导图社区 蛋白质的结构和功能
考研生物化学,蛋白质的结构和功能总结,22考研。蛋白质的结构与功能思维导图笔记,分支内容包括:蛋白质的分子组成、氨基酸的分类、氨基酸的常考考点总结、氨基酸的理化性质等。
编辑于2021-02-25 15:22:20考研西医综合,外科学,普外科知识点和考点汇总。涵盖腹部损伤、乳腺疾病、胰腺疾病、门脉高压症、胆道疾病、小肠疾病、阑尾炎、大肠疾病、胃十二指肠疾病、腹外疝、腹膜炎、血管外科、甲状腺疾病、肝脏疾病等考点和知识点。
西医综合考研外科,骨科学内容。涵盖手外伤、运动系统慢性劳损性疾病、周围神经损伤、脊柱损伤、下肢骨科、骨创伤概率、上肢顾客、脊柱外科、运动系统畸形、骨关节疾病、骨肿瘤、感染性疾病
考研外科,泌尿外科,胸外科和外科学总论知识点汇总。涵盖男科疾病与血尿,肾上腺占位,肾脏感染性疾病,肾脏肿物,前列腺疾病,泌尿系统损伤,外科学总论等考点和知识点。适合西医综合考研与执业医师使用。
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蛋白质的结构和功能
I. 蛋白质的分子组成
1. L-α-氨基酸是蛋白质的基本组成单位
组成人体的蛋白质中,除了甘氨酸以外的其他蛋白质均为L-α-氨基酸
甘氨酸干净的没有手性碳
2. 蛋白质是体内主要的含氮物质
100g样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数*6.25*100
II. 氨基酸的分类
分类依据:氨基酸的侧链结构和理化性质
分类
非极性脂肪族氨基酸(7种)
一两假饼干腹泻
异亮氨酸,Ile;亮氨酸,Leu;甲硫氨酸(蛋氨酸),Met;丙氨酸,Ala; 甘氨酸,Gly;脯氨酸,Pro;缬氨酸,Val。
极性中性氨基酸(5种)
(电)击中苏谷死半天
苏氨酸,Thr;谷氨酰胺,Gln;丝氨酸,Ser;半胱氨酸,Cys;天冬氨酸,Asn。
半胱氨酸极性最强
芳香族氨基酸(3种) (含有共轭双键)
芳香老本色
酪氨酸,Tyr;苯丙氨酸,Phe;色氨酸,Trp。
酸性氨基酸(2种)
谷天酸(古天乐)
谷氨酸,Glu;天冬氨酸,Asp。
碱性氨基酸(3种)
碱进组了
精氨酸,Arg;组氨酸,His;赖氨酸,Lys。
赖氨酸含有两个-NH3
注意
半胱氨酸含有巯基(-SH),极性最强,反应能力强,蛋白质中多以胱氨酸的形式存在,形成二硫键
同型半管氨酸是甲硫氨酸循环的中间产物
III. 氨基酸的常考点总结
1. 必需氨基酸(EAA,9种)
租写一两本淡色书来
组氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸
2. 含硫氨基酸
硫帮光蛋
半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸
3. 支链氨基酸
支亮一些
亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸
4. 升糖兼升酮氨基酸
酮体 由 乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮 组成
《四世酮糖》是 一本落色书
异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏氨酸
5. 升酮氨基酸
亮氨酸、赖氨酸
其余13种氨基酸均为升糖氨基酸
6. 一碳单位氨基酸
一(根)四色竹竿
丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸
一碳单位
定义:-CH3,-CH2-,-CHO。
载体(辅酶):四氢叶酸——FH4(N5,N10)
来源:四色竹竿
功能:坐位嘌呤的合成原料,参与DNA,RNA的合成
7. 亚氨基酸
容易使肽链形成转角
葡萄亚
脯氨酸、羟脯氨酸
8. 天然蛋白质中不存在的氨基酸
同型半胱氨酸
9. 不参与天然蛋白质中的氨基酸
瓜氨酸、鸟氨酸、精氨酸代琥珀酸
10. 在280mm波长处有特征性吸收峰的氨基酸
