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蛋白质消化吸收和氨基酸代谢
蛋白质消化吸收和氨基酸代谢的思维导图，氨基酸是蛋白质的基本组成单位及重要生理功能之一，是作为原料参与细胞内蛋白质的合成。
编辑于2023-10-31 22:42:52
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蛋白质消化吸收和氨基酸代谢
蛋白质的营养价值与消化吸收
氨基酸是蛋白质的基本组成单位及重要生理功能之一，是作为原料参与细胞内蛋白质的合成
体内的蛋白质处于不断合成与分解的动态平衡，氨基酸代谢是蛋白质分解代谢的中心内容
功能:维持细胞组织的生长，更新和修补 参与体内多种重要的生理活动 可作为能源物质氧化供能
体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述
定义:氮平衡是指每日氮的摄入量与排出量之间的关系
摄入蛋基本上来源于食物中的蛋白质
排出氮主要来自粪便和尿液中的含氮化合物
意义:由于蛋白质的平均含氮量为16%，可以间接了解体内蛋白质合成与分解代谢的状况
人体氮平衡有三种情况
氮的总平衡，即摄入氮量等于排出氮量，常见于正常成人
氮的正平衡:即摄入氮量大于排出氮量，常见于儿童，孕妇及恢复期的病人，他们的表现为体重的升高
氮的负平衡:即摄入氮量小于排出氮量，常见于饥饿，严重烧伤，出血及消耗性疾病的病人
由于食物蛋白质与人体蛋白质组成的差异，消化吸收后不可能全部被利用，因此正常成人每日的蛋白质的最低生理需要量为30~50g。推荐正常成人每日蛋白质的需求量为80g
营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值
人体内有九种氨基酸不能合成(体内需要而不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸，在营养学上称为必需氨基酸)亮:氨酸，异亮氨酸，苏氨酸，缬氨酸，赖氨酸，甲硫氨酸，苯丙氨酸，色氨酸和组氨酸
精氨酸虽然能够在人体内合成，但合成量不多，若长期供应不足或需要量增加，也可造成负氮平衡，因此有人将精氨酸也归为营养必需氨基酸
蛋白质的营养价值是指食物蛋白质在体内的利用率
营养价值的高低主要取决于食物蛋白质中必须氨基酸的种类和比例
多种营养价值较低的蛋白质混合食用，彼此间必须氨基酸可以得到互相补充，从而提高蛋白质的营养价值，这种作用称为食物蛋白质的互补作用
鸡蛋为什么要煮熟了再吃？因为在高温下，蛋白质变性空间构象改变有利于消化和吸收，同时可以消灭潜在的细菌和病毒。
外源性蛋白质消耗成寡肽和氨基酸后被吸收
蛋白质在胃和小肠被消化成寡肽和氨基酸
生理意义:
由大分子转变为小分子，便于吸收
消除种属特异性和抗原性，防止过敏，毒性反应
蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸
胃蛋白酶原(外肽酶)由胃粘膜主细胞分泌，经盐酸激活后转变为有活性的胃蛋白酶
胃蛋白酶也能激活胃蛋白酶原，转变成胃蛋白酶，称为自身催化作用，胃蛋白酶的最适ph为1.5~2.5
酸性的胃液可使蛋白质变性，有利于蛋白质的水解，胃蛋白酶对肽键的特异性较差，主要水解由芳香族氨基酸，甲硫氨酸和亮氨酸等氨基酸残基形成的肽键
胃蛋白酶的凝乳作用可使乳汁中的酪蛋白与钙离子形成乳凝块，使乳汁在胃中的停留时间延长，有利于乳汁中蛋白质的消化
蛋白质在小肠被水解成寡肽和氨基酸
蛋白质的消化主要在小肠进行
小肠内发挥作用的蛋白酶分为内肽酶和外肽酶
内肽酶可以特意的水解蛋白质内部的一些肽键，内肽酶包括胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶，这些酶对不同氨基酸残基组成的肽键有一定的专一性
外肽酶则特意的水解蛋白质或多肽末端的肽键，外肽酶主要包括羧肽酶和氨肽酶，胰液中的外肽酶主要是羧肽酶，又可分为羧肽酶A和羧肽酶B，它们自肽链的羧基末端开始每次水解脱去一个氨基酸
