导图社区 酶与酶促反应
这是一个关于酶与酶促反应的思维导图,能通过降低反应的活化能降低反应速率,但不改变反应的平衡点。
编辑于2024-04-08 00:34:18酶与酶促反应
定义
能通过降低反应的活化能降低反应速率,但不改变反应的平衡点
酶的分子结构与功能
总述
本质
蛋白质
分类
单体酶
由一条肽链构成
寡聚酶
由多个相同或不同的肽链以非公价键连接组成
多酶复合物(多酶体系)
按序催化完成一组连续反应的几种具有不同催化功能的酶彼此聚合成一个整体
多功能酶(串联酶)
在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能
酶的分子组成中常含有辅因子
分类
按分子组成分
单纯酶
水解后仅有氨基酸组分
缀合酶(结合酶)
蛋白质部分(酶蛋白)
决定酶促反应的特异性及其催化机制
非蛋白质部分(辅助因子)
辅酶
非公价键,结合疏松
透析、超滤可除去
辅基
共价键,结合紧密
透析、超滤不易除去
分类
有机化合物
B族维生素的衍生物或卟啉化合物
作用
参与传递电子、质子或起运载作用
金属离子
是最常见的辅因子
作用
作为酶活性中心的组成部分参加催化反应
作为连接酶与底物的桥梁
中和电荷,减小静电斥力
稳定酶的空间构象
金属酶与金属激活酶
金属酶
金属离子与酶结合紧密,提取过程不易丢失
金属激活酶
金属离子与酶可逆结合
全酶
酶蛋白与辅因子结合在一起称为全酶
单独存在时均无催化活性
酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位
必需基团
酶活性中心内的
结合基团
识别与结合底物和辅酶,形成酶-底物过渡态复合物
催化基团
影响底物中的某些化学键的稳定性,催化底物发生化学反应,进而转变为产物
同工酶催化相同的化学反应
同工酶常作为诊断疾病的生化指标
同工酶定义
催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶
动物的乳酸脱氢酶(LDH)
LDH1(H4)
高:心肌梗死
LDH2(H3M)
LDH3(H2M2)
高:急性肝炎
LDH4(HM3)
LDH5(M4)
肌酸激酶(CK)
脑中含CK1(BB型)
心肌中含CK2(MB型)
诊断心梗的重要指标
骨骼肌中含CK3(MM型)
酶的工作原理
酶具有不同于一般催化剂的显著特点
酶对底物具有极高的催化效率
酶对底物具有高度的特异性
绝对特异性
定义
只作用于特定结构的底物分子
注意
有些具有该特性的酶只催化底物的一种光学异构体或一种立体异构体
乳酸脱氢酶仅催化L-乳酸脱氢形成丙酮酸
相对特异性
定义
作用于含有相同化学键或化学基团的一类化合物
酶具有可调节性
酶活性和酶的含量受体内代谢物或激素调节
磷酸果糖激酶-1的活性受AMP的别构激活,而受ATP的别构抑制
酶的合成受物质的诱导或阻遏
胰岛素诱导HMG-CoA还原酶的合成,而胆固醇则阻遏该酶合成
酶具有不稳定性
在某些理化因素下会失活
如高温,强酸,强碱
酶促反应往往都是在常温、常压和接近中性的条件下进行的
酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率
酶比一般催化剂更有效的降低反应的活化能
酶与底物结合形成中间产物
诱导契合作用使酶与底物密切结合
邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心
表面效应
底物分子去溶剂化
酶的催化机制呈现多元催化作用
酸-碱催化作用
亲核催化和亲电子催化
亲核催化作用
共价催化作用
亲电催化
酶促反应动力学
底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线
曲线分为三段
一级反应
混合级反应
零级反应
米-曼氏方程揭示单底物反应的动力学特性
V/Vmax=【S】/Km+【S】
Km为米氏常数,Vmax为最大反应速率
Km与Vmax是重要的酶促反应动力学参数
Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
Km是酶的特征性常数
Km在一定条件下表示酶对底物的亲和力
Km↑酶与底物亲和力↓
Vmax是底物完全饱和时的反应速率
酶的转换数
单位时间内每个酶分子或活性中心催化底物转变成产物的分子数称为酶的转换数
即k₃为酶的转换数,单位是s-1
可用来表示酶的催化效率
Km和Vmax常通过林-贝作图法求取
以1/v对1/【S】作图,纵轴上的截距为1/Vmax,横轴上的截距为-1/Km
底物足够时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系
当[S]远远大于[E]时,反应中[S]浓度的变化量可以忽略不计
温度对酶促反应速率的影响具有双重性
pH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率
子主题抑制剂可降低酶促反应速率
定义
凡能使酶活性下降而又不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂
不可逆性抑制剂与酶共价结合
有机磷农药
乙酰胆碱拮抗剂阿托品(不可逆性抑制剂)和胆碱酯酶复活剂解磷定
低浓度的重金属离子(Hg+、Ag+、Pb+等)及As+
二巯基丙醇(BAL)(不可逆性抑制剂)可解除对巯基酶的抑制
可逆性抑制剂与酶非共价结合
竞争性抑制与底物竞争酶的活性中心
磺胺类药物使细菌的生长受到抑制
非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点
反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生
简要记忆方法
竞K大,非V小,反竞K,V都减小
激活剂可提高酶促反应速率
定义
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂
分类
必需激活剂
非必需激活剂
酶的调节
综述
细胞根据内外环境的变化而调整细胞内代谢时,主要是通过对催化限速反应的调节酶(亦称为关 键酶)的活性进行调节而实现的
酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节
别构效应剂通过改变酶的构象而调节酶活性
酶的别构调节
别构酶
别构部位(调节部位)
别构效应剂
别构激活剂
别构抑制剂
酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现
磷酸化——去磷酸化(最常见)
乙酰化——去乙酰化
甲基化——去甲基化
腺苷化——去腺苷化
-S-S-——-SH-
酶原需要通过激活过程才能转变为有活性的酶
酶原激活的生理意义
避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化并使酶在特定的部位和环境中发挥作用,保证体内代谢的正常进行
有点酶原可视为酶的储存形式,在需要时,酶原适时地转变成有活性的酶,发挥其催化作用
酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节
酶蛋白合成可被诱导或阻遏
含量:慢速调节
构象:快速调节
酶的降解与一般蛋白质降解途径相同
组织蛋白降解的溶酶体途径(非ATP依赖性蛋白质降解途径)
组织蛋白降解的胞质途径(ATP依赖性泛素介导的蛋白质降解途径)
酶的分类与命名
根据其催化反应类型分类
氧化还原酶类
转移酶类
水解酶类
裂合酶类
异构酶类
连接酶类
系统名称和推荐名称
酶在医学中的应用
与疾病的发生,诊断及治疗密切相关
作为试剂用于临床检验和科学研究
酶联免疫吸附测定(ELISA)