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生物化学思维导图——6.蛋白质结构与功能的关系
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编辑于2022-07-20 20:01:43
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蛋白质结构与功能的关系
氧结合蛋白质
肌红蛋白的结构与功能
定义
肌红蛋白Mb是哺乳动物细胞主要贮存和分配氧的蛋白质
存在
潜水哺乳类如鲸、海豹等等肌红蛋白含量丰富，致使他们的肌肉呈现棕红色；肌红蛋白贮存氧使这些动物能长时间潜在水下
结构
单结构域；脱辅基的肌红蛋白称为珠蛋白；分子扁平棱型
一条多肽链+辅基血红素
多肽链
多肽主链由长短不等的8段α螺旋组成（分子中几乎80%的氨基酸残基都在α螺旋区内）
非α螺旋区
C-末端也有一段5残基的松散肽链
拐弯处的α螺旋受到破坏，拐弯是由1～8个残基组成的无规卷曲；处于拐弯处的残基有：Pro、Ser、Thr、Asn、Ile（由于侧链的体积等）
分子内部
只能容纳4个水分子大小的空间，称为空穴
肽段及氨基酸命名
8段螺旋去分别命名A、B、C……H；相应的非螺旋区肽段称为NA（N-末端）、AB、BC……HC（C-末端）
各残基除了有一套从N-端开始计算的序列号码外，还按在各螺旋段段位置另外给出了编号，如93位His又编为F8
辅基血红素
氧结合
过渡金属低氧态（Fe2+、Cu+）具有很强的结合氧的倾向
肌红蛋白-血红蛋白家族
Fe2+
节肢动物血蓝蛋白
Cu+
血红素
构成
原卟啉IX
组成
4个吡咯环组成，4个吡咯通过甲叉桥连接成吡咯环系统；与系统相连的4个甲基、2个乙烯基、2个丙酸基
来源
属于卟啉类；该类化合物在叶绿素、细胞色素以及其它一些天然色素中还将遇到
功能
固定Fe2+（肌红蛋白-血红蛋白家族中）
二价Fe（II）
配位
八面体配位【6个配位键：4个与四吡咯环的N原子相连，另2个垂直于卟啉环面（这2个键合部位称第5和第6配位）】
分类
高铁血红素（结合Fe3+）、[亚铁]血红素（结合Fe2+）；只有亚铁态才能结合氧
血红素的功能受到多肽环境的调控
在珠蛋白中承担固定O2度作用
在细胞色素c中承担可逆电子载体的作用
过氧化氢酶中承担催化剂的作用（催化H2O2转化为H2O和O2）
O2、血红素与肌红蛋白的结合
血红素非共价结合在珠蛋白疏水空穴处；卟啉环上的2个丙酸基伸向空穴外侧
第5配位键
血红素铁在第5配位键与珠蛋白F8位His残基（近侧组氨酸咪唑N）结合
第6配位键
在氧合肌红蛋白中，第6配位被氧占据；O2轴与Fe-O键（垂直于卟啉环平面）呈60º的倾斜
在去氧肌红蛋白中，第6配位键空着
在高铁肌红蛋白中，氧结合部位失活，H2O代替氧结合在第6配位键上
空间位阻p255
氧结合部位实则一个空间位阻区域
血红素基氧结合部位两侧：其中一侧为近侧组氨酸，另一侧为远侧组氨酸（E7位His）；被结合的O2夹在Fe（II）原子（近侧组氨酸）和远侧组氨酸之间
空间位阻降低了血红素对CO的亲和力
原理
HisE7造成位阻导致CO与Fe的结合无法呈直线
作用
有效防止代谢过程中产生的CO占据O2结合血红素的部位
肌/血红蛋白进化形成的多肽微环境的作用（空穴作用）p255
O2的结合改变肌红蛋白的构象
去氧肌红蛋白中Fe（II）只有5个配体，位于离卟啉环平面上方（F8His一侧）0.055nm处；铁卟啉呈圆顶状/凸形
氧合肌红蛋白中Fe（II）被拉回卟啉环平面，离平面只有0.026nm；铁卟啉呈平面状
