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生物化学（蛋白质＋核酸＋酶＋维生素）
生物化学思维导图，汇总了蛋白质＋核酸＋酶＋维生素的知识，，大家也可以用于备考复习。
编辑于2023-04-20 09:58:59 湖北省- 蛋白质＋核酸＋酶＋维生素
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生物化学
蛋白质化学
蛋白质的分子组成
各种蛋白质的含氮量组成十分接近且恒定为16％
标准氨基酸
可用于合成蛋白质且有遗传密码子的氨基酸，共有20种
八种必须氨基酸 甲携来一本亮色书
12种非必须氨基酸
L-α-氨基酸，-NH2在左边；D-α-氨基酸，-NH2在右边
除甘氨酸外，在天然蛋白质中氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子
20种标准氨基酸结构特点（除甘氨酸）
1.-NH2连在α-C上
2.α-C是手性碳原子
3.为L构型，在Fisher投影中，-NH2位于α-C的左侧
4.除甘氨酸，其余19种氨基酸的不同在于R基不同
基本氨基酸可分为
非极性疏水氨基酸
颉氨酸，亮氨酸，异亮氨酸为支链氨基酸。甲硫氨基酸为含硫氨基酸
芳香族氨基酸
酪氨酸 侧链含羟基
极性中性氨基酸
丝氨酸，苏氨酸 含羟基。半胱氨酸含硫，有巯基
酸性氨基酸
天冬氨酸，谷氨酸含有羧基
碱性氨基酸
两性电离 等电点
在某pH条件下，氨基酸离解成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为氨基酸的等电点
芳香族氨基酸具有紫外吸收特性
酪氨酸和色氨酸紫外吸收峰为280nm。蛋白质吸收波长也为280nm
茚三酮反应
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
谷氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物
肽键
是一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合脱去一份子水形成的化学键
肽键平面
与肽键相连的六个原子（Cα，C，O，N，H，Cα）始终处在同一平面上，构成刚性的肽键平面
肽
有两个或多个氨基酸通过肽键相连形成的化合物称为肽
氨基酸残基
子主题
还原型谷胱甘肽
巯基具有还原性-SH
蛋白质的分子结构与分类
肽单位是空间构象的基本单位
蛋白质的一级结构
蛋白质分子内氨基酸残基的排列顺序。包括氨基酸所有的共价连接，尤其是肽键和二硫键。
蛋白质的二级结构
多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布
主链构象的形成与改变就是通过肽键平面围绕 Cα 旋转来实现的。 主要作用力：氢键H键力
蛋白质二级结构的主要形式
α螺旋
右手螺旋， R 基团位于螺旋外侧。 每圈螺旋含3.6个 aa 残基，螺距为0.54nm，螺旋的直径是0.5nm; 每一个肽键的羧基0与后面第四个肽键的氨基 H 形成氢键，稳定 a ﹣螺旋结构。
β折叠
β转角
肽链内形成180°回折，构成一个转角。 其中第1个氨基酸残基的 C =0与第4个氨基酸残基的 H - N 之间形成氢键，使构象稳定。 第二个氨基酸残基常为脯氨酸( Pro )。
无规卷曲
没有确定规律性的那部分肽链结构。
蛋白质的三级结构
指在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布。
稳定力：疏水作用、氢键、离子键和范德华力等非共价键及二硫键等少量共价键。 疏水基团主要位于分子内部，亲水基团位于分子表面。
蛋白质的四级结构
两个或两个以上独立三级结构的多肽链通过次级键结合而形成的空间结构
亚基单独存在时一般没有生物学功能，只有具备完整的四级结构才有生物学活性
作用力：疏水作用、氢键、离子键和范德华力等非共价键
