或由几种化合物缩合为一种化合物
    • 异构酶类
      • 催化各种同分异构物之间相互转变
    • 合成酶类
      • 催化由两种化合物合成一种化合物及其逆反应
    • 易位酶类
      • 催化离子或分子跨越生物膜或在生物膜内进行移动
• 4||| 酶的结构与功能
  • 酶的活性部位和必须基团
    • 特异的化学基团比较集中的区域是酶活力直接相关的区域称为酶的活性部位
      • 是结合和催化底物反应的场所
      • 在酶分子整体结构中占很小的部分
      • 酶整体三维立体结构的一部分
      • 含有特定的催化基团，帮助和促使底物发生特定的化学变化
      • 具有柔性
    • 维持酶空间构象所必须的基团和酶活性部位的催化基团、结合基团一起统称为必须基团
  • 同工酶
    • 能催化相同的化学反应，但酶本身的分子结构组成、理化性质、免疫性能和调控特性等方面有所不同的一组酶
• 5||| 酶的专一性
  • 酶专一性的类型
    • 结构专一性
      • 一种或一类酶只作用于一种特定的底物；这种专一性称为绝对专一性
      • 酶的作用对象是一类结构相似的底物，这一种专一性称为相对专一性
        • 族专一性（基团专一性）
        • 键专一性
    • 立体异构专一性
      • 旋光异构专一性
        • 专一的与反应物中的一种旋光异构体结合并催化其发生反应
      • 几何异构专一性
        • 选择性催化某种几何异构体底物的反应
  • 酶专一性的学说
    • 锁与药匙学说
    • 过渡态互补学说
    • 诱导契合学说
• 6||| 酶的作用机制
  • 酶与底物复合物的形成
    • 酶与底物中间复合物学说
    • 酶与底物通过非共价作用产生的能量称为结合能
  • 酶具有高催化效率的分子机制
    • 邻近效应与定向效应
    • 促使底物过渡态形成的非共价作用
    • 酸碱催化
    • 共价催化
    • 金属离子催化
    • 酶活性部位微环境的作用
  • 酶作用机制的实例
• 7||| 酶促反应动力学
  • 酶促反应速率的概念
    • 表示化学反应快慢的程度，通常以单位时间内反应物或生成物浓度的改变来表示：v=-dc/dt
  • 底物浓度对酶促反应速率的影响
    • 零级反应的反应速率为恒定值，
    • 一级反应的反应速率与反应物浓度成正比关系
    • 浓度增加，反应速率依旧升高但不呈现线性方程表现为混合级
  • 酶促反应的动力学方程式
    • 米氏方程：v=Vmax[S]/[S]+Ks
• 8||| 影响酶促反应速率的因素
  • 抑制剂
    • 可逆抑制剂
      • 竞争性抑制剂
      • 非竞争性抑制剂
      • 反竞争性抑制剂
    • 不可逆抑制剂
      • 与酶的必须基团以共价键结合引起酶的永久失活
  • 温度
    • 超过酶的最适温度，随着温度越高，酶活性越低，直至失活
  • PH
    • pH过高或过低可导致酶高级结构的改变，使酶失活
    • PH的改变可通过影响基团的解离状态来影响酶活性
    • 影响底物的解离状态以及中间复合物的解离状态影响酶促反应速率
  • 激活剂
    • 可提供酶的活力，大部分是无机离子或简单的有机化合物
• 9||| 酶活性的调节
  • 酶活性的调节方式
    • 改变酶的数量与分布来调节酶的活性
    • 改变细胞内已有酶分子的活性
      • 改变酶的结构来调节酶的活性
      • 影响酶和底物的相互作用来调节酶的活性
  • 酶的别构调控
    • 调节部位与某些化合物可逆的非共价结合，使酶的结构改变
      • 具有别构调节作用的酶称为别构酶
      • 具有别构调节作用的酶分子化合物称为效应物
  • 可逆的共价修饰调节
    • 某种酶在其他酶的催化下，其肽链中某些基团发生可逆的共价修饰作用，导致酶在活性形式或非活性形式之间相互转变
  • 酶原的激活
    • 酶原是酶的无活性前体
    • 在特定蛋白水解酶的催化下，对酶原的肽链进行切割，形成酶的活性部位变成有活性的酶称为酶原的激活
  • 其他酶活性调节作用
• 10||| 酶的研究方法与酶工程
  • 酶活力的测定方法
    • 酶偶联分析法
    • 连续监控法
    • 平衡法
  • 酶的分离纯化
    • 分离纯化的方法
      • 盐析
      • 透析
      • 凝胶过滤
      • 离子交换层析
      • 亲和层析
    • 酶活力保护
      • 保持低温
      • 使用温和的操作条件
      • 使用保护试剂
      • 缩短时间
    • 纯化步骤的评估
      • 计算总活力
        • 总活力=（活力单位数/ml酶样品，回收率=纯化后总活力/粗提纯总活力
      • 计算比活力
        • 纯化倍数=纯化后比活力/粗提物比活力
  • 酶工程
    • 化学酶工程
      • 天然酶的制备与应用，酶的化学修饰、酶的固定化等
    • 生物酶工程
      • 酶学和基因重组技术相结合的产物