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食品生物化学，酶是由活细胞产生的具有催化功能的生物大分子，亦称生物催化剂；大多数酶为蛋白质，凡是能使蛋白质变性失活的因素（高温，强碱，强酸，重金属等）。
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酶
概述
酶是由活细胞产生的具有催化功能的生物大分子，亦称生物催化剂
化学本质
绝大数酶是蛋白质
某些RNA分子具有催化活性
有催化活性的RNA称为核酶（核酸酶跟核酶完全不一样，核酸酶是对核酸起作用的酶）
催化性质
酶与一般催化剂的比较
酶与一般催化剂的共同点
反应前后自身质量和性质前后不发生变化
不改变反应的平衡点，加快反应速率达到平衡
降低化学反应所需的活化能：都与反应物形成活性复合物，中间能量状态能降低反应过程的活化能，有利于降低反应过程的自由能
酶作为生物催化剂的特点
最显著的两个特性：酶具有更高的高度专一性和催化效率
酶对催化的反应和反应物有严格的专一性
绝对专一性
一种酶只能作用于特定结构的底物分子，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物，这种特异性称为绝对特异性
相对专一性
一种酶可以催化一类反应
键专一性
只要求合适的化学键，对键两端的基团并无严格要求
簇（基团）专一性
不但要求一定的化学键，还要求键一端的基团是一定的
立体异构专一性
这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种构型起作用，而不催化其他异构体
旋光异构专一性
几何异构专一性
顺反异构专一性
反应条件温和
易失活
大多数酶为蛋白质，凡是能使蛋白质变性失活的因素（高温，强碱，强酸，重金属等）
某些酶需要辅酶或辅基
酶活力的调节控制
生物体内酶催化反应通常表现为偶和形式
命名与分类
习惯命名法
根据催化作用的底物
淀粉酶，蛋白酶
根据反应性质
转氨酶，脱氢酶
以上两者结合
乳酸脱氢酶，丙氨酸氨基转移酶
根据来源
胃蛋白酶，木瓜蛋白酶
其他
在生产中习惯使用的传统名称：大麦酶，老黄酶
国际系统命名法
每一个酶的命名和分类由 名称和分类编码两部分组成
氧化—还原酶
脱氢酶
还原酶
转移酶
催化基团转移反应：催化某一基团从一种化合物转移到另一种化合物的反应
水解酶
裂解酶
异构酶
催化同分异构体的相互转化
合成酶
系统命名（学名）+EC+编号（大类，亚类，亚亚类，序号）
酶催化反应的机理
酶的催化作用与活化能
常态分子转变为活化分子所需的能量称为活化能
中间产物学说
酶的活性中心（活性部位）
结合部位
催化部位
一般位于酶分子的表面，成凹穴状，有利于酶与底物的结合和催化反应的进行
只占酶分子的一小部分
具有呈现疏水性裂隙特点的三维结构
与底物之间以次级键结合
具有一定的柔韧性
诱导契合理论
是指酶与底物接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合，形成E-S复合物。 酶的构象改变有利于与底物结合；而底物在酶的诱导下也发生变形，处于不稳定的过渡态，易受酶的催化攻击。
机制
酶的调节
对酶数量的调节
生物体通过改变酶的合成或降解速度，以控制酶的绝对含量
调节酶蛋白质合成的诱导和阻遏过程
酶的合成
基因控制
代谢物的控制
诱导剂
促进基因转录增加，使酶蛋白合成速度增加
阻遏剂
抑制基因转录，使酶蛋白合成速度降低
控制酶的降解速度
溶酶体降解
含大量蛋白酶，主要降解半衰期较长的蛋白质，使之降解为寡肽和氨基酸
泛素标记蛋白降解
真核细胞中广泛存在，可对蛋白质进行标记，然后进行降解，专一性较高
对酶活性的调节
酶原与酶原的激活
酶原
酶在生物体内首先合成出来的无活性前体
酶原的激活
无活性的酶原在特定条件下经蛋白酶作用，通过部分肽段的有限水解，转变成有活性酶的过程
生理意义
作为酶的贮存形式，在需要这种的催化作用时能够很快产生催化作用
以酶原形式存在的酶的环境中是稳定的，能够保护自身组织细胞不被酶作用
别构酶（变构酶）
通过效应物和酶的别构部位（活性中心以外）的结合来调节其活性，从而调节酶反应速度和代谢过程。
特点
由多个亚基构成，具有四级结构结构
除了催化部位外，还有可以结合效应物的调节部位
催化部位和别构部位有的在酶分子的同一亚基上，有的在不同亚基上
催化动力学不符合米氏方程，效应物与底物之间存在协调效应