羧肽酶A主要水解除脯氨酸，精氨酸，赖氨酸以外的多种氨基酸残基组成的末端肽键；羧肽酶B主要水解由碱性氨基酸残基组成的末端肽键
酶原激活的意义:
可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用
保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用
酶原还可视为酶的贮存形式
氨基酸和寡肽通过主动转运机制被吸收
蛋白质被消化成氨基酸和寡肽后，主要在小肠通过主动转运机制被吸收
机制:小肠粘膜细胞膜上的载体蛋白能与氨基酸或寡肽以及钠离子形成三联体，将氨基酸或寡肽和钠离子转运入细胞，之后钠离子借助钠泵被排出细胞外，此过程需要消耗ATP
7种载体蛋白:中性氨基酸转运蛋白，酸性氨基酸转运蛋白，碱性氨基酸转运蛋白，亚氨基酸转运蛋白，β–氨基酸转运蛋白，二肽转运蛋白，三肽转运蛋白
未消化吸收的蛋白质在结肠下段发生腐败
未被消化的蛋白质及未被吸收的消化产物在结肠下部受到肠道细菌的分解，称为蛋白质的腐败作用
实际上腐败作用是肠道细菌本身的代谢过程，以无氧分解为主
肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类
组氨酸，赖氨酸，色氨酸，酪氨酸以及苯丙氨酸通过脱羧基作用分别生成组胺，尸胺，色胺，酪胺以及苯乙胺
组胺和尸胺具有降低血压的作用，酪氨具有升高血压的作用
酪氨和苯乙胺因其结构类似于儿茶酚胺，故被称为假神经递质
假神经递质增多时，可竞争性的干扰儿茶粉胺的正常功能，阻碍神经冲动传递，使大脑发生异常抑制，这可能是肝性脑病发生的原因之一
肠道细菌通过脱氨基作用产生氨
来源:
1未被吸收的氨基酸在肠道细菌的作用下，通过脱氨基作用可以生成氨，这是肠道氨的重要来源之一
2血液中的尿素渗入肠道，经肠菌尿素酶的水解而生成氨
若肠道产氨过多，肝功能受损等原因，会导致血氨浓度升高，甚至氨中毒
酸性灌肠的依据:降低肠道的PH，氨气转变为氨根离子，以铵盐的形式排出，可减少氨的吸收
腐败作用产生其他有害物质
酪氨酸–苯酚，半胱氨酸–硫化氢，色氨酸–吲哚(上大厕时产生气味的原因)
氨基酸的一般代谢
体内蛋白质分解生成氨基酸
成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，大约70%~80%被重新利用合成新的蛋白质，主要在骨骼肌中的蛋白质
蛋白质以不同的速率进行降解
不同蛋白质的降解速率，不同蛋白质的降解速率是随生理需要而不断变化的
蛋白质降解的速率用半寿期表示，半寿期是指将其浓度减少到开始值50%所需要的时间
酶蛋白的半寿期只有30分钟
真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径
蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解
不依赖ATP和泛素 利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白，膜蛋白和长寿蛋白质
溶酶体的主要功能是消化作用是细胞内的消化器官，它含有多种蛋白酶，称为组织蛋白酶
蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解
依赖ATP和泛素 降解异常蛋白和短寿蛋白质
泛素主要写标志作用，有三种酶参与的，催化反应完成的同时需消耗ATP
一种蛋白质的降解需多次泛素化反应，形成泛素链，泛素化的蛋白质在蛋白酶体降解
蛋白酶体存在于细胞核和细胞质内，主要降解异常蛋白质和短寿命蛋白质
外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库
体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸属于内源性氨基酸，与食物蛋白质经消化吸收的氨基酸共同分布于体内各处，参与代谢称为氨基酸代谢库
