导图社区 蛋白质思维导图
医学生生物化学第三章蛋白质化学思维导图笔记，分支内容：蛋白质的分子组成、肽键和肽、蛋白质的分子结构、蛋白质结构与功能的关系等。
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蛋白质化学
二、肽键和肽
肽键与肽平面
肽键化学键：-CO-NH-
肽平面：具有一定的双键性质，不能自由旋转
肽
由不止一个氨基酸通过肽键链接而成
肽是氨基酸的链状聚合物
长度为2~10个氨基酸的肽称为寡肽；长度大于10个氨基酸的肽称为多肽（多肽的化学结构呈链状，故称为多肽链）
主链（骨架）：多肽链中以-N-Cα-C-为单位构成的长链 侧链：氨基酸的R基
N端、氨基端：主链一端的α-氨基未与氨基酸形成肽链； C端、羧基端：另一端的α-羧基未与氨基酸形成肽键 多肽链的合成起始于N端，终止于C端；N端写在左侧，用H2N-或H-表示，C端写在右侧，用--COOH或--OH表示
蛋白质是大分子肽
多肽链是蛋白质的基本结构：长度大于20个氨基酸的多肽是蛋白质；一个多肽分子只含有一条肽链，而一个蛋白质分子不止含有一条肽链；许多蛋白质含有辅基成分，而多肽不含辅基成分
生物活性肽
生物活特态具有特殊生理功能的肽类物质；可以分为:血浆活性肽、脑组织活性肽、神经肽、胃肠道活性肽、其他活性肽（心钠素、降钙素）
还原型谷胱甘肽（GSH），由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接而成的酸性三肽（其中谷氨酸γ-羧基与半胱氨酸α-氨基形成异肽键）
三、蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构
概念：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，简称氨基酸序列。其反映蛋白质分子的共价键结构。
肽链是连接氨基酸的主要共价键，是稳定蛋白质一级结构的主要作用力，此外还有二硫键等其他共价键结构
蛋白质的二级结构
概念：指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列是连续的，主链构象通常是规则的
α螺旋：指蛋白质多肽链局部肽段通过肽单位旋转形成的一种右手螺旋结构 β折叠：指蛋白质多肽链局部肽段的主链构象呈锯齿状 β转角：指蛋白质分子中用以连接其他二级结构的一种刚性回折肽段 环：指蛋白质分子中用以连接其他二级结构的一种柔性肽段 无规卷曲：指蛋白质多肽链中一些尚未阐明规律性的肽段构象 基序、模体、超二级结构：指几个二级结构单元进一步聚集和结合形成的特定构想单元
蛋白质的三级结构
概念：指蛋白质分子整条肽链的构象，描述其所有原子的空间布局
部分蛋白质的三级结构：人肌红蛋白、牛胰核糖酸酶
结构域
蛋白质的四级结构
概念：指寡聚蛋白所含亚基的数目、种类和空间布局
许多蛋白质由不止一条肽链构成，每一条肽链都有特定且相对独立的三级结构，称为该蛋白质的一个亚基，该类蛋白质称为多体
血红蛋白是最早阐明四级结构的蛋白质
维护蛋白质结构的化学键
二硫键、疏水作用、氢键、离子键、范德华力
六、蛋白质的分离与鉴定
蛋白质沉淀
1、盐析 2、有机溶剂沉淀蛋白质 3、重金属沉淀蛋白质 4、生物碱试剂和某些酸沉淀蛋白质
离心技术
差速离心
区带离心
等密度离心
电泳技术
凝胶电泳
聚丙烯酰胺凝胶电泳
琼脂糖凝胶电泳
薄膜电泳
细毛管电泳
层析技术
1、离子交换层析 2、凝胶过滤 3、亲和层 析
透析技术
血液透析
腹膜透析
五、蛋白质的理化性质
蛋白质的一般性质
紫外吸收特征
显色反应
茚三酮反应和双缩脲反应
N端反应
两性解离与等点点
蛋白质的大分子特性
蛋白质溶液是胶体
主要稳定因素：同性电荷、水化膜
变性和复性
蛋白质变性：只破坏稳定蛋白质的化学键，破坏其构象，不改变其氨基酸序列
引起蛋白质变性的因素：包括各种物理因素和化学因素
变性效益会导致蛋白质内部的疏水基团暴露，分子的对称性丧失、结晶能力丧失、扩散系数减小、溶解度降低、活性丧失、易破坏蛋白酶降解，溶液粘度增加、对280nm紫外线吸收增强
蛋白质复性：当蛋白质变性程度较轻时，如果除去变性因素，使蛋白重新处于能够稳定天然构象的条件下，则这些蛋白质的构象和功能可以恢复或部分恢复的现象
沉降和沉降系数
四、蛋白质结构与功能的关系
氨基酸序列与功能的关系
蛋白质的氨基酸序列决定其构象
蛋白质的氨基酸序列相似则其功能也一致
蛋白质的氨基酸序列蕴含生物进化信息
改变蛋白质的氨基酸序列可以直接影响其功能
例如：镰状细胞贫血
蛋白质构想与功能的关系
构象决定性质和功能
蛋白质根据构象分为纤维蛋白质、球状蛋白质
变构改变活性
1.血红蛋白变构 2.血红蛋白氧解离曲线 3.血红蛋白携氧能力影响因素 4.变构蛋白与变构效应
正协同效应：导致亲和力增强、结合加快负协同效应：导致亲和力下降、结合减慢
变构调节剂结合或解离引起蛋白质变构的现象称为变构效应、别构效应
一、蛋白质的分子组成
蛋白质的元素组成
碳、氢、氧、氮、硫
其中氮比较恒定，约为16%
蛋白质的结构单位
氨基酸的结构
分为L-氨基酸和D-氨基酸
手性分子
氨基酸的分类
甘氨酸、丙氨酸、脯氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）
子主题
非极性脂肪族R基氨基酸
疏水
色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸
芳香族R基氨基酸
丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺
极性不带电荷R基氨基酸
亲水
赖氨酸、精氨酸、组氨酸
带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）
天冬氨酸、谷氨酸
带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）
氨基酸的功能
氨基酸是蛋白质的合成材料
一些氨基酸是神经递质，可分为兴奋性氨基酸和抑制性氨基酸
氨基酸的性质
紫外线吸收特征
芳香族氨基酸特别是色氨酸在280nm波长附近存在吸收峰
茚三酮反应
水和茚三酮与氨基酸发生反应生成紫色化合物
两性解离与等电点
两性解离：在溶液中既可以给出H+而呈酸性，也可以结合H+而呈碱性的电解质
在某一pH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸是一种既带正电荷又带负电荷的电中性离子（净电荷为0），这种离子称为兼性离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点
溶液pH值>氨基酸等电点，氨基酸净带负电荷
溶液pH值<氨基酸等电点，氨基酸净带正电荷
溶液中pH值越偏离等电点，氨基酸所带净电荷越多，在电场中的移动速度越快
蛋白质的辅基
指的是蛋白质所含的非氨基酸成分
可分为：完全由氨基酸构成的简单蛋白质（单纯蛋白质）和由脱辅基蛋白和辅基构成的结合蛋白质（缀和蛋白质）
