第三章 酶和酶促反应

医学九版生物化学思维导图，第三章 酶和酶促反应，从酶的结构分类到催化机制，再到影响酶促反应速率的因素，全面解析酶在生物体内的关键作用。医学生、生物化学学者及科研工作者必备，助力深入理解生命活动中的化学转化过程，推动生命科学研究的深入发展。

酶和酶促反应

• 酶的分子组成
  • 单纯酶
  • 缀合酶（全酶）
    • 谁都能上，人尽可夫（辅）——一种辅因子可对应多种酶蛋白 酶蛋白（白素贞），很专一——一种酶蛋白结合一个辅因子
    • 酶蛋白
      • 决定酶促反应的特异性和催化机制
    • 辅因子
      • 决定酶促反应的类型
      • 辅酶
        • 以非共价键疏松相连，可透析超滤去除
      • 辅基
        • 通过共价键紧密连接，不易通过超滤和透析去除
• 酶的工作原理
  • 酶对底物具有高效催化性
  • 酶对底物具有高度特异性
    • 绝对特异性
    • 相对特异性
  • 酶具有可调节性
  • 酶具有不稳定性
• 酶促进底物形成过渡态 而提高反应速率
  • 酶比一般催化剂更有效降低活化能
  • 酶和底物形成中间产物
    • 诱导契合作用
      • • 使酶和底物连接更紧密
    • 邻近效应和定向排列
      • 使底物正确定位酶的活性中心
    • 表面效应
      • 使底物去溶剂化，防止产生水化膜， 使酶和底物分子密切接触，结合。
• 酶在医学中的应用
  • 先天性酶缺陷
    • 白化病，蚕豆病
  • 诊断（酶含量异常增高）
    • 谷丙转氨酶：急性肝炎
    • 尿淀粉酶：急性胰腺炎
• 酶的调节
  • 酶活性调节（快速调节）
    • （变）别构调节
      • 体内代谢物在不耗能，不需要酶的情况下与酶活性中心外的某个部位非共价结合
    • 化学修饰调节
      • 酶蛋白肽链上的基团在其他酶的作用下，耗能与化学基团共价结合，并去掉已结合的化学基团
      • 特点：存在联级放大效应
      • 例：磷酸化和去磷酸化
    • 酶原激活
      • 实质：酶活性中心形成和暴露的过程
  • 酶含量调节（缓慢调节）
    • 酶蛋白合成的诱导和阻碍
    • 酶蛋白的降解
• 其他影响因素
  • 底物浓度
    • 底物浓度充足时酶浓度对反应速率的影响成直线关系（一级反应）
  • 温度
    • 对酶促反应的影响呈双重性
      • 最适温度：酶促反应速率最大时的反应温度
  • pH
    • 通过改变酶和底物的解离状态影响酶促反应速率
      • 最适pH：酶催化活性最强时反应体系的pH值
  • 激活剂
    • 使酶从无活性变成有活性或使酶活性增加
      • 例：氯离子是唾液淀粉酶的非必须激活剂
• 抑制剂影响酶促反应速率
  • 共价结合/非共价结合决定可逆性
  • 不可逆性
    • 与活性中心内/外的化学基团结合决定专一性
    • 专一性
      • 举例：有机磷农药与胆碱酯酶活性中心丝氨酸的羟基结合使其失活，由解磷定和阿托品解毒
    • 非专一性
      • 举例：低浓度重金属离子和路易斯气与巯基酶活性中心外的巯基结合使其失活
  • 可逆性
    • 竞争性
      • 与酶的底物结构上相似的抑制剂与酶竞争性结合酶的活性中心
      • 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制
      • 磺胺类药物对二氢蝶酸的抑制
    • 非竞争性
      • 抑制剂与酶活性中心外的结合位点结合，使其不能进一步释放产物
    • 反竞争性
      • 抑制剂与酶-底物复合物结合使中间产物量下降
• 酶促动力学
  • 动力学参数 及其含义
    • Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
    • Km是酶的特征性常数——只与酶浓度无关
    • Km在一定条件下可以表示酶对底物的亲和力（负相关）
    • Vmax表示酶在底物浓度完全饱和时的底物浓度