生化-酶的工作原理思维导图

这是一篇关于生化-酶的工作原理思维导图，包含酶与一般催化剂的共同点、酶的显著特点、酶的工作原理等。

酶的工作原理

酶与一般催化剂的共同点

在反应前后没有质和量的变化

只能催化热力学允许的化学反应

只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点

酶的显著特点

酶对底物具有极高的效率

酶对底物具有高度的特异性

绝对专一性

只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物

如脲酶仅能催化尿素水解生成CO2和NH3

相对专一性

有些酶对底物的专一性不是依据整个底物分子结构，而是依据底物分子中的特定的化学键或特定的基团

例如：蛋白酶

立体异构特异性

有些具有绝对专一性的酶可以区分光学异构体和立体异构体，只能催化一种光学异构体或立体异构体进行反应

酶的可调节性

酶具有不稳定性

酶的工作原理

酶与底物结合形成中间产物：酶底物复合体

有效地降低反应活化能

降低活化能的机制

诱导契合作用

邻近效应与定向排列

表面效应使底物分子去溶剂化

酶促反应动力学

底物浓度

在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系

当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。

随着底物浓度的增高：反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。

当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应

米－曼氏方程式

Ｖ＝Vmax[S] /Km + [S]

Km

Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。

Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力

Km ↑ 亲和力 ↓

Km ↓ 亲和力 ↑

Km值是酶的特征性常数

大小并非固定不变

与酶的结构、底物结构、反应环境的pH、温度和离子强度有关

与酶浓度无关

酶浓度

酶可被底物饱和的情况下，反应速率与酶浓度成正比

pH

最适pH

不是酶的特征性常数

受底物浓度、缓冲液种类与浓度、以及酶纯度等因素的影响

温度

双重影响

最适温度

不是酶的特征性常数

与反应进行的时间有关

抑制剂

定义

凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂

作用类型

不可逆性抑制

以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活

不能用透析、超滤等方法予以去除

有机磷化合物、低浓度重金属离子和砷化合物

可逆性抑制

以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或消失

类型

竞争性抑制

抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间产物

特点

I与S结构类似，竞争酶的活性中心

抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度

动力学特点：Vmax不变，表观Km增大

举例

丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶

磺胺类药物的抑菌机制——与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶

非竞争性抑制

有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。

特点

I与E活性中心外的必需基团结合，S与I之间无竞争关系

抑制程度取决于抑制剂的浓度

动力学特点：Vmax降低，表观Km不变

反竞争性抑制

抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使中间产物ES的量下降。

特点

抑制剂只与酶－底物复合物结合

抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度

动力学特点：Vmax降低，表观Km降低

激活剂

使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质

种类

必需激活剂

非必需激活剂

酶的调节

调节对象

关键酶

调节方式

酶活性的调节（快速调节）

别构调节

可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变

别构酶

常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应

别构部位

别构效应

别构激活剂

别构抑制剂

共价修饰调节

酶蛋白肽链上的一些基团可在其他酶的催化下，与某些化学基团共价结合，同时又可在另一种酶的催化下，去掉已结合的化学基团，从而影响酶的活性

磷酸化与脱磷酸化（最常见）

乙酰化和脱乙酰化

甲基化和脱甲基化

腺苷化和脱腺苷化

－SH与－S－S互变

酶原激活

酶原 (zymogen)：有些酶在细胞内合成或初分泌、或在其发挥催化功能前处于的无活性状态

酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程

酶原激活的机理

酶原在特定条件下一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽，分子构象发生改变，形成或暴露出酶的活性中心

酶含量的调节（缓慢调节）

诱导作用

阻遏作用