导图社区 酶与酶促反应学习笔记
酶促反应又称酶催化或酵素催化作用,指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。酶与酶促反应的知识点有酶的分子结构及功能、酶的工作原理、酶促反应动力学、酶的分类与命名、酶的调节。
编辑于2021-07-22 11:19:57《医学影像学》中枢神经系统思维导图,帮助大家更好滴掌握知识点,中枢神经系统(英文名称:Central Nervous System,中文名称中枢神经)是由脑和脊髓组成(脑和脊髓是各种反射弧的中枢部分),是人体神经系统的最主体部分。中枢神经系统接受全身各处的传入信息,经它整合加工后成为协调的运动性传出,或者储存在中枢神经系统内成为学习、记忆的神经基础。人类的思维活动也是中枢神经系统的功能。
医学微生物学里主要病原性真菌的知识点包括浅部感染真菌、深部感染真菌、皮下组织感染真菌、地方流行真菌,结构型知识框架方便学习记忆!
真菌学是研究真菌形态、分类、生理、生态、发育和遗传的科学。它的基本任务是揭示真菌生存和发展的规律,进而获得利用、控制和改造真菌的知识和技能,有需要的收藏下图学习吧!
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酶与酶促反应
酶的分子结构与功能
酶的分子组成中常含有辅因子
辅因子
缀合酶的非蛋白质部分,主要决定酶促反应的类型。酶蛋白与辅因子结合在一起称为全酶,单独存在时均无催化活性。
辅酶
通过非共价键与酶蛋白相连,这种结合比较疏松,可以用透析法或超滤法除去。在酶促反应中,辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白,参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去,或者相反。
辅基
与酶蛋白形成共价键,结合较紧密,不易通过透析或超滤将其除去。酶促反应中,辅基不能离开酶蛋白。
酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位
酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域称为酶的活性中心或酶的活性部位。辅基和辅酶往往是酶活性中心的组成成分。 酶的活性中心具有三维结构,往往形成裂缝或凹陷。
同工酶催化相同的化学反应
同工酶是指催化相同的化学反应,但酶蛋白分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的的一组酶。同工酶虽然在一级结构上存在差异,但其活性中心的三维结构相同或相似,故可催化相同的化学反应。 动物的乳酸脱氢酶(LDH)是一种含锌的四聚体酶。LDH由骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)两种类型的亚基以不同的比例组成五种同工酶,即LDH12345。它们均能催化L-乳酸与丙酮酸之间的氧化还原反应。LDH5在肝的活性最高。 肌酸激酶(CK)由M型(肌型)和B型(脑型)亚基组成的二聚体酶。CK2仅见于心肌,含量很高。血液中的CK主要是CK3,几乎不含CK2。心肌梗死后3-6小时血中CK2活性升高,CK2可作为临床早期诊断心肌梗死的指标之一。
酶的工作原理
酶具有不同于一般催化剂的显著特点
酶对底物具有极高的催化效率
酶对底物具有高度的特异性
绝对特异性
有的酶只作用于特定结构的底物分子,进行一种专一的反应,生成一种特定结构的产物,这种特异性称为绝对特异性。
相对特异性
有些酶对底物的特异性不是依据整个底物分子结构,而是依据底物分子中特定的化学键或特定的基因,因而可以作用于含有相同化学键或化学基团的一类化合物,这种选择性称为相对特异性。
酶具有可调节性
酶具有不稳定性
酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率
酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能
酶与底物结合形成中间产物
诱导契合作用使酶与底物密切结合
邻近效应与定向排列使诸底物正确定为于酶的活性中心
在两个以上底物参加的反应中,底物之间必须以正确的方向互相碰撞,才有可能发生反应。酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心,使他们互相接近并形成有利于反应的正确定向关系。这种邻近效应与定向排列实际上是将分子间的反应变成类似于分子内的反应,从而提高反应速率。
表面效应使底物分子去溶剂化
酶促反应在疏水环境中进行,使底物分子去溶剂化,排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥,防止水化膜的形成,利于底物与酶分子的密切接触和结合,这种现象称为表面效应。
酶的催化机制呈现多元催化作用
酶促反应动力学
底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线
在酶浓度和其他反应条件不变的情况下,反应速率(v)对底物浓度【S】作图呈矩形双曲线。
米-曼方程揭示单底物反应的动力学特性
Km与Vmax是重要的酶促反应动力学参数
Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
Km值是酶的特征性常数
该值与酶浓度无关
Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力
值越大,亲和力越小,值越小,亲和力越大
Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率
Km和Vmax常通过林-贝作图法求取
又称双倒数作图法。即将米氏方程两边同时取倒数,加以整理 纵截距为1/Vmax,横截距为-1/Km。
底物足够时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系
温度对酶促反应速率的影响具有双重性
酶促反应速率达最大时的反应系统的温度称为酶的最适温度。酶的最适温度不是酶的特征性常数,它与反应时间有关。
PH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率
酶的最适PH也不是酶的特征性常数。
抑制剂可降低酶促反应速率
凡是能降低酶活性又不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。抑制剂可与酶活性中心或活性中心之外的调节位点结合,从而抑制酶的活性。
不可逆性抑制剂与酶共价结合
不可逆性抑制剂与酶活性中心的必须基团共价结合,使酶失活。此类抑制剂不能用透析、超滤等方法予以去除。 有机磷农药中毒时,可给与乙酰胆碱拮抗剂阿托品和胆碱酯酶复活剂解磷定。 低浓度重金属离子等可与巯基酶分子中的巯基结合使酶失活。 二巯基丙醇(BAL)可以解除这类抑制剂对巯基酶的抑制。
可逆性抑制剂与酶非共价结合
可逆性抑制剂与酶非公价可逆结合,使酶活性降低或消失。采用透析、超滤或稀释等物理方法可将抑制剂除去,使酶的活性恢复。
竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心
非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点
底物和抑制剂之间无竞争关系,但抑制剂-酶-底物复合物不能进一步释放出产物。这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。
反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生
与非竞争性抑制剂一样,此类抑制剂也是与酶活性中心外的调节位点结合。不同的是,没有底物结合时,游离的酶并不能与抑制剂结合,当底物与酶结合后,酶才能与抑制剂结合。因此,抑制剂仅与酶-底物复合物结合,使中间产物ES的量下降。
激活剂可提高酶促反应速率
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。激活剂大多为金属离子,少数为阴离子。
酶的调节
酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节
别构效应剂通过改变酶的构象而调节酶活性
体内一些代谢物可与酶的活性中心外的某个部位非公价可逆结合,引起酶的构象可变,从而改变酶的活性,这种方式称酶的别构调节。受别构调节的酶为别构酶,引起别构效应的物质称为别构效应剂。根据别构效应剂对酶的调节效果,有别构激活剂和别构抑制剂之分。
酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现
酶原需要通过激活过程才能转变为有活性的酶
酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节
酶蛋白合成可被诱导或阻遏
一般在转录水平上能促进酶合成的物质称为诱导物,诱导物诱发酶蛋白合成的作用称为诱导作用。反之,在转录水平上能减少酶蛋白合成的物质称为辅阻遏物。
酶的降解与一般蛋白质降解途径相同
酶的分类与命名
酶根据其催化的反应类型给予分类
氧化还原酶类 转移酶类 水解酶类
裂合酶类 异构酶类 连接酶类