色氨酸、酪氨酸
11. 含有两个氨基的氨基酸
赖氨酸
12. 含有两个羧基的氨基酸
谷氨酸、天冬氨酸
13. 不参与转氨基的氨基酸
脯氨酸、羟脯氨酸、苏氨酸、赖氨酸
14. 注意
半胱氨酸可形成二硫键
无遗传密码的氨基酸/修饰氨基酸:胱氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸
IV. 氨基酸的理化性质
1. 两性解离
等电点(PI):在某一PH溶液中,氨基酸解离形成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
常见PI值
酸性氨基酸=3
碱性氨基酸=8~9
其他氨基酸=5~6
氨基酸解离的方式取决于其所处溶液的PH
1. 若溶液PH<PI,解离成阳离子
2. 若溶液PH>PI,解离成阴离子
3. 若溶液PH=PI,解离成兼性离子,电中性,此时氨基酸稳定性最差
2. 紫外吸收峰
酪氨酸和色氨酸在280mm处有特征性吸收峰
3. 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
570mm波长处吸收
4. 氨基酸和蛋白质共有的理化性质
两性解离、呈色反应、紫外吸收峰
V. 肽的结构和功能
1. 肽键
定义:一个氨基酸羧基与另一个氨基酸氨基脱水缩合形成的化学键
肽键具有一定的双键性质,不能自由旋转,其Cα1,C,O,H,N,Cα2共同处于同一平面上
2. 寡肽
氨基酸通过肽键相连组成肽,2-20个以内的氨基酸组成的肽称为寡肽
3. 多肽
50个以下
多肽链编号:从左到右,从N到C
氨基酸残基:肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而导致基团不全,被称为氨基酸残基
氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或活性肽
4. 蛋白质
50个以上
5. 体内重要的生物学活性肽
a. 谷胱甘肽
由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽
含有巯基,因此具有还原性,可保护其他酶或蛋白质被氧化
具有嗜核特性,可保护机体免遭毒物损害
b. 多肽类激素和神经肽
催产素(9肽)、加压素(9肽)、促肾上腺皮质激素(39肽)、促甲状腺释放激素(肽)
VI. 蛋白质的分子结构
一级结构
定义:从N端到C端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构
化学键:主要是肽键,其次是二硫键
基因决定一级结构,一级结构决定空间构象,但不不是唯一因素。
二级结构
定义:指蛋白质分子中,某一段肽链的局部空间结构,即肽链主链骨架原子的相对空间位置
化学键:主要是氢键
分类
1. α-螺旋
a. 右手螺旋,顺时针:上升方向与主轴平行
b. 氨基酸侧链伸向外侧,主链在内侧;螺距为0.54nm,一圈包含3.6个氨基酸残基
c. 氢键与长轴方向平行
d. α-螺旋,是常见的蛋白质二级结构
2. β-折叠
a. β折叠使多肽链形成片层结构,即折纸状
b. 氨基酸侧链交替的位于锯齿状结构的上下方
c. 氢键方向与长轴基本垂直
3. β-转角
a. 常发生于180°回折时的转角上
b. 通常有4个氨基酸组成,第一个残基的羰基氧与第四个残基的氨基氢可形成氢键
c. 结构
一型:第二个氨基酸为脯氨酸Pro
二型:第三个氨基酸为甘氨酸Gly
4. Ω环
形似Ω,位于蛋白质分子的表面,以亲水残基为主,在分子识别中可能起重要作用
三级结构
定义:指整条肽链中的全部氨基酸残基的相对空间位置,即整条肽链中所有原子的相对空间位置
化学键:氢键、范德华力、疏水键、离子键(盐键)
分类
常见
结构模体
定义:蛋白质分子中具有特定空间结构构想和特定功能的结构成分
常见:α-螺旋-β-转角-α-螺旋模体、肽链-β转角-肽链、肽链-β转角-α-螺旋-β转角-肽链模体
超二级结构
二级结构的组合
常考的模体特例
1. 锌指结构