肌红蛋白结合氧的定量分析（氧结合曲线）p256
氧合曲线为双曲线
Y=P（O2）/ [P（O2）+K]
Hill图
nH=1（O2分子彼此独立地与肌红蛋白结合）
血红蛋白的结构与功能
定义
血红蛋白Hb主要是在血液中结合并转运氧气的蛋白质
存在
存在于血液中的红细胞中，每个红细胞成熟期间产生约3亿个Hb分子，以高浓度溶解于红细胞溶胶中；
结构
血红蛋白的亚基组成p258
由四个亚基组成，每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位
人在不同阶段的血红蛋白亚基种类是不同的（表6-1）
亚基种类
成人HbA：α2β2
胎儿HbF：α2γ2
……
HbF的γ链与β链很相似，但γ链的H21（143位）是Ser，而不是β链中的His；这样就减轻了血红蛋白对BPG（2，3二磷酸甘油酸）的亲和性，从而对氧的亲和力增高
HbA的变异形式
在红细胞周期中，由于和葡萄糖/其它化合物发生反应，即产生了变异形式
形式
HbA1a
HbA的葡萄糖基化形式
HbA1b
HbA1c
在总HbA中的占比可作为血液中葡萄糖浓度的量度
血红蛋白的三维结构
Hb分子近似球形，4个亚基占据相当于四面体的四个顶角，整个分子形成C2点群对称
4个血红素分别位于每个多肽链的E、F螺旋之间的裂隙处，并暴露于分子表面
4个氧结合部位保持一定的距离
两条不同链之间的相互作用最大，两条α链或两天β链之间的相互作用最小
来源不同的血红蛋白的氨基酸序列，9个氨基酸残基是高度保守的，对血红蛋白的功能有重要的意义（p259）
血红蛋白内部非极性残基的位置变化相当大
氧结合引起血红蛋白构象变化
氧合作用显著改变Hb的四级结构
氧合血红蛋白和去氧血红蛋白在四级结构上有显著的不同；特别是αβ亚基的相互作用发生了变化
αβ接触（p260）
装配接触
结合/去氧构象不变
滑动接触
血红蛋白氧合是，两个αβ-二聚体（半分子）彼此滑移（图6-11）
血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换（p259）
氧合血红蛋白和去氧合血红蛋白代表不同的构象态
α链与β链的C-末端的倒数第二位都是Tyr HC2残基（分别是Tyr α 140和Tyr β145）
T态（紧张态）
去氧血红蛋白的主要构象
4个亚基的碳末端处于受束缚的状态
有专一的氢键和盐桥起着稳定作用
Tyr的酚-OH与Val FG5（Val α93和Val β98）提供的肽C=O形成链内氢键
8个盐桥（图6-13）
R态（松弛态）
亚基的C-末端处于几乎完全自由旋转的状态
氧合时由于F螺旋移动导致Tyr HC2和Val FG5之间的氢键断裂；进而8个连接亚基的盐桥也断裂
血红蛋白的协同性氧结合（Hb氧结合曲线）p262
氧合曲线是S形曲线，是O2和Hb协同性结合的标志
Hill图
nH=2.8（O2分子的结合具正协同同促效应）（即血红蛋白是别构蛋白质）
∆Y是血红蛋白输氧效率的指标，协同性将增加∆Y值
H+、CO2、BPG对血红蛋白结合氧的影响
别构效应
血红蛋白与O2的结合受到与蛋白质分子结合的H+、CO2、BPG的影响；这种空间上相关的远的部位之间的相互作用在很多寡聚蛋白质中存在，这就是别构效应
H+和CO2促进氧的释放
代谢产生CO2和H+，细胞呼吸终产物CO2在体内被水合为碳酸氢盐，结果使PH降低，促进O2的释放（该反应受碳酸酐酶催化，红细胞中碳酸酐酶十分丰富）
波尔效应
当H+浓度增加（PH下降）时，Hb的氧分数饱和曲线向右移动；因为去氧血红蛋白对H+的亲和力比氧大，增大H+浓度会促进氧在血红蛋白的释放；
波尔效应的机制