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质变性不一定改变一级结构，蛋白质的一级结构是形成空间结构的物质基础
一级结构决定高级结构，高级结构决定功能。一级结构可提供重要的进化信息
同源蛋白质
同源蛋白质具有序列同源现象
分子病
由基因突变造成的蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病
蛋白质构象病
指蛋白质一级结构不变，但折叠发生错误，使其构象发生改变仍可影响其功能而导致的疾病
蛋白质的性质
蛋白质的紫外吸收
含酪氨酸和色氨酸的蛋白质在280nm有特征性吸收峰
肽键220-200nm
核苷酸260nm
呈色反应
茚三酮反应
游离氨基＋水合茚三酮反应 生成紫红色
谷氨酸和茚三酮反应生成黄色化合物
双缩脲反应
含有两个或两个以上肽键的化合物均能与碱性的硫酸铜反应，生成紫红色化合物
原理：利用蛋白质分子中的肽键-CO-NH-
酚试剂
加Folin酚试剂生成蓝色化合物
胶体性质
蛋白质溶液是胶体溶液
蛋白质稳定的因素
同性电荷
水化膜
蛋白质分子为生物大分子，不能透过半透膜
两性电离与等电点
蛋白质的等电点
当溶液处于某一pH时，蛋白质分子所带的阳离子和阴离子的程度及趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH为蛋白质的等电点
变性与复性
蛋白质变性
某些理化因素可以破坏稳定蛋白质构象的化学键，使蛋白质构象发生变化，引起蛋白质的理化性质和生物学功能的改变，这种现象称为蛋白质的变性
本质：破坏非共价键和二硫键，不涉及肽键及一级结构的改变
蛋白质变性后的表现
生物活性丧失
理化性质发生明显改变
溶解度降低
粘度增加
结晶能力消失
易被蛋白酶水解
蛋白质复性
有些蛋白质变性后，才去一定的条件去除变性的因素能恢复或部分恢复原来的空间构象，并恢复其生物学活性
蛋白质的分离与纯化
层析
蛋白质的沉淀
名解：蛋白质从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀
沉淀蛋白质的方法
盐析法
名解：蛋白质溶液中加入大量中性盐后（硫酸铵，硫酸钠，氯化钠）因盐浓度的不同可产生不同的反应
原理：破坏水化膜，中和电荷。优点：不会引起蛋白质变性
有机溶剂沉淀法
原理：破坏水化膜。缺点：引起蛋白质变性
等电点时加入更易使蛋白质沉淀
重金属盐沉淀法
原理：中和负电荷。缺点：引起蛋白质变性
沉淀条件是pH＞pI
生物碱试剂沉淀法
原理：中和正电荷。缺点：会引起蛋白质变性
沉淀条件pH＜PI
电泳法
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳/SDS-PAGE
使所有的蛋白质分子表面覆盖一层SDS分子，导致蛋白质分子间的电荷差异消失
核酸化学
核酸的分子组成与结构
核酸的元素组成
核酸
名解：即多聚核苷酸，是由多个核苷酸通过3’5’-磷酸二酯键相连的多聚物，具有携带和传递遗传信息的作用
分类
脱氧核糖核苷酸DNA
染色体DNA，线粒体DNA，叶绿体DNA，质粒
核糖核酸RNA
mRNA，tRNA，rRNA
核酸（DNA，RNA）
核苷酸
磷酸
核苷
戊糖
碱基
核苷酸是组成核酸的基本结构单位
DNA
碱基：腺嘌呤A，鸟嘌呤G，胞嘧啶C，胸腺嘧啶T
D-2脱氧核糖＋磷酸
RNA
碱基：腺嘌呤A，鸟嘌呤G，胞嘧啶C，尿嘧啶U
D-核糖＋磷酸
核酸的基本结构
核苷和核苷酸
环核苷酸
核酸的分子结构
核酸的一级结构
在核酸分子中，一个核苷酸的3’-羟基与相邻的核苷酸的5’-磷酸基缩合，形成3’，5’-磷酸二酯键
多聚核苷酸链的方向为
从5’到3’
头是5’即游离的磷酸基团
尾是3’即游离羟基
骨架：交替的磷酸基团和戊糖
DNA的一级结构，名解
DNA分子中脱氧核苷酸的排列顺序
Chargaff规律
不同种属的DNA的碱基组成不同