体内氨基酸的主要功能是合成多肽和蛋白质，也可转变成其他含氮化合物
氨基酸分解代谢首先脱氨基
氨基酸分解代谢的主要反应是脱氨基作用，是氨基酸脱去α-氨基生成相应α-酮酸的过程
氨基酸通过转氨基作用脱去氨基
转氨基作用由转氨酶催化完成
转氨基作用是在氨基转移酶的催化下，可逆的将α-氨基酸的氨基转移给α-酮酸，结果是氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则转变为另一种氨基酸
氨基转移酶也称转氨酶，以肝及心肌中的含量最为丰富
转氨基作用既是氨基酸的分解代谢过程，也是体内某些氨基酸合成的重要途径
除赖氨酸，苏氨酸，脯氨酸及羟脯氨酸外，大多数氨基酸都能进行转氨基作用
根据血清中氨基转移酶的活性，作为疾病诊断和预后的参考指标之一
转氨基作用生理意义:转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径
氨基转移酶具有相同的辅酶和作用机制
氨基转移酶的腹肌是维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛，结合与转氨酶活性中心赖氨酸的ε-氨基上
L-谷氨酸脱氢酶催化L-谷氨酸氧化脱氨基
L-谷氨酸脱氢酶
此酶广泛存在于肝，肾和脑等组织中，属于一种不需氧脱氢酶
ATP与GTP是此酶的别构抑制剂
ADP和GDP是别构激活剂
是唯一既能利用NAD+又能利用NADP+接受还原当量的酶
这种方式需要氨基转移酶与L-谷氨酸脱氢酶联合作用，即转氨基作用与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用偶联进行，被称作转氨脱氨作用，又称联合脱氨作用
是氨基酸脱氨基的主要方式
也是体内合成非必需氨基酸的主要方式
氨基酸通过氨基酸氧化酶催化脱去氨基
主要在肝，肾和脑组织进行
氨基酸肽链骨架可进行转换或分解
α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量
α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸
α铜酸可转变成糖和脂质
氨的代谢
体内代谢产生的氨及消化道吸收的氨进入血液，形成血氨。正常情况下血压水平在47~65umol/L，氨具有毒性
血氨有三个重要来源
氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨
氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源
肠道细菌作用产生氨
蛋白质和氨基酸在肠道细菌腐败作用下可产生胺
肠道内尿素经细菌尿素酶水解也可产生氨
临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液做结肠透析，而禁止用碱性的肥皂水灌肠就是为了减少氨的吸收，因为氨的吸收受肠道pH值影响
肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺
谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的催化下水解成谷氨酸和氨，碱性尿则妨碍肾小管细胞中氨的分泌
临床上对因肝硬化而产生腹水的病人不宜使用碱性利尿药，以免血氨升高
氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运
生理意义:
1氨必须以无毒的方式经血液运输到肝，合成尿素或运输到肾，以铵盐的形式排出体外
2肝为肌肉提供葡萄糖
氨通过丙氨酸-葡萄糖循环从骨骼肌运往肝
骨骼肌主要以丙酮酸作为氨基受体，经转氨基作用生成丙氨酸，丙氨酸进入血液后被运往肝。氨用于合成尿素，丙酮酸经糖异生途径生成葡萄糖
通过丙氨酸-葡萄糖循环，骨骼肌组织中氨基酸的氨基以丙酮酸形式运往肝，同时肝又为骨骼肌提供了生成丙酮酸的葡萄糖