由一个α螺旋和两个反平行的β折叠三个肽段组成,形似手指,具有结合锌离子的功能
2. 纤连蛋白
能与受体结合的肽段,由天冬氨酸Asp、甘氨酸Gly、精氨酸Arg组成
3. 连氨酸拉链
出现在DNA结合蛋白和其他蛋白质中的一种结构模体,往往与癌基因的表达调控功能有关
4. 钙结合蛋白
5. 碱性螺旋-环-螺旋
结构域
结构域是三级结构层次上具有独立结构和功能的区域
定义:分子量较大的蛋白质常可折叠呈多个结构较为紧密且稳定的区域,并各行其功能,称为结构域
用限制性蛋白酶水解,各个结构域的构想基本不变,并保持其功能,但是蛋白质的生物学功能会受到一定程度的损失
分子伴侣
也称蛋白质保姆
定义:是细胞内一类可识别肽链的非天然构象、促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质
保守是指分子伴侣的基因序列的高度保守型
参与蛋白质折叠的分子伴侣的分类:热休克蛋白70、伴侣蛋白、核质蛋白
分子伴侣与错误聚集的肽段结合诱导正确折叠
分子伴侣在二硫键的正确形成过程中起重要作用
四级结构
定义:两条链以上的多肽链构成。
化学键:氢键和离子键
完整的四级结构是蛋白质发挥生物学功能的基础
注意:血红蛋白有四级结构,肌红蛋白只有三级结构
VII. 蛋白质的结构与功能之间的关系
蛋白质执行功能的方式
1. 蛋白质与小分子相互作用
如酶的催化作用、物质转运、信息传递
2. 蛋白质与核酸相互作用
3. 蛋白质相互作用是主要方式
一级结构是高级结构与功能的基础
1. 一级结构是构象的基础
2. 一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能
3. 氨基酸序列提供重要的生物进化信息
4. 氨基酸序列改变可引起疾病
分子病
A. 镰状细胞贫血
基因点突变,CTC→CAC,使血红蛋白β亚基的第6位氨基酸由谷氨酰胺转变成缬氨酸,导致镰形细胞贫血
B. 肌营养不良
基因大片段碱基缺失
蛋白质的功能依赖特定的空间结构
构象病
人纹状体脊髓变性病、阿尔兹海默症、亨廷顿舞蹈病、疯牛病
疯牛病
朊病毒导致的人和动物神经退行性病变
生化机制:生物体内正常α螺旋形式的PrP c转变成了异常的β折叠形式的PrP sc
VIII. 蛋白质的理化性质
蛋白质具有氨基酸的理化性质,同时也具有其特有的理化性质
特有性质
胶体性质
蛋白质分子直径:1~100nm
颗粒表面具有一层水化膜
蛋白质胶体表面带有电荷
去掉这两个性质可以使蛋白质沉淀
呈色反应
茚三酮反应
蛋白质+茚三酮→蓝紫色化合物
双缩脲反应
肽键+硫酸铜→紫色或红色化合物
可用于检验蛋白质的水解程度
蛋白质的变性、沉淀和凝固
变性:主要是二硫键和非共价键的破坏导致蛋白质的空间构象被破坏
蛋白质变性的特点
溶解度降低
粘度增加
结晶能力消失
生物活性丧失
易受蛋白酶水解
变性的因素
加热、有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子
复性:若蛋白质变性程度较低,去除变性因素后,有些蛋白质可恢复或部分恢复其原有的构想和功能,称为复性
沉淀:变性的容易沉淀、沉淀的不一定变性、凝固了的一定变性
凝固:在强酸强碱的环境中。
IX. 蛋白质的分离纯化
概述
层析分离蛋白质
分类:离子交换层析、凝胶滤过和亲和层析
阴离子交换层析:含负电荷量小的分子先被洗脱下来
凝胶过滤:分子量大的先被洗脱下来
电泳分离蛋白
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE):蛋白质在电场中的泳动速率仅与其颗粒大小有关
PAGE:蛋白质移动速率与电荷多少、分子大小和形状有关
等电点聚焦电泳(IEE):利用等电点不同分离蛋白质
双向凝胶电泳(2-DE):SDS-PAGE与IEE的结合
蛋白质一级结构分析
1. 离子交换层析分析蛋白质的氨基酸组成
2. 测定安多肽链的氨基端和羧基端的氨基酸残基
氨基端
二硝基氟苯
丹酰氯
羧基端
羧基肽
3. 肽链顺序的测定
蛋白质的结构分析
圆二色光谱法
X射线衍射、核磁共振
生物学信息预测