同一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成不同
DNA碱基组成不随年龄、营养状态改变
【A】＝【T】，【G】＝【C】，【A+G】＝【T+C】
DNA的空间结构
DNA的二级结构
DNA双螺旋模型的特点
DNA 分子由两条相互平行走向相反的脱氧多核苷酸链组成，脱氧核糖﹣磷酸构成主链骨架，具有亲水性位于螺旋外侧。
碱基垂直螺旋轴居双螺旋内侧，具有疏水性，与对侧碱基通过形成氢键配对，遵循碱基互补配对原则 A = T ; G = C
相邻碱基平面距离0.34nm,一圈10对碱基，螺旋一圈螺距3.4nm,螺旋直径为2nm,表面形成大沟及小沟相间。
氢键维持双链横向稳定性；碱基堆积力维持双链纵向稳定性
DNA双螺旋模型特点的顺口溜
DNA ,双螺旋，正反向,互补链； A 对 T , G C 连，配对时，氢键连； AT2, G C3，十碱基，转一圈； 大沟小沟紧相间，螺距34点中间； 碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。
A-DNA右手螺旋，体外脱水；B-DNA右手螺旋，DNA的生理结构；Z-DNA为左手螺旋，含G、C碱基较多
DNA的三级结构
超螺旋结构
病毒、细菌和线粒体的闭合环状双螺旋DNA，可进一步盘绕、卷曲形成超螺旋结构
分类
正超螺旋：盘旋方向与双螺旋方向相同
负超螺旋：盘旋方向与双螺旋方向相反
几乎所有自然界的生物体内的超螺旋结构都为负超螺旋结构
核小体
DNA约200bp 组蛋白：富含赖氨酸和精氨酸的碱性蛋白质 连接DNA组蛋白：H1（一个） 核心组蛋白：H2A，H2B，H3，H4（都是两个）
核小体结构：付超螺旋的DNA146bp盘绕在组蛋白的八聚体上； 组蛋白H1结合在DNA的连接处
染色体
染色体结构：真核生物细胞核DNA双螺旋以高度有序、多级压缩形成染色体结构（分裂期），即DNA的三级结构
细胞分裂间期，DNA以松散的染色质形式存在；细胞分裂时，染色质凝集，并组装成染色体
RNA的种类和分子结构
天然RNA分子都是单链分子
基本组成单位为AMP，GMP，CMP，UMP
RNA的一级结构
与DNA的区别：构成RNA的核苷酸为核糖核苷酸；RNA含尿嘧啶U几乎不含胸腺嘧啶T； RNA含较多的稀有碱基，他们具有各种特殊的生理功能；RNA有较多核糖的2，-OH被甲基化
信使RNA(mRNA)
特点：含量低，种类多，寿命短
大多数真核细胞mRNA在3’端有poly(A)结构，新合成的polyA较长，衰老mRNA的polyA较短。 原核细胞mRNA3’端一般不含polyA序列
核酸的理化性质
紫外吸收
在260nm紫外吸收最强，由于嘌呤及嘧啶碱基含有共轭双键
核酸的变性
变性：在某些理化因素作用下， DNA 分子互补碱基对之间的氢键断裂，使 DNA 双螺旋结构松散，成为无规则线团结构，称 DNA 变性
变性的本质：碱基堆积力和碱基之间的氢键遭到破坏
解链温度或熔解温度Tm：双链 DNA 解链度达到50％所需要的温度称为 DNA 的解链温度，又称变性温度
每一种 DNA 都有自己的解链温度， DNA 分子中 GC 含量越高，其 Tm 越高
变性后有：
增色效应：DNA变性导致其紫外吸收增强的现象
粘度下降，生物学功能丧失
比旋度降低
浮力密度升高
核酸的复性
如果缓慢降温，逐渐恢复生理条件，变性单链 DNA 又会自发进行碱基互补结合，重新形成原来的双链结构，称为复性或退火
复性后，会有减色效应
减色效应：复性导致 DNA 的紫外吸收减弱的现象
核酸的高分子性质
1、一定的粘度：天然 DNA 具有双螺旋结构的线性细长分子，因此 DNA 溶液黏度很高，提取时候容易断裂 DNA > RNA , dsDNA > ssDNA
2、不同状态，不同的沉降速率
核酸的两性解离性质
核酸分子含有酸性的磷酸基团和碱性的碱基，是一种两性电解质，
磷酸基团酸性较强，核酸的等电点通常偏酸性 DNA ( PI ):4-4.5 RNA ( PI ):2-2.5
核酸分子杂交
