蛋白质的结构与功能

科学出版社第五版《生物化学与分子生物学》第一章_蛋白质的结构与功能重点部分，包含蛋白质的分子组成、 蛋白质的分子结构、蛋白质结构与功能的关系等。

蛋白质的结构与功能

蛋白质的分子组成

含氮量为16%，样品中蛋白质含量=样品中氮含量x6.25

氨基酸是蛋白质的基本组成单位

氨基酸的分类

①侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸

②侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸

③侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸

④侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸

⑤侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基酸

概要

邻居留了一筐蛋：含硫氨基酸——半胱氨酸、胱氨酸和蛋氨酸。我求来了半筐：含巯基（-SH）的氨基酸是——半胱氨酸。没想到是假鸡蛋：含甲硫基是蛋氨酸（甲硫氨酸）。含二硫键的氨基酸——胱氨酸。

含有羟基：抢劫苏老师，苏，酪，丝

羧基，酸性，天冬和谷

支链：知鞋易亮，缬、异亮、亮

脯氨酸是亚氨基酸

氨基酸的理化性质

①氨基酸具有两性解离性质及等电点

pH＞pI，蛋白质为阴离子，带负电，呈酸性

pH＜pI，蛋白质为阳离子，带正电，呈碱性

②含共轭双键的芳香族氨基酸具有紫外吸收性质

含共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm 附近，苯丙氨酸260nm左右。

③茚三酮的呈色反应

氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定性定量分析的方法。

蛋白质是由许多氨基酸残基通过肽键相连而成的大分子

由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(Oligopeptide)

蛋白质通常指50个氨基酸以上的多肽链。

蛋白质的分子结构

主链骨架的组成：-CCNCCNCCNC-，一级结构破坏属于水解，二、三属于变性，四属于解聚

①一级结构：多肽链中从N端到C端的氨基酸排列顺序，主要化学键是肽键、二硫键

②二级结构：蛋白质分子中肽链主链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置(并不涉及R侧链氨基酸残基的空间构象)，主要化学键：氢键

α-螺旋：右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm，每个肽键的羰基氧与羧基端的第4个肽键N-H的形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，是一种常见的较为稳定而致密的二级结构，具有两性特点：亲水和疏水。

脯氨酸只能存在于前四个α-螺旋，一般不能形成氢键？

β-折叠/β-片层：两条或两条以上的肽段平行或反向平行排列，顺向平行岔开，反向平行平行，氢键与长轴接近垂直

β-转角：多肽链中肽段出现180°回折的结构，通常4个氨基酸残基组成

无规卷曲

③三级结构：即该条肽链中所有原子在三维空间的整体排布，主要化学键：次级键（疏水键、离子键、氢键和范德华氏力，二硫键等）

分子伴侣(chaperone) ：参与蛋白质折叠

热休克蛋白、伴侣蛋白、核质蛋白三类，Hsp60、Hsp70两家族

①分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合，可防止错误聚集的发生。

②分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚，再诱导其正确折叠。

③分子伴侣对蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。

④四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构，主要化学键：离子键、氢键、范德华力、范德华力（一定不具有二硫键）

肌红蛋白、血红蛋白没有四级结构

蛋白质结构与功能的关系

①蛋白质一级结构是空间构象和功能的基础

1.蛋白质一级结构是空间构象的基础

2.一级结构相似的蛋白质具有相似的空间构象及功能（牛胰岛素）

3.蛋白质一级结构不同，生物学功能各异（催产素和加压素）

4.一级结构中关键部位氨基酸残基改变会引起蛋白质功能异常（镰刀型细胞贫血，β链上的Val变成Glu）

②蛋白质功能依赖其特定的空间构象

1.肌红蛋白和血红蛋白亚基含有血红素辅基，Hb和Mb结构的差异决定了功能的不同

2.蛋白质构象疾病：β-折叠朊蛋白--疯牛病

蛋白质的理化性质

蛋白质溶液的稳定因素是：分子表面带有水化膜和电荷层，不稳定因素是pH=pI，失去电荷层，容易析出

双缩脲试剂：肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，生成紫红色化合物，此反应称为双缩脲反应，氨基酸不出现此反应。双缩脲反应也可用来检测蛋白质水解程度。