别构效应
别构效应物通过与酶分子上的活性部位以外的其他部位（别构部位）结合，引起酶分子的构象变化，从而使得酶的活性发生改变的现象。
通过别构效应调节酶活性的方式：别构调节
正别构效应：酶受别构调节而增强催化作用。 其别构效应物被称为正别构效应物 负别构效应：酶受别构调节而减弱催化作用。 其別构效应物被称为负别构效应物
同工酶
能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶
酶活力的测定
酶活力
也称醇活性，指酶催化一定化学反应的能力。其大小可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的反应速度来表示，两者星线性关系。 所以测定酶的活力就是测定酶的反应速率。
酶反应速度
用单位时间内、单位体积中底物的减少量或产物的增加量来表示。单位：浓度/单位时间。
酶的活力单位
活力单位
比活力
转换数
测定方法
分光光度法
利用底物或产物在紫外或可 见光部分的光吸收的不同，选择一适当的波长，测定反应过程中反应进行的情况。 优点：简便、节省时间和样品，可检测到nmoI/L水平的变化。
荧光法
主要是根据底物或产物的荧光性质的差别来进行测定
影响酶促反应速率的因素——酶促反应动力学
底物浓度对酶促反应速度的影响
米氏方程
三个条件
Km的意义
Vmax的意义
酶浓度对酶反应速率的影响
ph对酶促反应速度的影响
影响酶分子构象的稳定性
影响酶分子（包括辅因子）极性基团的解离状态，使其荷电性发生变化
影响底物分子的解离状态
温度的影响
温度升高，酶促反应速度加快
温度继续升高，酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失，反应速度很快下降
激活剂对酶反应速度的影响
提高酶活性的物质称为激活剂
无机离子
简单有机分子
抑制剂对酶反应的影响
使酶的活性降低或丧失，但并不引起酶蛋白变性的作用称为抑制作用，改变了酶的必需基团化学性质的改变，抑制不等于失活
引起酶的抑制作用的化合物称为抑制剂，抑制剂不等于变性剂
可逆抑制
竞争性抑制剂
1、抑制剂与底物结构相似，抑制剂与底物之间竞争，竞争谁与酶的结合部位结合，酶只能结合其中一个
2、抑制剂与底物的结构不相似，抑制剂与酶的另一个位置相结合，并且诱导酶的构象发生变化，使底物不能和酶的结合部位进行结合 。反过来如果底物先与酶的结合部位进行结合，也会诱导改变酶的构象，使抑制剂不能和酶结合发挥其抑制性作用
能够降低酶与底物的亲和力及提高Km但不影响V max
非竞争性抑制剂
由于和底物之间无竞争的关系，非竞争性抑制剂，既可以结合游离的酶,也可以结合酶与底物的复合物
因为非竞争性抑制剂不会影响底物与酶的结合，就不会影响酶与底物的亲和力，所以对Km也没有影响 ，非竞争性抑制剂与游离的酶和酶与底物的复合物结合之后会降低有效酶浓度，使酶的活性中心失去催化作用，从而降低反应速率。 Vmax变小
反竞争性抑制剂
不能单独与酶结合，只能与结合有底物的酶结合
Km和Vmax都会下降
不可逆抑制
非专一性不可逆抑制剂
专一性不可逆抑制剂
酶的组成
根据化学组分
简单酶
只含蛋白质，不含其他物质
脲酶，蛋白酶，淀粉酶，核糖核酸酶
结合酶（复合酶）
含蛋白质，还含有一些对热稳定的非蛋白小分子成分
酶蛋白（脱辅酶）：复合酶中的蛋白质部分，决定其对催化底物的专一性，只有空间结构与酶蛋白的空间结构相适应的底物分子才能被催化
辅助因子：复合酶中的非蛋白酶成分，作为电子原子或某些化学基团的传递者参与催化过程，决定和反映出酶催化反应的性质
辅基：与酶蛋白结合比较牢固，不易用透析法，超滤法除去
辅酶：与酶蛋白结合较为松弛，可用透析法，超滤法除去
根据酶蛋白分子的组成和关系
单体酶
只有三级结构
一条多肽链组成的酶，种类较少，多是催化水解反应的酶
寡聚酶
有两个或两个以上的亚基组成的酶
多酶复合体（多酶体系）
功能相关的几个酶考非共价键彼此嵌合而成的聚合体，所有反应依次连接
超滤
利用具有一定大小孔径的微孔滤膜，在常压，加压，或减压条件下对生物大分子溶液进行过滤，使大分子保留在超滤膜上面的溶液中，小分子物质及水过滤出去，从而达到脱盐，浓缩或更换缓冲液的目的
透析
利用蛋白质等生物大分子不能透过半透膜，但小分子物质和离子能够通过而进行纯化的一种方法。这种方法经常被用于去除大分子溶液中的小分子物质。
全酶=酶蛋白+辅助因子