氨通过谷氨酰胺从脑和骨骼肌等组织运往肝或肾
谷氨酰胺是另一种转运氨的形式，它主要从脑和骨骼肌等组织向肝或肾运氨
生理意义:谷氨酰胺既是氨的解毒产物，又是氨的储存及运输形式
谷氨酰胺还可以提供氨基使天冬氨酸转变成天冬酰胺。因此临床上应用天冬酰胺酶使天冬酰胺水解成天冬氨酸，从而减少血中天冬酰胺，达到治疗白血病的目的
氨的主要代谢去路是在肝合成尿素
去路:
1主要在肝合成尿素，只有少部分氨在肾以胺盐的形式随尿排出
合成非必须氨基酸及其他含氮化合物
合成谷氨酰胺
尿素是通过两氨酸循环合成的
鸟氨酸循环又称尿素循环，运用了组织切片技术，同位素示踪技术，发现鸟氨酸和瓜氨酸都有催化铵盐合成尿素的作用。
精氨酸是重要的中间化合物，精氨酸酶能够催化精氨酸水解生成尿素及鸟氨酸
肝中鸟氨酸循环的反应步骤
NH3，CO2和ATP缩合生成氨基甲酰磷酸
在线粒体中进行，由氨基甲酰磷酸合成酶I催化生成氨基甲酰磷酸，为不可逆反应，此枚只有在别构激活剂N-乙酰谷氨酸存在时才能被激活
此反应消耗两分子ATP酰胺键和酸酐键的合成提供驱动力
氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸
在线粒体中进行，鸟氨酸基甲酰转移酶催化
瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸
由精氨酸代琥珀酸合成酶催化反应，由ATP供能天冬氨酸提供了尿素分子中的第二个氮原子，反应在胞液中进行
精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸与延胡索酸
由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化，反应在胞液中进行
体内多种氨基酸的氨基可通过天冬氨酸的形式参与尿素的合成
精氨酸水解释放尿素并再生成鸟氨酸
由精氨酸酶催化，反应在胞液中进行
尿素合成是散膳食蛋白质和两种关键酶的调节
高蛋白质膳食增加尿素生成
尿素合成受食物蛋白质的影响
AGA激活CPS-I启动尿素合成
CSP-I是鸟氨酸循环启动的关键酶
精氨酸代琥珀酸合成
精氨酸代琥珀酸合成酶的活性最低，是尿素合成启动以后的关键酶，可调节尿素的合成速度
尿素生成障碍可引起高血压氨症或氨中毒
肝功能严重损伤或尿素合成相关酶遗传性缺陷时，都可导致尿素合成发生障碍，血氨浓度升高，称为高血氨症
临床症状:呕吐，厌食，间歇性共济失调，嗜睡甚至昏迷
高血氨症可引起脑功能障碍，称胺氨中毒
个别氨基酸的代谢
氨基酸脱羧基作用需要脱羧酶催化
有些氨基酸可通过脱羧基作用生成相应的胺类
催化脱羧基反应的酶称为脱羧酶，氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛
胺氧化酶属于黄素蛋白，在肝中活性最高
谷氨酸脱羧生成γ-氨基丁酸
L-谷氨酸脱羧酶在脑及肾组织中活性很高
CABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用(脊椎动物中枢神经系统分布最广泛的抑制性神经递质)
组氨酸脱羧生成组氨
组氨酸由组氨酸脱羧酶催化脱去氨基生成组胺
组胺在体内分布广泛，乳腺，肺，肝及胃黏膜中含量较高，主要存在于肥大细胞中
作用
组胺是一种强烈的血管扩张剂，并能增加毛细血管的通透性
组胺还能促进胃黏膜细胞分泌胃蛋白酶原及胃酸
组胺可使平滑肌收缩，引起支气管痉挛导致哮喘
抗阻胺药可用于抗过敏以及治疗支气管哮喘和胃炎
色氨酸经过羟化后脱羧生成5-羟色胺
5-羟色胺广泛分布于体内各组织，除神经组织外还存在于胃，肠，血小板及乳腺细胞中
作用:
5-羟色胺是一种神经递质，具有抑制作用，直接影响神经传导
在外周组织5-羟色胺具有强烈的血管收缩作用
某些氨基酸脱羧基可产生多胺类物质
鸟氨酸脱羧酶是多胺合成的关键酶，精胺与亚精胺是调节细胞生长的重要物质，多胺是调节细胞生长的重要物质