不同来源的核酸链，因存在碱基互补序列而形成互补杂交双链的过程，称为核酸分子杂交
杂交的理论基础：碱基互补配对；核酸的变性和复性
核酸分子杂交的应用 >研究 DNA 分子中某一种基因的位置； ＞测定两种核酸分子间的序列相似性； ＞检测某些专一序列在待检样品中存在与否； ＞是基因芯片技术的基础。
维生素
概述
维生素：维持机体生理功能所必需的一类小分子有机化合物
分类：水溶性维生素（B族，C），脂溶性维生素V（A、D、E、K）
水溶性维生素
维生素B1
又称为硫胺素
体内活化形式为：焦磷酸硫胺素（TPP）
缺乏症：脚气病（富病），末梢神经炎
维生素B2
又称核黄素
体内活化形式：黄素单核苷酸（FMN），黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
缺乏症：口角炎，唇炎，阴囊炎
维生素PP
又称烟酸或烟酰胺
体内活化形式：NAD+，NADP+
缺乏症：赖皮症
维生素B6
包括：吡哆醇，哔哆醛，比多胺
活性形式：磷酸吡哆胺PLP，磷酸吡哆胺PMP
缺乏症：小细胞低色素贫血，高同型半胱氨酸血症，过量会引起中毒
泛酸VB6
又称遍多酸
体内活化形式：辅酶A，酰基载体蛋白ACP
缺乏症：影响肾上腺功能,从 影响生育育能力 可增加人体对雌激素、雄激素、皮质激素和维生素 D 作 用的敏感性
维生素B7＝VH
缺乏症：疲劳，恶心，呕吐，毛发脱落
叶酸
活性形式：四氢叶酸FH4
缺乏症：巨幼红细胞性贫血
维生素B12
又称钴胺素
活化：甲钴胺素
缺乏：巨幼红细胞性贫血，神经疾患
维生素C
又称抗坏血酸
易溶于水，易随尿液排除
主要作用：
参加体内羟化反应
促进胶原蛋白合成
参与类固醇的羟化
子主题
参与体内氧化还原反应
促进造血作用
促进抗体生成
抗氧化作用
防癌作用
缺乏症：坏血病
脂溶性维生素
维生素A
又称：抗干眼病维生素
活化：视黄醛，视黄醇，视黄酸
缺乏症：干眼症，夜盲症，皮肤干燥
维生素D
又称抗佝偻病维生素
活化：1，25-（OH2）-VitD3
缺乏症：儿童表现为佝偻病 成人表现为软骨病
维生素E
又称生育酚
主要作用：
抗氧化
抗不育
促进血红素合成
调节基因表达
缺乏症：新生儿贫血
维生素K
又称：凝血维生素
主要作用：
参与凝血作用 参与骨代谢
缺乏症：
可引起出血
酶
概述
酶的概念
酶：是生物体内活细胞产生的具有催化作用的蛋白质，又称为生物催化剂
酶的本质
大部分为蛋白质
少数为RNA
酶作为生物催化剂与一般催化剂相比
1.只能催化热力学上允许的化学反应
2.在化学反应前后本身质和量不改变
3.不改变化学反应的平衡点，降低反应活化能，提高化学反应速度
酶作用的特点
高效性
专一性（特异性）
绝对专一性
相对专一性
立体异构专一性
不稳定性
可调控性
酶的分子组成与结构
酶的分类
单纯酶
结合酶
蛋白质部分＋非蛋白质部分＝全酶 （酶蛋白） （辅助因子）（有活性）
辅助因子分为
小分子有机化合物（B族维生素） ，无机金属离子 （辅酶） （辅基）
辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为
辅酶：与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法除去
辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去
单纯的酶蛋白和辅助因子是催化活性，只有两者结合才有活性
酶的活性中心
酶的活性中心：或称活性部位，指必需基团在空间结构上彼此靠近，具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物
酶蛋白与辅助因子相结合全酶才会有活性
酶的结构
单体酶：由一条多肽链构成的酶称为单体酶
寡聚酶：由多条肽链组成的酶是寡聚酶
多酶复合物：有几种具有不同催化活性，但功能上有密切联系的酶，通过非共价键相嵌合在一起的酶称为多酶复合物
同工酶：催化相同化学反应，但酶蛋白的结构、理化性质乃至免疫学性质及电泳行为都不想同的一组酶
