蛋白质的结构与功能

生物化学蛋白质的结构与功能知识点总结

蛋白质

• 分子组成
  • L-a-氨基酸是蛋白质的基本结构单位
  • 氨基酸的分类（根据侧链结构和理化性质）
    • 非极性脂肪族氨基酸
      • 甘氨酸Gly
      • 丙氨酸Ala
      • 缬氨酸Val
      • 亮氨酸Leu
      • 异亮氨酸Ile
      • 脯氨酸Pro
      • 甲硫氨酸Met
    • 极性中性氨基酸
      • 丝氨酸SeR
      • 半胱氨酸Cys
      • 天冬酰胺Asn
      • 谷氨酰胺Gln
      • 苏氨酸Thr
    • 芳香族氨基酸
      • 苯丙氨酸Phe
      • 酪氨酸Tyr
      • 色氨酸Trp
    • 酸性氨基酸
      • 天冬氨酸Asp
      • 谷氨酸Glu
    • 碱性氨基酸
      • 精氨酸Arg
      • 赖氨酸Lys
      • 组氨酸His
  • 氨基酸具有共同或特异的理化性质
    • 氨基酸具有两性解离的性质
      • 等电点：在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，此时的pH值为等电点
      • pI=1/2（pK①+pK②）氨基和羧基的解离常数的负对数
    • 含共轭双键的氨基酸具有紫外线的吸收性质
      • 色氨酸和酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近
    • 氨基酸与茚三酮水合物在弱碱溶液共加热，生成蓝紫色化合物
  • 氨基酸通过肽键连接形成蛋白质或肽
• 分子结构
  • 氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构
    • 主要化学键包括肽键和二硫键
  • 多肽链的局部有规则重复的主链构像为蛋白质的二级结构
    • 肽单元：参与肽键的6个原子在同一个平面上
    • a-螺旋
    • B-折叠使多肽链成片层结构
    • B转角和兀环存在于球蛋白中
    • 氨基酸残基的侧链影响二级结构的形成
  • 多肽链进一步折叠成蛋白质的三级结构
    • 三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
      • 形成和稳定主要依靠次级键：疏水键、盐键、氢键和范德华力等
    • 结构模体（蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分）可由两个或者两个以上二级结构肽段组成
    • 结构域（分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能）是三级结构层次上具有独立结构与功能的区域
    • 蛋白质的多肽链须折叠成正确的空间构象
  • 含有两条以上多肽链的蛋白质可具有四级结构
    • 每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基，亚基间的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用即蛋白质的四级结构
    • 各亚基间的结合力主要是氢键和离子键
    • 2个亚基组成的四级结构蛋白质中，若亚基结构相同，称之为同二聚体，否则为异二聚体
  • 蛋白质可依其组成、结构或功能分类
    • 根据蛋白质组成成分：单纯蛋白质和结合蛋白质（通过共价键结合了辅基）
    • 根据形状分为纤维状蛋白质和球状蛋白质
• 结构与功能的关系
  • 蛋白质的主要功能
    • 构成细胞和生物体结构
    • 物质运输（血红蛋白，载体蛋白等）
    • 催化功能（酶绝大多数是蛋白质）
    • 信息交流（受体蛋白的特异性）
    • 免疫功能（抗体，淋巴因子等）
    • 氧化供能（饥饿时组织蛋白分解增加）
    • 维持机体酸碱平衡（蛋白质的缓冲体系是血液缓冲系统的重要组成部分）
    • 维持正常血浆渗透压（血清蛋白决定血浆胶体渗透压大小）
  • 蛋白质执行功能的主要方式
    • 蛋白质与小分子相互作用（如酶的催化作用、物质的转运、信息传递等）
    • 蛋白质与核酸相互作用（除了少数RNA以核酶单独存在，其他绝大多数RNA都与蛋白质形成RNA-蛋白质复合物，如核糖体、端粒酶、剪接体等）
    • 蛋白质的相互作用是蛋白质执行功能的主要方式（两个或者两个以上蛋白质分子通过非共价键相互作用并发挥功能的过程）
      • 主要组织相容性复合物参与的分子识别
      • 抗原抗体的特异性结合
  • 蛋白质的一级结构是高级结构与功能的基础
    • 一级结构是空间构象的基础
    • 一级结构具有相似的高级结构与功能
    • 氨基酸序列与生物进化有关
    • 重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病
  • 蛋白质的功能依赖特定的空间结构
    • 血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似
    • 血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合
    • 蛋白质构象改变可引起疾病（如人纹状体脊髓变性病、阿尔茨海默病、亨廷顿病、疯牛病等）
• 理化性质
  • 两性电离
    • 大多数蛋白质接近pH5.0，人体pH7.4，所以体内多解离成阴离子。
    • 等电点偏于碱性称为碱性蛋白质（鱼精蛋白、组蛋白等） 等电点偏于酸性称为酸性蛋白质（胃蛋白酶、丝蛋白等）
  • 具有胶体性质
    • 蛋白质颗粒在表面形成水化膜，和表面电荷一起维持蛋白质胶体稳定
  • 蛋白质的变性与复性
    • 一般认为蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中的氨基酸序列的改变
    • 变性程度较低，去除变性因素后，有一些蛋白质可恢复或部分恢复其原有构象和功能，称为复性
    • 加热蛋白质变成不溶于强酸强碱的凝块称为凝固作用，实际上是变性后进一步发展的不可逆的结果
  • 蛋白质在紫外光谱区有特征光吸收
    • 蛋白质中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，在280nm波长有特征性吸收峰，可依据此就行蛋白质定量测定
  • 蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质的含量
    • 茚三酮反应
    • 双缩脲反应（蛋白质与硫酸铜在碱性溶液中共热，呈紫色或红色，氨基酸不出现此反应）