临床上常测定病人血或尿中多胺的水平，作为肿瘤辅助诊断及病情变化的生化指标之一
某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位
四氢叶酸作为一碳单位的载体参与一碳单位代谢
一碳单位是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的有机基团
包括甲基(–CH3)，亚甲基(–CH2–)，次甲基(=CH–)，甲酰基(–CHO)及亚氨甲基(–CH=NH)等
一碳单位不能游离存在，四氢叶酸是一碳单位的运载体
由氨基酸产生的一碳单位可相互转变
一碳单位主要来自丝氨酸，甘氨酸，组氨酸及色氨酸的分解代谢
一碳单位的主要功能是参与嘌呤和嘧啶的合成
氨基酸分解代谢过程中产生的一碳单位可作为嘌呤和嘧啶的合成原料
应用
应用磺胺类药物可抑制某些细菌合成二氢叶酸，进而抑制细菌繁殖，但对人体影响不大
运用叶酸类似物如甲氨蝶呤等可抑制FH4的生成，从而抑制核酸的生成，起到抗肿瘤作用
含硫氨基酸代谢可产生多种生物活性物质
含硫氨基酸包括甲硫氨酸，半胱氨酸和胱氨酸
甲硫氨酸参与甲基转移反应
甲硫氨酸转甲基作用与甲硫氨酸循环有关
修饰DNA的结构而控制基因表达/修饰非营养物质而使之失活
由腺苷转移酶催化，SAM称为活性甲硫氨酸，它是体内最重要的甲基直接供体
甲硫氨酸循环的生理意义:
1N＇5–CH3–FH4提供甲基生成甲硫氨酸，再通过SAM提供甲基以进行体内广泛存在的甲基化反应
促进FH4再生
维生素B12不足时可引起巨幼细胞贫血，同型半胱氨酸在血中浓度升高，可能是动脉粥样硬化和冠心病发生的独立危险因素
甲硫氨酸为基肌酸合成并提供甲基
肌酸和磷酸肌酸是能量储存与利用的重要化合物，磷酸肌酸作为能量的储存形式，在心肌，骨骼肌及脑组织中含量丰富
肌酸是以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供的脒基，S–腺苷甲硫氨酸提供甲基合成的。肝是合成肌酸的主要器官
肌酸激酶主要由两种亚基构成，即M亚基与B亚基，它们共同构成三种同工酶:MM骨骼肌，MB心肌，BB脑
当心肌梗死时，血中MB型肌酸激酶的活性增高，因此可作为心肌梗死的辅助诊断指标之一
肌酸和磷酸肌酸的终末代谢产物是肌酐
肌酐主要在骨骼肌中通过磷酸肌酸的非酶促反应生成。血中肌酐的测定有助于肾功能不全的诊断
半胱氨酸与多种生理活性物质的生成有关
半胱氨酸与胱氨酸可以互变
两个半胱氨酸残基间形成的二硫键对于维持蛋白质空间构象的稳定及其功能具有重要作用
体内有许多重要的酶，如琥珀酸脱氢酶，乳酸脱氢酶等，其活性与半胱氨酸的巯基直接有关，故有求巯基酶之称
半胱氨酸可转变成牛磺酸
硫磺酸是结合胆汁酸的组成成分之一
半胱氨酸可生成活性硫酸根
半胱氨酸是体内硫酸根的主要来源
PASA化学性质活泼，在肝生物转化中可提供硫酸根使某物质生成硫酸酯
芳香族氨基酸代谢需要加氧酶催化
芳香族氨基酸包括苯丙氨酸，酪氨酸和色氨酸，酪氨酸可由苯丙氨酸羟化生成
苯丙氨酸和酪氨酸代谢既有联系又有区别
苯丙氨酸羟化生成酪氨酸
苯丙氨酸的主要代谢途径是经羟化作用生成酪氨酸，反应由苯丙氨酸羟化酶催化
苯丙氨酸羟化酶主要存在于肝等组织，属于一种单加氧酶，辅酶是四氢生物蝶呤
遗传代谢病:苯丙酮酸的堆积对中枢神经系统有毒性，导致脑发育障碍，患儿智力低下
酪氨酸转变为儿茶酚胺和黑色素或彻底氧化分解
酪氨酸在肾上腺髓质和神经组织经酪氨酸羟化酶催化生成多巴
多巴胺是一种神经递质，帕金生病病人脑内多巴胺生成减少
酪氨酸代谢的另一条途径是合成黑色素
先天性酪氨酸酶缺乏的病人，因不能合成黑色素，皮肤毛发等发白，称为白化病
当体内尿黑酸分解代谢的酶先天性缺陷时，尿黑酸的分解受阻，可出现尿黑酸尿症
酪氨酸分解代谢可产生丙酮酸和乙酰乙酰COA
支链氨基酸的分解有相似的代谢过程
支链氨基酸包括缬氨酸，亮氨酸和异亮氨酸，分解代谢主要在骨骼肌中进行
氨基酸除了作为合成蛋白质的原料外，还可以转变为神经递质，激素及其他重要的含氮生理活性物质