氨基酸、肽、蛋白质

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氨基酸 肽 蛋白质

• 氨基酸—蛋白质的单体亚基
  • 蛋白质的水解
    • 酸水解：Trp被破坏，羟基氨基酸（Ser，Thr有一小部分被水解)，Asn和Gln的酰胺基被水解 不会引起消旋
    • 碱水解：Arg被破坏，会引起消旋
    • 酶水解：不引起消旋，也不破坏氨基酸，但水解时间长而且水解不彻底
  • α—氨基酸的一般结构：
• 氨基酸的分类
  • 常见的蛋白质氨基酸：
    • 非极性脂肪族R基氨基酸：Gly Ala Pro Val Leu Ile Met
    • 芳香族R基氨基酸:Phe Tyr Trp
    • 极性不带电的R基氨基酸:Ser Thr Cys
    • 带正电的R基氨基酸（碱性）:Lys Arg His
    • 带负电的R基氨基酸（酸性）:Asp Glu
  • 不常见的蛋白质氨基酸：硒代半胱氨酸 吡咯赖氨酸
  • 非蛋白质氨基酸：β—氨基酸 γ—氨基酸 D型氨基酸
• 氨基酸的酸碱性质
  • 氨基酸的解离：在水中以兼性离子的形式存在
  • 氨基酸的等电点
• 氨基酸的化学反应
  • α—羧基参加的反应：酯化 酰氯化 酰胺化
  • α—氨基参加的反应：二硝基氟苯（DFNB）苯异硫氰酸酯（FITC）
  • α—羧基和α—氨基共同的参加的反应：
    • 成肽反应
    • 茚三酮反应：检测和定量氨基酸 （一般氨基酸反应生成紫色产物，脯氨酸反应生成亮黄色产物）
  • 侧链官能团参加的反应
• 氨基酸的旋光性和光谱性质
  • 氨基酸的旋光性和立体化学
  • 氨基酸的光谱性质：近紫外区只有芳香族氨基酸有吸光能力
• 氨基酸混合物的分析分离
  • 分配层析
    • 原理：混合氨基酸在两种互不相溶的溶剂中的分配系数不同
  • 离子交换层析
    • 阳离子交换树脂：洗出顺序（酸性离子 中性离子 碱性离子）
    • 阴离子交换树脂：洗出顺序（碱性离子 中性离子 酸性离子 ）
• 肽
  • 肽和肽键的结构
    • 肽链的骨架：-N-Cα-C-
    • 肽平面:6个原子（肽平面中的C-N键具有双键的性质，且蛋白质中形成的肽键中大部分为反式结构，除了脯氨酸）
    • 肽基（肽单位）：肽链中的酰胺基（-CO-NH-）
  • 肽的物理化学性质
    • 双缩脲反应是肽和蛋白质所特有的，氨基酸没有的一个颜色反应
  • 天然存在的活性炭
    • 核糖体合成肽
    • 非核糖体合成肽
    • 还原型谷胱甘肽（GSH）在红细胞中作为巯基缓冲剂存在，维持血红蛋白和红细胞其他蛋白质的半胱氨酸残基处于还原态
• 蛋白质的组成 分类 分子大小和结构层次
  • 蛋白质的化学组成和分类：蛋白质的平均含氮量为16％
    • 蛋白质含量＝蛋白氮×6.25
    • 分类：
  • 蛋白质分子的形状和大小
    • 单体蛋白质：一条多肽链，如溶菌酶和肌红蛋白
    • 寡聚蛋白质（多聚蛋白质）：两条或多条多肽链，如血红蛋白
  • 蛋白质分子结构的组织层次
    • 一级结构：氨基酸的序列
    • 二级结构：肽链主链中局部肽段借助氢键形成的周期性结构
    • 三级结构：多肽链借助非共价键力折叠成具有特定走向的完整球状实体
    • 四级结构：具有三级结构的亚基借助非共价键彼此缔合成寡聚蛋白质
• 蛋白质的一级结构
  • 蛋白质的氨基酸的序列决定蛋白质的功能
  • 蛋白质的一级结构的举例
  • 蛋白质序列数据库
  • 蛋白质化学测序的策略
• 蛋白质测序的一些常用方法
  • 末端残基分析
    • N末端：二硝基氟苯 丹磺酰氯 氨肽酶解法
    • C末端：羧肽酶解法 肼解法
  • 二硫键的断裂：过氧酸氧化法 二硫苏糖醇还原法
  • 氨基酸组成的分析
  • 多肽链的部分断裂
    • 胰蛋白酶：Lys和Arg的羧基侧肽链
    • 胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）：Phe和Trp以及Tyr的羧基侧肽链
    • 溴化氰：Met的羧基侧肽链
  • 肽段氨基酸序列的测定：
    • Edman化学降解法，降解试剂：苯异硫氰酸酯（PITC）
    • 质谱法
    • 推定法
  • 肽段在原多肽链中的次序的确定
  • 二硫键位置的确定：对角线电泳
• 氨基酸序列与生物进化
  • 氨基酸序列与生物进化序列的同源性，同源蛋白质和蛋白质家族
  • 同源蛋白质氨基酸序列的物种差异
  • 同源蛋白质具有共同的进化起源
• 肽和蛋白质的化学合成：固相肽合成
  • 氨基保护基：叔丁氧羰基
  • 羧基保护：成酯 成盐
  • 羧基活化：叠氮法 活化酯法 酸酐法
  • 巯基保护：氮丙啶