生化第一章

这是一个关于生化第一章的思维导图，展示了一个关于氨基酸分类、性质以及蛋白质分子组成等多个方面。

蛋白质的结构与功能

• 蛋白质的分子组成
  • 蛋白质的基本结构单位：Ｌ－α-氨基酸
  • 20种氨基酸根据侧链结构和理化性质分类
    • 非极性脂肪族氨基酸
      • 侧链含有链烃
        • 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 甲硫氨酸
    • 极性中性氨基酸
      • 侧链有极性，但不带电荷。
        • 丝氨酸 半胱氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺 苏氨酸
    • 含有芳香环的氨基酸
      • 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
    • 酸性氨基酸
      • 羧基
        • 天冬氨酸 谷氨酸
    • 碱性氨基酸
      • 胍基
        • 精氨酸
      • ε-氨基
        • 赖氨酸
      • 咪唑基
        • 组氨酸
  • 氨基酸的理化性质
    • 两性解离性质
      • 氨基酸的解离方式取决于所处溶液的酸碱度
    • 含有共轭双键的氨基酸：紫外线吸收性质（色氨酸、酪氨酸）最大吸收峰在280nm
    • 茚三酮反应：茚三酮水合物在弱酸性信液中与氨基酸共加热生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸峰为570 nm
  • 氨基酸通过肽键连接形成蛋白质或肽
    • 两个氨基酸脱水缩合形成肽键
      • 胰岛素是最小的蛋白质
  • 生物活性肽
    • 谷胱甘肽
      • 由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽
    • 多肽类激素
    • 神经肽
      • 起信号传导作用
• 蛋白质的分子结构
  • 一级结构：1.氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构 2. 是理解蛋白质结构，作用机制以及生理功能的必要基础 3. 主要化学键是肽键，二硫键也属于一级结构 4. 是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础
  • 二级结构：1. 多肽链的局部有规则重复的主链构象
    • α-螺旋
      • 多为右手螺旋
      • 3.6AA/圈
      • 氢键维系
      • 侧链基团在外，并以其大小、形状、所带电荷来影响螺旋形成
    • β-折叠
      • 肽链延伸，折叠成锯齿状
      • 若干肽段可互相靠拢、平行排列、成片层状
      • 氢键维系
      • 侧链基团在片层上下
      • 平行排列的肽段可顺向可反向
    • β-转角和Ω-环存在于球状蛋白质中
  • 三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
    • 结构模体：可由2个或2个以上的二级结构肽段组成，是蛋白质分子中具有特定空间构象和持定功能的结构成分
    • 结构域：三级结构层次上具有独立结构与功能的区域
    • 蛋白质的多肽链须折叠成正确的空间构象。除一级结构为决定因素外，还需分子伴侣的辅助合成中的蛋白质才能折叠成正确的空间构象，蛋白质才具有生物学功能
  • 四级结构
    • 含有两条或两条以上多肽链
    • 每条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基
    • 亚基之间以非共价键连接
    • 单一亚基一般没有生物学功能，完整的四级结构是其发挥生物学功能的保证
  • 区别
    • 一级结构：相邻AA间的共价结合
    • 二级结构：短短离AA间的共价结合
    • 三级结构：远距离AA间的共价结合
    • 四级结构：多肽链之间的非共价连接
• 蛋白质结构与功能的关系
  • 蛋白质执行功能的主要方式
    • 蛋白质与小分子相互作用
    • 蛋白质与核酸相互作用
    • 蛋白质与蛋白质相互作用是蛋白质执行功能的主要方式
      • 主要组织相容性复合物参与的分子识别
      • 抗原和抗体的特异性结合
  • 蛋白质功能依赖于空间构象：一级结构决定空间构象
    • 血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似
    • 血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合
    • 蛋白质构象变化可引起疾病
  • 蛋白质的主要功能
    • 构成细胞和生物体结构
    • 物质运输
    • 催化功能
    • 信息交流
    • 免疫功能
    • 氧化供能
    • 维持机体的酸碱平衡
    • 维持正常的血浆渗透压
  • 蛋白质一级结构是高级功结构与功能的基础
    • 一级结构是空间构象的基础
    • 一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
    • 氨基酸序列与生物进化信息
    • 重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病
• 蛋白质的理化性质
  • 两性电离性质
    • 等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相同，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点
  • 胶体性质
  • 变性和复性
    • 变性的蛋白质易发生沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性
    • 若蛋白质变性程度较低，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性
  • 特征性吸收峰：280nm波长
  • 显色反应：茚三酮反应、双缩脲反应
    • 可测定溶液中的蛋白质含量
  • 蛋白质的空间构象发生改变，可导致其理化性质变化和生物活性的丧失
• 蛋白质分离、纯化和结构分析
  • 蛋白质的分离和纯化方法
    • 蛋白质沉淀方法
      • 有机溶剂
      • 盐析分离
      • 免疫沉淀
    • 透析和超滤：去除小分子、浓缩蛋白质
    • 电泳分离蛋白质
      • SDS-PAGE
        • 根据蛋白质分子大小
      • 等电聚焦电泳
        • 根据蛋白质分子的等电点
      • 双向凝胶电泳
        • 根据蛋白质分子的等电点和大小
    • 层析蛋白质
      • 离子交换层析
        • 根据蛋白质分子的两性电解质特性分析蛋白质的氨基酸组成
      • 凝胶过滤
        • 根据蛋白质的大小
    • 利用蛋白质颗粒沉降行为差异可进行超速离心分离
  • 蛋白质结构分析
    • 一级结构分析
      • 肽链序列测定
      • 核酸序列推演
    • 空间结构分析
      • 圆二色光谱测定蛋白质二级结构
      • 单位空间结构解析：X-射线衍射、核磁共振、冷冻电镜
      • 生物信息学预测