导图社区 生物-酶代谢
这是一个关于生物-酶代谢思维导图,酶是活细胞产生的、在体内或体外起同样催化作用的具有活性中心和特殊构象的生物大分子,所以又称为生物催化剂。
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酶代谢
概述
概念
酶是活细胞产生的、在体内或体外起同样催化作用的、 具有活性中心和特殊构象的生物大分子,所以又称为 生物催化剂
催化特点
高效性
酶具有很高的催化效率
温和性
酶催化反应需要温和的反应条件
敏感性
一般使生物大分子变性的条件都能使酶失去催化活性
可调节性
可通过控制环境条件调节酶的活性从而调节反应速率
专一性
结构专一性
绝对专一性
相对专一性
基团专一性
键专一性
立体异构专一性
光学专一性
几何专一性
分类
酶促反应类型
氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、聚合酶 类、异构酶类、合成酶类、异位酶类
酶分子的组成
单纯蛋白质
缀合蛋白质
酶分子的结构
单体酶
通常只有一条多肽链,大多是催化水解的酶
寡聚酶
由两个或两个以上的亚基组成的酶,亚基可以相同也可以不同
多酶复合体
由几种酶彼此嵌合形成的复合体
影响酶促反应速度的因素
底物浓度
米氏方程
米氏常数的生物学意义
Km值是酶的特征性常数,只与酶的性质、酶所催化的底物 和酶促反应的条件有关,与酶的浓度无关
Km最小的底物称为最适底物或天然底物
Km值越大,酶与底物的亲和力越小
抑制剂
凡是能使酶的催化活性下降且不引起酶蛋白变性的物质
不可逆抑制剂
非专一性抑制剂
专一性抑制剂
可逆抑制剂
竞争性抑制
I与S相似,竞争活性中心,增加【S】去除抑制, Vm不变,Km变大
非竞争性抑制
I与S不相似,不能通过增加【S】去除抑制, Vm变小,Km不变
反竞争性抑制剂
只有形成ES之后,才能作用, Vm变小,Km变小
温度
最适温度下,酶活性最大,反应速度最高
激活剂
凡是能提高酶活性的物质
pH
pH过高或过低可导致酶高级结构的改变
影响酶分子解离状态
影响酶的活性中心构象
影响底物分子的解离状态
酶浓度
【E】与V成正比
酶活力的测定
酶活力的概念
酶催化某一化学反应的能力
酶促反应速度
单位样品、单位时间内底物的减少量或产物的增加量
国际酶活力单位
在最适条件下每分钟催化1摩尔底物转化为产物的酶量
调节酶类
别构酶
调节物与酶分子的调节部位以非共价键结合后, 引起酶构象的改变进而改变酶的活性状态,具有 别构调节作用的一种酶
别构效应
正协同效应
酶对底物的亲和力迅速增加
S形
负协同效应
酶对底物的亲和力迅速减少
双曲线
特点
酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现
酶的变构仅涉及非共价键的变化
调节酶活性的因素为代谢物
非耗能过程
无放大效应
[S]变化小,V变化大
作用或意义
作为代谢途径中的调节酶类
同工酶
催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、 理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶
产生原因
基因不同,产生不同的蛋白质
产生机制
单体酶、寡聚酶
共价修饰调节酶
酶的化学修饰是体内快速调节的另一种方式
共价修饰调节的特点
酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在
有共价键的变化
受其他调节因素(如激素)的影响
一般为耗能过程
存在放大效应
酶原激活
可以保护生物细胞,并使酶在特定的部位发挥作用
作用机制
活性中心
酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应生成产物的区域
必需基团
结合基团
酶促反应的类型和酶的催化性质
催化基团
酶对底物的专一性
活性中心只占酶分子体积的很小部分(1%-2%)
活性中心是三维结构的裂隙
酶活性中心构象与底物构象不一定互补, 只有在酶与底物结合时,其构象才发生 变化,使二者互补
活性中心位于酶表面的裂隙(坑、穴)内, 其中是相当于疏水的环境
底物与酶活性中心通过次键结合
活性中心构象具有可运动性
酶和底物结合
刚性模板
三点附着学说
锁钥学说
柔性模板
诱导契合学说
过渡态互补学说
降低反应活化能的因素
邻近与定向
底物敏感键扭曲变形
共价催化作用
亲核催化
亲电子催化
酸碱催化
组氨基的咪唑基是最活泼的功能基团, 供出和接受质子十分迅速
金属离子催化
疏水微环境影响(低电介微环境)
疏水环境有利于酶的催化作用, 有利于降低反应活化能
分离纯化
总蛋白:蛋白浓度×体积
总活力:活力总单位×体积
注意酶的变性:始终保持低温(0-4度), 防止剧烈搅拌,避免强酸强碱,加入保护剂等
多酶体系
催化某一代谢反应的所有酶