波尔效应涉及血红蛋白的大约6个残基；
H+在血红蛋白中的结合部位
结合部位是参与盐桥形成的β1链HisHC3的咪唑基和α1链ValNA1的氨基；α链的HisH5的咪唑基；(处于T态时HisHC3的咪唑基与β1链AspFG1的侧链羧基形成链内盐桥，咪唑基上的质子与羧基静电吸引，使其PKa（=8.0）较正常高)
CO2在血红蛋白中的结合部位
四个亚基的N-末端α-氨基（T态时处于盐桥中，R态时游离与CO2结合生成氨甲酸血红蛋白与H+；产生的H+贡献给波尔效应；反应可逆）
波尔效应的生理意义
流经组织时：缓冲血液PH；并使组织能够比单纯因为p（O2）降低获得更多的氧气
流经肺部时：肺部的p（O2）增高，利于血红蛋白与氧的结合促进CO2和H+的释放
BPG降低Hb对氧的亲和力
异促别构调节的实例
BPG与Hb的结合
结合部位
Hb分子（四聚体）中只有一个BPG结合部位，位于中央孔穴内；
离子键结合
高负电荷的BPG分子通过与β链氨基酸残基的荷正电基团的静电相互作用结合于Hb分子；BPG将两个β链交联在一起（P265）
T态与R态
T态：BPG以离子键与血红蛋白结合，促进氧的释放
R态：在氧合离子R态的血红蛋白中，中央空穴变小无法容纳BPG
BPG对氧结合曲线的影响
脱BPG的Hb氧合曲线
与肌红蛋白氧结合曲线相似；P50=2torr，能在低于20torr的p（O2）下为O2饱和
有BPG（4.5mmol/L）的Hb氧合曲线
正常S形
高山缺氧与疾病及其治疗p265
人的某些生理性/病理性的缺氧也通过红细胞中BPG 的浓度的改变来调节对组织的供氧量
BPG浓度升高
高空适应的代偿性变化
严重阻塞性肺气肿病人
酸性柠檬酸葡萄糖ACD贮存血液
BPG浓度降低，使贮存血液中氧浓度较高，可供病人使用
缺少BPG的红细胞的恢复
贮存血液中加入肌苷，可防止BPG水平的下降，因为肌苷能通过红细胞膜并在胞内经一系列反应可以转变为BPG（不能直接加入BPG，因为BPG是高荷电分子无法通过细胞膜）
血红蛋白与肌红蛋白性质上的区别
血红蛋白处从肺到组织，转运细胞所需的几乎全部氧之外，还装运组织中形成的20%总H+和CO2到肺和肾
血红蛋白的总结
氧的S形曲线结合，Bobr效应以及BPG效应物的调节使得血红蛋白输氧能力达到最高效率；同时由于能在较窄的氧分压范围内完成输氧能力，因此使机体内的氧水平不致很大的起伏；此外血红蛋白还能使机体内的PH维持在一个较稳定的水平
血红蛋白分子病p267
遗传病
血红蛋白的异常是由基因突变引起的，通过遗传在群体中传播
如两种类型的β-珠蛋白基因（正常β型&变体 β*型）在同源染色体中有3种可能的组合
正常纯合β+ β；只产生正常的β-珠蛋白链
变体的纯合β*+ β*；只产生变体β-珠蛋白链
杂合β+ β*；即产生正常的β-珠蛋白，又产生变体β-珠蛋白
有关疾病
血红蛋白病（α链或β链发生了变化）
镰刀状细胞贫血病
镰刀状的血红蛋白称为Hb S
氨基酸序列的变化
β链的N-末端开始第6位的Glu变成了Val（实验：双向滤纸层析-电泳，得到指纹图谱）
纤维状沉淀
变形原因
纤维沉淀的形成压迫红细胞质膜使其弯曲成镰刀状
结构：由直径21.5nm的纤维组成，每根纤维是一个14股Hb S链的超螺旋
维持结构作用力：疏水作用力、极性相互作用
分子表面异常疏水侧链
在血液生理PH7.4，Glu侧链是一个带负电的基团，Val侧链是一个非极性基团；三级结构中β6位于分子表面，Val代替Glu相当于给Hb S分子表面安装了一个疏水侧链
互补口袋
Val代替Glu降低了血红蛋白的溶解度；同时Val相当于一个“粘性”突起与互补口袋通过疏水作用聚集沉淀
互补口袋可能由Phe F1和Leu F4形成