所有基团
其他
必需基团
活性中心内的基团
结合基团：结合底物
催化基团：催化底物转变成产物
活性中心外的基团
作用：维持酶空间构想
必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的基团
酶的作用机制
作用机制：降低化学反应所需要的活化能
活化能：提高低能分子到达活化状态的能量称为活化能
酶促反应动力学
酶促反应的影响因素
酶浓度
底物浓度
pH
温度
抑制剂
激活剂
底物浓度对酶促反应速率的影响
1.当底物浓度较低时，反应速度v与底物浓度[S]呈正比关系
Km值：等于酶促反应速率为最大反应速度一半时的底物浓度。Km值越大，与底物的亲和力越小
米氏方程：V＝Vmax·[S]/Km+[S]
Km值的意义
温度对酶促反应速度的影响
高温：破坏酶的活性
低温：抑制酶的活性
酶促反应的最佳温度：酶促反应速度达到最大时的温度
PH对酶促反应速度的影响
不同种类的没有不同的最适pH
激活剂对酶促反应速度的影响
必需激活剂：使酶由无活性变为有活性的激活剂称为必需激活剂
非必需激活剂：使酶的催化活性显著提高称为非必需激活剂
酶的激活剂：使酶由无活性变为有活性，或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂
抑制剂对酶促反应速度的影响
根据抑制作用分类
不可逆抑制剂
丝氨酸酶抑制剂
巯基酶抑制剂
不可逆性抑制剂：以共价键的形式与酶的必需基团结合，进行不可逆结合
可逆抑制剂
竞争性抑制剂
非竞争性抑制剂
反竞争性抑制剂
可逆性抑制剂：抑制剂以非共价键与酶和酶-底物复合物的特定区域结合，用透析，超滤等方法出去，可恢复活性
丝氨酸酶抑制剂：属于有机磷化合物，丝氨酸酶是以丝氨酸羟基-OH为必需基团的酶
解磷定解毒
巯基酶抑制剂：低浓度重金属（Pb,Cu，Hg）、砒霜，巯基酶是以巯基-SH为必需基团的酶
二巯基丙醇BAL，二巯基丁二酸DMSA解毒
竞争性抑制作用
：抑制剂与底物结构相似，竞争酶的活性中心 I：为抑制剂浓度，S：为底物浓度
特点：1.抑制剂与底物的结构相似 2.抑制剂与底物竞争与酶的活性中心相结合 3.抑制程度取决于[I]/[S]相对比例 4.增加底物浓度，可以减少甚至解除抑制作用 5.酶与底物的亲和力降低，即表现Km值增大， 但最大反应速度Vmax不变
非竞争性抑制作用
：抑制剂可与酶活性中心以外的必需基团结合， 不影响酶与底物结合，但ESI结合产物不能释放
特点：1.底物和抑制剂结构不相似 2.两者可以互不干扰同时与酶的不同部位结合 3.抑制程度只取决于[I]（抑制剂浓度） 4.增加[S]不能除去抑制作用 5.表观Km值不变，Vmax值降低
反竞争性抑制作用
：此类抑制剂仅与酶-底物复合物（ES）结合， ESI复合物形成使得ES量下降，不利于ES离解成E和P， 更加有利于底物和酶的结合
特点：1.抑制剂只能和ES结合，不抑制酶与底物结合 2.抑制剂与ES结合导致ES浓度降低 3.Km值和Vmax值均降低 4.抑制剂结合部位位于活性中心外
竞K大，非V小，反竞K，V都变小
酶的活力测定
酶促反应速度可以用单位时间内底物的减少量或产物生成量来衡量
酶的调节
关键酶
关键酶：指在一系列连续的酶促反应中，只能翠催化单向反应、且速度较慢的酶， 调节该酶的活性可以影响整个代谢速度，甚至改变代谢方向
变构调节
一些小分子化合物与酶蛋白活性中心外的特定部位以非共价键特异结合，改变酶蛋白构象，从而改变其活性，这种调节称为酶的变构调节
变构调节生理意义
防止产物过多 代谢物合理调配和有效利用
化学修饰调节
酶蛋白肽链上某些氨基酸残基可在另一种酶作用下发生可逆的共价修饰，结合或脱去某些化学基团从而改变酶的催化活性的调节方式
酶原的激活
酶原：某些酶在最初合成、分泌时没 有活性,这种没有活性的酶的前体称 为酶原
酶原激活:在一定条件下水解掉部分肽段,肽链构 象发生改变而形成或暴露活性中心的 过程
酶原激活的实质：使酶分子形成或暴露活性中心的过程