暴露在去氧血红蛋白表面，但不存在于氧合血红蛋白
治疗性矫正
氰化钾处理可防止其在脱氧条件下变成镰刀状
原理：Val的侧链氨基被修饰
反映
由于血红蛋白分子中的氨基酸残基被更换而造成的；最能反应氨基酸序列在决定它的二、三、四级结构及生物功能方面的巨大作用
平衡多形现象的典型实例
地中海贫血
α-和β-地中海贫血病
产生途径
缺失一个/多个编码血红蛋白链的基因
所有的基因都可能存在
一个/多个基因无义突变
缩短蛋白链
一个/多个基因移码突变
产生错误氨基酸序列
突变发生在编码区之外，导致转录被阻断或前体mRNA不正确加工
β-地中海贫血
纯合子患者：不能制造β链，必须依赖胎儿 γ链
杂合子患者：症状较轻
α-地中海贫血（0拷贝）
拷贝
每个染色体上有两个相邻的拷贝（α1和α2）
因此一个人可含有多种拷贝方式：4、3、2、1、0
其它血红蛋白病p269
四个关键区域
血红素基附近、血红蛋白分子表面、特异部位（空间位阻）、亚基界面
免疫系统与免疫球蛋白
免疫系统
两大免疫系统
体液免疫系统与细胞免疫系统
涉及抗原
抗原
定义
能引起免疫反应的任何分子或病原体；可以是一种病毒、细菌细胞壁或蛋白质或其它大分子
抗原决定簇/表位
可以是例如蛋白质分子表面的氨基酸残基/多糖上的单糖残基
半抗原
定义
本身无抗原性（例如小分子，分子质量小于5000），与载体蛋白结合后有了抗原性的物质；例如吗啡
免疫涉及的两大细胞
巨噬细胞
来源
骨髓干细胞分化而来；在骨髓中发育成幼单核细胞，血液中分化为单核细胞，迁移到组织分化成组织特异性的巨噬细胞
功能
吞噬大颗粒和细胞
作为抗原呈递细胞
淋巴细胞
来源
骨髓中的造血干细胞分化而来，属于白细胞
存在
循环于血液及淋巴系统，并贮存于各种淋巴器官中
识别功能
表面具特异膜受体，可识别抗原
分类
B淋巴细胞
发育：骨髓（Bone marrow）中发育
B细胞受体
B细胞表达独特的抗原结合膜受体，是抗体分子，一种膜结合蛋白
单独识别抗原
激活分裂，子代分化
记忆细胞
长寿命；同亲代一样表达膜结合抗体
效应细胞（浆细胞）
短寿命；产生分泌型的可溶性抗体（体液免疫主要效应物）
抗体的多样性来自于一套免疫球蛋白基因片段经基因重排机制随机重装配而产生（35章）
功能
作为抗原呈递细胞
T淋巴细胞
发育：后期发育迁移到胸腺（thymus gland）
T细胞受体
抗原特异膜受体；是一种异二聚体，由两条蛋白链（αβ或γδ）组成，链间二硫键连接；两条链的N-末端折叠在一起形成受体的抗原结合部位
识别主要组织相容性复合体MHC膜蛋白结合的抗原
激活分裂，子代分化
记忆T细胞
效应T细胞
分类
TH细胞（T助细胞）
辅受体（膜糖蛋白）CD4
激活分化成效应细胞，分泌各种淋巴因子
功能
淋巴因子参与B细胞、Tc细胞、吞噬细胞等的激活
Tc细胞（T胞毒细胞）
辅受体（膜糖蛋白）CD8
又称杀伤细胞
通过表面受体识别激活，分化成效应细胞，获得细胞毒活性
功能
监视身体细胞和消灭任何显示不正常抗原的细胞（如癌细胞，病毒感染细胞，外来移植细胞）
免疫的自身耐受性
胸腺对正在发育的Tc/TH会有一个严格的选择过程，消灭95%以上正在发育的Tc/TH细胞，存活并成熟的Tc/TH不与生物体自身蛋白结合（TH细胞的选择：不产生能刺激对宿主有潜在危险抗体的B细胞增殖的TH细胞）
免疫系统识别自我和非我
宿主中蛋白质抗原的检测是由MHC蛋白介导的；由MHC蛋白展出的外来蛋白的肽段是免疫系统识别为非我的抗原
MHC蛋白（图6-25）
结构
内在膜蛋白；是一种异二聚体分子；是高度多形的；结构如图6-25
分类
MHC-I蛋白
存在
几乎存在与所有脊椎动物细胞的表面；一个个体可产生多达6个MHC-I蛋白的变体，所以两个个体不大可能有相同的一套MHC-I蛋白；
MHC-I—肽复合体（图6-28）
结合肽
细胞内随机发生的蛋白质降解和更新衍生而来的肽
Tc细胞的T细胞表面受体的识别靶
特异性识别
每个T细胞只含有一种T细胞受体但有多个拷贝，它对特定MHC-I蛋白—肽复合体是特异的
MHC-II蛋白
存在
存在与少数几种特化细胞的表面；一个个体可产生多达12个变体
特化细胞包括巨噬细胞和B淋巴细胞（它们作为抗原呈递细胞通过吞噬/胞吞作用将外来抗原内化，经消化成小肽段；肽段和MHC-II结合并被展示在膜表面）
MHC-II-肽复合体
结合肽
非来自细胞的蛋白质，而是被细胞摄入的蛋白；
是TH的识别靶
免疫反应
体液免疫
对象
针对细菌感染、胞外病毒（存在于体液中）以及进入生物体的外来蛋白质
流程
（1）成熟病毒从被感染细胞释放到胞外环境；（2）某些病毒被巨噬细胞吞噬，释放的病毒肽段与MHC-II结合并被展示在巨噬细胞和B细胞表面，被TH细胞识别（CD4辅助+二级信号分子辅助活化TH）；（3）细胞增殖：被活化的TH一个亚群分泌白细胞介素-2，刺激具白细胞介素受体的Tc/TH细胞的增殖；另一个亚群分泌白细胞介素-4（IL-4），刺激能识别抗原的B细胞的增殖；（4）消灭抗原：通过抗体-抗原沉淀反应（被巨噬细胞/粒细胞吞噬彻底清除）；或在补体“破膜复合体”等作用下中消灭细胞性质的抗原（如细菌）
细胞免疫
对象
破坏被病毒感染的宿主细胞、某些寄生物及外来移植组织
流程
（1）病毒侵入细胞，在胞内合成病毒蛋白质；（2）MHC-I结合展示病毒蛋白肽片段，被Tc细胞识别（CD8辅助识别）；（3）经克隆选择（白细胞介素介导）产生具同样免疫能力等Tc细胞群；（4）Tc细胞通过多种机制（如穿孔素介导的机制）破坏被感染细胞使其死亡
T细胞的克隆选择
具有白细胞介素受体的T细胞受白细胞介素刺激增殖（只有与被感染细胞结合的T细胞会产生白细胞介素受体）
免疫球蛋白/抗体p276
结构（以lgG为例）图6-29
血清糖蛋白
4条多肽链构成
组成
2条重链（H链）
2条轻链（L链）
一端2条H链相互作用——基部，另一端H链分别与L链相互作用，形成Y形结构——两臂
连接
非共价键、二硫键
铰链区
结构
lgG基部和两臂的连接处，长度约30个氨基酸残基
水解
木瓜蛋白酶
断裂铰链上端，释放基部片段Fc（容易结晶）
胃蛋白酶
铰链2个二硫键之间；产生F（ab）2的二价片段和若干小肽片段
结构域
lgG共12个结构域；每个结构域都有一个S-S
根据序列同源性划分结构域
恒定区（C区）
氨基酸序列类型
L链
κ、λ
H链
α、γ、δ、ε、μ
可变区（V区）
高变区
V区位于链的N-末端区域；在VL和VH内有所谓的高变区，负责抗体抗原识别，是真正的抗原识别部位
高变区之外的区域
相当恒定
L链与H链结构域
类型
L链：VL、CL
H链：VH、CH1、CH2、CH3（对于lgM与lgE还有CH4）
结构域形式
免疫球蛋白特征性结构域是塌陷的反平行β桶/两个反平行β折叠片形成的夹心式结构，称免疫球蛋白折叠
β折叠片上的序列是保守的；连接β折叠片的环的序列是变化的（高变区）
抗原结合部位
VL和CL的环区构成抗原结合部位
交联晶格沉淀
每一个lgG分子含两个抗原结合部位（二价），位于Y形结构两个“臂”的顶端；与含有多于两个抗原决定簇的抗原结合产生交联晶格而沉淀（图6-30）
5个类别
每种免疫球蛋白的重链和轻链各自都只有一种氨基酸序列类型
lgM
产生
对入侵抗原作初次免疫反应产生的
存在
以单体的膜结合形式存在/五聚体形式存在（五聚体很大，限存在于血液中）
功能
抑制、凝集、溶解入侵血液的细菌
lgA
存在
存在于身体的分泌物（如唾液、泪、乳）
形式：单体、二聚体、三聚体
功能
初乳和乳中的主要抗体
lgD
存在
B细胞表面
lgG
功能
记忆B细胞引发再次免疫反应中的主要抗体
与入侵的细菌/病毒结合可激活补体系统与某些白细胞如巨噬细胞
存在
血液中最为丰富；唯一能通过胎盘进入体内的抗体
lgG存在一种变体，是B细胞膜上的膜结合受体
lgE
功能
在变态/过敏反应中起重要作用
过敏反应
lgE的Fc区与存在于血中的嗜碱性粒细胞和存在于组织中的肥大细胞的Fc受体结合；lgE以这种形式作为过敏原的受体，结合后诱导细胞分泌组胺和其它活性胺，引起炎症
基于抗体-抗原相互作用的生化分析方法
多/单克隆抗体
抗原-抗体沉淀反应与免疫扩散和免疫电泳
酶联免疫吸附测定ELISA
免疫印迹测定
亲和层析
肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩
发动机蛋白质及其运动轨道
发动机蛋白质
类型
肌球蛋白、动力蛋白、驱动蛋白
本质
涉及移动/转运的的机械化学酶
滑行/步行运动
肌球蛋白实际上是一种ATP酶（活性中心在头部），这类酶能把核苷三磷酸（一般是ATP）的化学能转变为收缩、游动的一类机械能
真核细胞的纤毛与鞭毛的搏动
轴丝动力蛋白与微管的相互作用引起的
胞内货物转运
驱动蛋白/动力蛋白等一部分连接在微管上，一部分连接在被转运的细胞器/小泡上
细菌的鞭毛运动
旋转发动机，以质子动力势为能量来源
轨道
微管、微丝
肌肉结构
肌肉——平行肌束——肌纤维（长柱形多核细胞—骨骼肌细胞，由多个成肌细胞融合而成）——肌原纤维
成肌细胞内部结构
肌原纤维
肌纤维含有约1000个肌原纤维，浴于细胞质（即肌浆）中；
核
核则一般处于细胞的周边，质膜的内面
线粒体
肌肉收缩时提供ATP
内质网（肌质网）
很发达，分布在各种肌原纤维的周围，提供肌肉收缩所需Ca2+
肌原纤维结构
形态结构
周期性结构，暗带与明带交替排列
明带/同性带/I带
被Z线/盘等分成两半
Z盘作用：固定细丝等锚钩作用
暗带/各向特异带/A带
中央有较明亮H区，M线/盘将H区等分成两半
H区内无细丝，M线为肌球蛋白尾部
由肌丝构成
粗丝
数百个肌球蛋白通过尾部缔合而成的分子束；尾朝A带中央，头朝A带两端
细丝
肌动蛋白
G-肌动蛋白
F-肌动蛋白
肌动蛋白单体+原肌球蛋白+肌钙蛋白复合体（TnT、TnI、TnC）
TnT与原肌球蛋白结合；TnI与原肌球蛋白与肌动蛋白二者结合，抑制肌球蛋白与肌动蛋白相互作用；Tnc与钙结合蛋白有同源性
横桥
粗丝伸出的头部与相邻细丝接触形成
骨骼肌的相关蛋白质p283
M盘相关
M蛋白、肌中蛋白、肌酸激酶
Z盘相关
α-辅肌动蛋白、波形蛋白和结蛋白（作为中间丝）
另2个细胞骨架蛋白
肌连蛋白、伴肌动蛋白（共同组成肌原纤维周围的柔性丝状网）
肌球蛋白相关蛋白
C蛋白、F蛋白、H蛋白
肌动蛋白相关蛋白
原肌球蛋白、肌钙蛋白、α-辅肌动蛋白、副原肌球蛋白
肌肉收缩机制：肌丝滑动模型
收缩时I带和H区几乎完全消失，Z盘向A带靠拢
肌肉收缩分子机制p285
肌球蛋白与肌动蛋白相互作用的调节
（1）原肌球蛋白与细丝结合关闭了肌球蛋白头部结合位点；（2）肌钙蛋白是钙结合蛋白，神经冲动引起Ca2+从肌质网中释放，释放Ca2+与TnC结合；（3）原肌球蛋白和肌钙蛋白复合体构象变化，暴露细丝上肌球蛋白结合位点，引起收缩循环
附：肌连蛋白
已知最大的单链蛋白质，由244个免疫球蛋白lg和纤连蛋白3FN3结构域构成
作用1
PEVK结构花式
弹簧装置作用
作用2
把肌球蛋白丝连接到Z盘上，防止肌肉过分伸张